Tirozin

A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából

A szócikk egy része még lefordítandó. Segíts te is a fordításban!

Tirozin

Az l-izomer szerkezeti képlete

Az ikerionos l-izomer pálcikamodellje
IUPAC-név (S)-tirozin
Más nevek l-2-amino-3-(4-hidroxifenil)propánsav
Kémiai azonosítók
CAS-szám 60-18-4
PubChem 1153
ChemSpider 5833
DrugBank DB03839
ChEBI 58315
SMILES
N[C@@H](Cc1ccc(O)cc1)C(O)=O
InChIKey OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N
UNII 42HK56048U
ChEMBL 925
Kémiai és fizikai tulajdonságok
Kémiai képlet C9H11NO3
Moláris tömeg 181,19 g/mol
Veszélyek
NFPA 704
1
1
0
 
Ha másként nem jelöljük, az adatok az anyag standardállapotára (100 kPa) és 25 °C-os hőmérsékletre vonatkoznak.

A tirozin (rövidítve Tyr vagy Y)[1] vagy 4-hidroxi-fenilalanin a sejtek által a fehérjék szintetizálásához használt 20 aminosav egyike. A genetikai kódban az UAC és UAU bázishármasok kódolják. Poláris oldalláncú nem esszenciális aminosav. Neve a sajtot jelentő görög türosz szóból származik,[2] mivel 1846-ban Justus von Liebig német kémikus a sajtból származó kazein nevű fehérjében fedezte fel elsőként.[3][4] Oldalláncként vagy funkciós csoportként elnevezése tirozil.

Funkciói[szerkesztés]

Azon kívül, hogy proteinogén aminosav, a tirozin speciális szereppel rendelkezik fenol funkciós csoportja miatt. A jeltranszdukciós folyamatokban részt vevő fehérjék része. A fehérjekinázok (receptor-tirozinkinázok) által szállított foszfátcsoportokat fogad. A hidroxilcsoport foszforilációja megváltoztatja a fehérje aktivitását.

A tirozin fontos a fotoszintézisben. A kloroplasztiszokban (II. fotorendszer) az oxidált klorofill redukciójában vesz részt elektrondonorként. E folyamatban a fenol OH-csoportja deprotonálódik, ezt a II. fotorendszer redukálja 4 mangáncsoporttal

Tirozinforrások[szerkesztés]

A tirozin, melyet a szervezet fenilalaninból is előállíthat, számos magas fehérjetartalmú ételben megtalálható, például csirke-, pulykahúsban, halban, mogyoróban, mandulában, avokádóban, tejben, sajtban, joghurtban, túróban, Phaseolus lunatusban, tökmagban, szezámmagban, banánban és szójában.[5]

Bioszintézise[szerkesztés]

A tirozin sikimisavból történő bioszintézise növényekben.

A növényekben és a mikroorganizmusok többségében a tirozin prefenáton keresztül termelődik, mely a sikimisav-útvonal köztiterméke. A prefenát oxidatív dekarboxilálása során – a hidroxilcsoport retenciójával – p-hidroxifenilpiruvát keletkezik, melyből transzaminálással – melyhez nitrogénforrásként glutamát szolgál – tirozin és α-ketoglutarát jön létre.

Az emlősök a tirozint az esszenciális aminosav fenil-alaninból (phe) szintetizálják, utóbbit a táplálékkal veszik fel. A phetyr átalakulást a monooxigenázok közé tartozó fenilalanin-hidroxiláz enzim katalizálja. Az enzim a fenil-alanin hat szénatomos aromás gyűrűjének végére történő hidroxiladdíciót katalizálja.

Metabolizmusa[szerkesztés]

A fenil-alanin és tirozin biológiailag fontos származékaikká történő átalakulása.

Foszforiláció és szulfáció[szerkesztés]

Egyes helyeken a tirozint a tirozinkinázok foszforilálhatják. E foszforilált aminosav a foszfotirozin. A tirozinfoszforiláció fontos lépés a jeltranszdukcióban és az enzimaktivitás szabályzásában. A foszfotirozin adott antitestekkel észlelhető. A tirozin módosítható szulfátcsoporttal is (tirozinszulfáció).[6] Ezt a tirozilprotein-szulfotranszferáz (TPST) katalizálja. A foszfotirozin-antitestekhez hasonlóan ismertek szulfotirozint észlelő antitestek is.[7]

Neurotranszmitterek és hormonok prekurzora[szerkesztés]

A dopaminerg sejtekben a tirozint levodopává alakítja a tirozin-hidroxiláz (TH). A TH a dopamin neurotranszmitter szintézisének sebességmeghatározó enzimje. A dopamin ezután noradrenalinná és adrenalinná alakulhat.

A trijódtironin (T3) és tiroxin (T4) pajzsmirigyhormonok is tirozinszármazékok.

Alkaloidok prekurzora[szerkesztés]

A Papaver somniferum (kerti mák) váladéka a tirozint morfinná alakítja, ennek útvonalát sikerült 14C-gyel jelölt tirozin felhasználásával meghatározni az in vivo szintézis nyomonkövetéséhez.[8] A tirozin-ammónia-liáz (TAL) a természetes fenol-bioszintézisben résztvevő enzim. Ez a l-tirozint p-kumarinsavvá alakítja. Ezenkívül a tirozin a melanin prekurzora is, valamint a tirozin vagy prekurzora, a fenilalanin szükséges a koenzim Q10 benzokinonszerkezetének létrehozásához is.[9][10]

A meszkalintermelő kaktuszok tirozinból meszkalint állítanak elő annak injekciója után.[11]

Bomlása[szerkesztés]

Fordítás[szerkesztés]

Ez a szócikk részben vagy egészben a Tyrosine című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

Hivatkozások[szerkesztés]

  1. IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature: Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology, 1983. (Hozzáférés: 2007. május 17.)
  2. Römpp vegyészeti lexikon: Negyedik kötet Q–Zs. Budapest: Műszaki Könyvkiadó, 669. o. (1984). ISBN 963 10 4749 0 
  3. Tyrosine. The Columbia Electronic Encyclopedia, 6th ed. Infoplease.com — Columbia University Press, 2007. (Hozzáférés: 2008. április 20.)
  4. Douglas Harper: Tyrosine. Online Etymology Dictionary, 2001. (Hozzáférés: 2008. április 20.)
  5. Tyrosine. University of Maryland Medical Center. [2020. április 6-i dátummal az eredetiből archiválva]. (Hozzáférés: 2011. március 17.)
  6. Hoffhines AJ, Damoc E, Bridges KG, Leary JA, Moore KL (2006). „Detection and purification of tyrosine-sulfated proteins using a novel anti-sulfotyrosine monoclonal antibody”. J. Biol. Chem. 281 (49), 37877–87. o. DOI:10.1074/jbc.M609398200. PMID 17046811.  
  7. Kanan Y, Hamilton RA, Sherry DM, Al-Ubaidi MR (2012. december 1.). „Focus on molecules: sulfotyrosine”. Experimental Eye Research 105, 85–6. o. DOI:10.1016/j.exer.2012.02.014. PMID 22406006.  
  8. (1962. január 1.) „692. Alkaloid biosynthesis. Part II. The biosynthesis of morphine” (angol nyelven). Journal of the Chemical Society, 3534–3544. o. DOI:10.1039/JR9620003534. ISSN 0368-1769.  
  9. Bentinger M, Tekle M, Dallner G (2010. május 1.). „Coenzyme Q--biosynthesis and functions”. Biochemical and Biophysical Research Communications 396 (1), 74–9. o. DOI:10.1016/j.bbrc.2010.02.147. PMID 20494114.  
  10. (2016. március 26.) „Coenzyme Q biosynthesis in health and disease”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 1857 (8), 1079–1085. o. DOI:10.1016/j.bbabio.2016.03.036. PMID 27060254.  
  11. Erowid Cacti Vault : Cactus Growers Guide. Erowid.org, 2008. március 8. (Hozzáférés: 2013. április 16.)

További olvasnivalók[szerkesztés]