Szelenocisztein

A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
Ugrás a navigációhoz Ugrás a kereséshez
Szelenocisztein
L-selenocysteine-2D-skeletal.png
IUPAC-név szelenocisztein

3-szelenil-2-aminopropánsav

Kémiai azonosítók
CAS-szám 10236-58-5
PubChem 25076
ChemSpider 23436
DrugBank DB02345
KEGG C05688
ChEBI 16633
SMILES
O=C(O)[C@@H](N)C[SeH]
InChI
1/C3H7NO2Se/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)/t2-/m0/s1
StdInChIKey ZKZBPNGNEQAJSX-REOHCLBHSA-N
UNII 0CH9049VIS
ChEMBL 109962
Kémiai és fizikai tulajdonságok
Kémiai képlet C3H7NO2Se
Moláris tömeg 168,064 g/mol
Ha másként nem jelöljük, az adatok az anyag standardállapotára (100 kPa) és 25 °C-os hőmérsékletre vonatkoznak.

A szelenocisztein (a IUPAC/IUBMB által javasolt hárombetűs rövidítése: Sec, egybetűs jelölése: U) a természetben és az emberben is előforduló aminosav, a 22 fehérjeépítő aminosav egyike.[1][2] Szerkezetét tekintve hasonló a ciszteinhez, azonban különbözik tőle abban, hogy az oldalláncában tiolcsoport (R−SH), helyett szelenolcsoport található (R−SeH). A 21. aminosavként ismert szelenocisztein érdekessége, hogy nincs egyedi genetikai kódja a „64 szavas” kódszótárban, hanem az ún. stopjelek egyike, az UGA kódolja, kizárólag szelén tartalmú fehérjék szintézise során, szelén jelenlétében. A legtöbb baktérium termeli, valamint emberben is termelik a mitokondriumok. Az emberi szervezet számára létfontosságú aminosav, mivel több fehérje felépítéséhez is nélkülözhetetlen. Ez az egyetlen szeléntartalmú aminosav.

Több enzimben is jelen van mint építőkő pl.: glutation-peroxidáz, tioredoxin-reduktáz, formiát-dehidrogenáz, glicin-reduktáz, metionin-R-szulfoxid-reduktáz B1.

Bioszintézis[szerkesztés]

A szelenocisztein bioszintézise eukariótákban

A szelenocisztein bioszintézise az archeákban (ősbaktériumok) és az eukariótákban (magasabb rendű élőlények) ismert.

Egy tRNS mutáció következtében (amber szupresszor mutáció) a mutáns tRNS képes a stop kodont értelmesnek olvasni. Evolúciósan ez úgy alakult ki, hogy előfordul a szintézis során, hogy értelmes („sense”) kodonok stop kodonná alakulnak („non-sense”) annak érdekében, hogy ne keletkezzen rossz aminosav szekvencia, majd fehérje. Ennek érdekében evolúciósan kialakultak a módosult tRNS-ek, melyek a lötyögő tripletekhez hasonlóan képesek a stop kodonokat vagy hibás tripleteket is értelmes szekvenciának felismerni. Jelenleg is kutatott a bioszintézis, még nem teljesen tisztázott a folyamat.

A szelenocisztein fehérje építőkő, mely elsősorban antioxidáns (redoxi folyamatokban játszik fontos szerepet). Jelenleg 25 szelenociszteint tartalmazó emberi fehérjét ismerünk.

Molekula[szerkesztés]

l-szelenocisztein és d-szelenocisztein konformációk

A szelenocisztein szerkezete a ciszteinéhez hasonló, a szelénatomja a kén helyét veszi fel és szeléncsoportot hoz létre, amely fiziológiás pH értéken deprotonálódik (pKa 5,47). A szelenocisztein redukciós potenciálja alacsonyabb, mint a ciszteiné.

A szelenocisztein molekula királis, l- és d-izomerje létezik, a természetben – a többi fehérjealkotó aminosavhoz hasonlóan – az l-izomer fordul elő.

Azokat a fehérjéket, melyek egy vagy több szelenociszteint vagy annak maradványát tartalmazzák, szelenoproteineknek nevezzük. Kutatók úgy találták, hogy a szelenoenzimek katalitikus hármas struktúrákat alkalmaznak, amelyek befolyásolják az aktív hely szelenocisztein nukleofilitását.

Jegyzetek[szerkesztés]

  1. Bánhegyi Gábor, Sipeki Szabolcs. Biokémia, molekuláris és sejtbiológia. Semmelweis Kiadó, 114. o. (2015). ISBN 978-963-331-013-7 
  2. Mary K. Campbell, Shawn O. Farrell. Biochemistry, 6th edition, Thomson Brooks/Cole (2009). ISBN 978-0-495-39041-1 

Források[szerkesztés]