„Prolin” változatai közötti eltérés
[ellenőrzött változat] | [ellenőrzött változat] |
→További információk: Holt link élővé tétele. |
Hangrendi illeszkedės javítása Címkék: Vizuális szerkesztés Mobilról szerkesztett Mobil web szerkesztés |
||
44. sor: | 44. sor: | ||
== Kémia == |
== Kémia == |
||
Az oldallánc gyűrűs szerkezete a diéderes szöget kb. -75°- |
Az oldallánc gyűrűs szerkezete a diéderes szöget kb. -75°-ra rögzíti, ami különleges konformációs merevséget kölcsönöz a prolinnak a többi aminosavhoz képest. A fehérje hajtogatódás (folding) során a prolin kevesebb konformációs entrópiát veszít és valószínűleg ezért fordul elő gyakrabban a termofil organizmusok fehérjéiben. |
||
A prolin általában a szabályos másodlagos fehérjeszerkezeti elemek közötti elválasztó helyeken áll |
A prolin általában a szabályos másodlagos fehérjeszerkezeti elemek közötti elválasztó helyeken áll |
||
([[alfa hélix]]ek és [[béta lemezek]] között). |
([[alfa hélix]]ek és [[béta lemezek]] között). |
||
Mivel a prolinnak nincs hidrogénje az amidcsoporton, nem viselkedhet hidrogénkötésekben donorként csak akceptorként. |
Mivel a prolinnak nincs hidrogénje az amidcsoporton, nem viselkedhet hidrogénkötésekben donorként csak akceptorként. |
||
== Jegyzetek == |
|||
{{jegyzetek}}--> |
|||
{{Jegyzetek}} |
|||
== Források == |
== Források == |
A lap 2018. augusztus 16., 20:03-kori változata
Prolin | |||
IUPAC-név | (S)-pirrolidin-2-karbonsav | ||
Kémiai azonosítók | |||
---|---|---|---|
CAS-szám | 147-85-3 | ||
PubChem | 614 | ||
Gyógyszer szabadnév | proline | ||
Gyógyszerkönyvi név | Prolinum | ||
| |||
Kémiai és fizikai tulajdonságok | |||
Kémiai képlet | C5H9NO2 | ||
Moláris tömeg | 115,13 g/mol | ||
Ha másként nem jelöljük, az adatok az anyag standardállapotára (100 kPa) és 25 °C-os hőmérsékletre vonatkoznak. |
Prolin (Pro vagy P) egy α-aminosav, egyike a 20 fehérjealkotó aminosavnak. Kodonjai a CCU, CCC, CCA és a CCG. Nem esszenciális aminosav, ami azt jelenti, hogy az emberi szervezet képes szintetizálni. Ez az egyetlen olyan fehérjealkotó aminosav, ahol az α-aminocsoport szekunder amin.
Kémia
Az oldallánc gyűrűs szerkezete a diéderes szöget kb. -75°-ra rögzíti, ami különleges konformációs merevséget kölcsönöz a prolinnak a többi aminosavhoz képest. A fehérje hajtogatódás (folding) során a prolin kevesebb konformációs entrópiát veszít és valószínűleg ezért fordul elő gyakrabban a termofil organizmusok fehérjéiben.
A prolin általában a szabályos másodlagos fehérjeszerkezeti elemek közötti elválasztó helyeken áll (alfa hélixek és béta lemezek között). Mivel a prolinnak nincs hidrogénje az amidcsoporton, nem viselkedhet hidrogénkötésekben donorként csak akceptorként.
Jegyzetek
Források
- Balbach J, Schmid FX. (2000). Proline isomerization and its catalysis in protein folding. In Mechanisms of Protein Folding 2nd ed. Editor RH Pain. Oxford University Press.
- For a thorough scientific overview of disorders of proline and hydroxyproline metabolism, one can consult chapter 81 of OMMBID Charles Scriver, Beaudet, A.L., Valle, D., Sly, W.S., Vogelstein, B., Childs, B., Kinzler, K.W. (Accessed 2007). The Online Metabolic and Molecular Bases of Inherited Disease. New York: McGraw-Hill. - Summaries of 255 chapters, full text through many universities. There is also the OMMBID blog.
- J. Behre, R. Voigt, I. Althöfer, S. Schuster: On the evolutionary significance of the size and planarity of the proline ring. Naturwissenschaften 99 (2012) 789-799.