Leucin

A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
Jump to navigation Jump to search
Leucin
L-leucine-skeletal.png L-leucine-3D-balls.png
IUPAC-név Leucin
Más nevek 2-amino-4-metilpentánsav
Kémiai azonosítók
CAS-szám 61-90-5
PubChem 6106
ChemSpider 5880
DrugBank DB01746
KEGG D00030
ChEBI 57427
SMILES
CC(C)C[C@@H](C(=O)O)N
InChI
1/C6H13NO2/c1-4(2)3-5(7)6(8)9/h4-5H,3,7H2,1-2H3,(H,8,9)/t5-/m0/s1
StdInChIKey ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N
UNII GMW67QNF9C
ChEMBL 291962
Kémiai és fizikai tulajdonságok
Kémiai képlet C6H13NO2
Moláris tömeg 131,17 g/mol
Savasság (pKa) 2,36 (karboxil), 9,60 (amin)[1]
Ha másként nem jelöljük, az adatok az anyag standardállapotára (100 kPa) és 25 °C-os hőmérsékletre vonatkoznak.

A leucin (rövidítése Leu vagy L)[2] az elágazó láncú α-aminosavak közé tartozó szerves vegyület, képlete HO2CCH(NH2)CH2CH(CH3)2. A leucint – alifás izobutil oldallánca miatt – a hidrofób aminosavak közé soroljuk. A leucint hat kodon kódolja (UUA, UCG, CUU, CUC, CUA és CUG), A ferritin, asztacin és más „puffer” fehérjék alegységeinek fontos építőeleme. Esszenciális aminosav, vagyis az emberi szervezet nem képes előállítani, a táplálékkal kell bevinni.

Nevét a görög leykosz (λευκός = fehér, színtelen) szóból kapta.[3]

Bioszintézise[szerkesztés]

Mivel a leucin esszenciális aminosav, az állati szervezetek nem tudják előállítani, ezért a táplálékkal – többnyire a fehérjék alkotóelemeként – jut be a szervezetbe. Növényekben és mikroorganizmusokban piroszőlősavból szintetizálódik egy sor enzim hatására:[4]

A valin, egy kisméretű hidrofób aminosav szintézisében is megtalálható a fenti út első része.

Biológiai szerepe[szerkesztés]

Leucin a májban, zsírszövetben, és izomszövetben kerül felhasználásra, az utóbbi kettőben hétszer több, mint a májban. A leucinból több közbenső lépés során β-hidroxi-β-metilglutaril-CoA keletkezik, amely a koleszterin direkt prekurzora.[5]

A leucin az egyetlen, táplálékkal bevitt aminosav, amely képes serkenteni az izomfehérjék szintézisét.[6] Táplálékkiegészítőként alkalmazva a leucin öreg patkányokban lassítja az izomszövet sorvadását azáltal, hogy fokozza az izomfehérjék szintézisét.[7] Míg régebben a sportolóknak szánt táplálékkiegészítőkban a leucin a három elágazó láncú aminosav egyike volt, az izomtömegnövelő hatása miatt ma már több figyelmet kap önmagában. A gyártó cégek korábban a leucin, izoleucin és valin „ideális” 2:1:1 arányát kínálták, de az újabb bizonyítékok alapján, mely szerint az izomépítésben a leucin a legfontosabb aminosav, a leucin mára sokkal népszerűbb lett a táplálékkiegészítők elsődleges összetevőjeként.[8]

A leucin hatásosan aktiválja a sejtnövekedést szabályozó rapamicin emlős célpont kinázt. Patkányok agyába adott leucin infúzió az mTOR útvonal aktiválásán keresztül csökkentette az állatok táplálékfelvételét és testsúlyát.[9]

Táplálkozás[szerkesztés]

Leucin előfordulása élelmiszerekben[10]
Étel g/100g
Szójafehérje-koncentrátum 4,917
Érett, nyers szója 2,97
Sovány, nyers marhacomb 1,76
Földimogyoró 1,672
Olasz szalámi 1,63
Nyers gorbusalazac 1,62
Búzacsíra 1,571
Mandula 1,488
Nyers csirkecomb, színhús 1,48
Nyers tojássárgája 1,40
Zab 1,284
Tehéntej, 3,25% zsírtartalmú 1,277
Bab, főzött 0,765
Lencse, főzött 0,654
Csicseriborsó, főzött 0,631
Csemegekukorica 0,348
Közepesszemű, főzött barnarizs 0,191
Anyatej 0,10
(S)-Leucin (bal) és (R)-leucin (jobb) ikerion alakban, semleges pH-nál

Kémiai tulajdonságai[szerkesztés]

A leucin az elágazó oldalláncú aminosavak közé tartozik, mivel nem egyenes alifás oldallánccal rendelkezik.

Egy kísérletben racém leucint sugároztak be cirkulárisan polarizált szinkrotonsugárzással, hogy jobban megértsék a biomolekulák aszimmetriájának eredetét. A kutatók 2,6%-os enantiomerdúsulást tapasztaltak, ami a biomolekulák homokiralitásának fotokémiai eredetét jelzi.[11]

Élelmiszer-adalékanyag[szerkesztés]

Élelmiszer-adalékanyagként az L-leucin E-száma E641, az ízfokozók közé sorolják.

Fordítás[szerkesztés]

Ez a szócikk részben vagy egészben a Leucine című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel.

Lábjegyzetek[szerkesztés]

  1. Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.
  2. IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature: Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. (Hozzáférés: 2007. május 17.)
  3. Fülöp József: Rövid kémiai értelmező és etimológiai szótár. Celldömölk: Pauz–Westermann Könyvkiadó Kft. 1998. 90. o. ISBN 963 8334 96 7  
  4. Nelson, D. L.; Cox, M. M. "Lehninger, Principles of Biochemistry" 3rd Ed. Worth Publishing: New York, 2000. ISBN 1-57259-153-6.
  5. J. Rosenthal, et al. Department of Medicine, University of Toronto, Toronto, Canada: Metabolic fate of leucine: A significant sterol precursor in adipose tissue and muscle. American Journal of Physiology Vol. 226, No. 2, p. 411-418. (Hozzáférés: 2008. március 25.)
  6. Etzel MR (2004). „Manufacture and use of dairy protein fractions”. The Journal of Nutrition 134 (4), 996S–1002S. o. PMID 15051860.  
  7. L. Combaret, et al. Human Nutrition Research Centre of Clermont-Ferrand: A leucine-supplemented diet restores the defective postprandial inhibition of proteasome-dependent proteolysis in aged rat skeletal muscle. Journal of Physiology Volume 569, issue 2, p. 489-499. (Hozzáférés: 2008. március 25.)
  8. Leucine Awesome, Scientists Say. (Hozzáférés: 2011. június 14.)
  9. Cota D, Proulx K, Smith KA, Kozma SC, Thomas G, Woods SC, Seeley RJ (2006). „Hypothalamic mTOR signaling regulates food intake”. Science 312 (5775), 927–930. o. DOI:10.1126/science.1124147. PMID 16690869.  
  10. National Nutrient Database for Standard Reference. U.S. Department of Agriculture. Hozzáférés ideje: 2009. szeptember 16. .
  11. Meierhenrich: Amino acids and the asymmetry of life, Springer-Verlag, 2008, ISBN 978-3-540-76885-2

Külső hivatkozások[szerkesztés]