Simon István (biofizikus)

A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
Simon István
Életrajzi adatok
Született1947január 15. (77 éves)
Budapest
Ismeretes mintbiofizikus, bioinformatikus
IskoláiEötvös Loránd Tudományegyetem
Iskolái
Felsőoktatási
intézmény
Eötvös Loránd Tudományegyetem
Pályafutása
Szakterületfehérjék biofizikája, bioinformatikája
Kutatási területfehérjék dinamikája, transzmembrán fehérjék, rendezetlen fehérjék
Tudományos fokozatBiológia tudományok kandidátusa (PhD) (1975), Biológia tudományok doktora (DSc) (1987)
Munkahelyek
Eötvös Loránd Tudományegyetemegyetemi tanár (1997-)
Szegedi Tudományegyetemegyetemi tanár (1997-)
Magyar Tudományos Akadémiatudományos kutató (1969-), csoportvezető (1988-), kutatóprofesszor emeritusz (2017-)
Tudományos publikációk száma150 (2019.11.09.)
Szakmai kitüntetések
MTA Ifjúsági Díj (1973), Széchenyi Professzori Ösztöndíj (1997), Straub érem (2004), Charles Simonyi Kutatói Ösztöndíj (2009), Thomson Reuters Highly Cited Researcher (2014, 2016)
Akadémiai tagságlevelező tag (2016), rendes tag (2022)

Simon István (Budapest, 1947. január 15. –) Széchenyi-díjas magyar biofizikus, a biológiatudomány és a fizikatudomány habilitált doktora, egyetemi magántanár, a Magyar Tudományos Akadémia rendes tagja. Kutatási területe a biofizika, biokémia és a bioinformatika; jelenleg a fehérjék elméleti és számítógépes vizsgálatával foglalkozik. Szakterületei közé tartozik a fehérjék szerkezetének és szerkezetszerveződésének vizsgálata, fizikai-kémiai, elméleti, és numerikus módszerekkel, valamint új fehérje bioinformatikai algoritmusok, adatbázisok és webszerverek létrehozása.

1991-ben elsőként mutatta be, hogy egy fehérje térszerkezete a kémiai szerkezet alapján kiszámítható.[1] 2014-ben és 2016-ban a Web of Science kiadó az elmúlt tíz esztendőben megjelent cikkekre történő hivatkozások alapján a szakterületén belül Highly Cited Researchernek választotta.[2][3][4]

Életpályája[szerkesztés]

1969-ben szerzett biofizikus diplomát az ELTE-n. Azóta az MTA Enzimológiai Intézetben dolgozik, először tudományos kutatóként Elődi Pál, majd Závodszky Péter vezetésével, később csoportvezetőként, és 2016-tól kutatóprofesszorként. A biológia tudományok kandidátusa fokozat 1975-ös megszerzése után további kísérletes módszereket is alkalmazott munkája során. A biológia tudományok nagydoktora fokozat (DSc) 1987-es megszerzése után megalapította saját kutatócsoportját, a Fehérjeszerkezet Kutatócsoportot. A csoport elméleti módszerekkel vizsgálja a fehérjék szerkezetét, az 1990-es évektől a bioinformatika módszereivel kiegészítve.

Kutatása során többször is járt tanulmányúton külföldön az Amerikai Egyesült Államokban. 1975-ben 6 hónapot, 1986-87-ben egy évet, 1989-ben még egy évet, és végül 1991-ben 3 hónapot töltött a Cornell Egyetemen, Harold A. Scheraga irányításával. 1981-1982-ben egy évet töltött a Minnesotai Egyetemen, Clare K. Woodward csoportjában. Többször járt rövidebb tanulmányutakon számos európai országban, továbbá Izraelben, Kínában és Indiában. 2002-ben vendégprofesszor volt Japánban a Tokio Science University-n. 1992 és 2004 között évente többször dolgozott Olaszországban az UNESCO és a Nemzetközi Atomenergia-ügynökség, Elméleti Fizikai Nemzetközi Központjának külső munkatársaként. Itthon jeleneleg a Szegedi Tudományegyetem egyetemi magántanáraként, valamint az ELTE-n végez oktatói és témavezetői tevékenységet. Emellett az ELTE Fizikus Doktori Iskola törzstagja, oktatója és a Biológiai Doktori Iskola témavezetője. 2016-ban a Magyar Tudományos Akadémia levelező, 2022-ben rendes tagjává választották.

Munkássága[szerkesztés]

A hetvenestől a nyolcvanas évek közepéig különböző kísérletes technikákkal vizsgálta a fehérjék szerkezetét és a funkcionálisan releváns szerkezet változásokat. Ehhez tartozott első nagy visszhangot kiváltó, a Minnesotai Egyetemen készült összefoglaló cikke a fehérjék szerkezeti dinamikájáról. 1971-ben publikált cikkében először vezette be Magyarországon a fehérjék kisszögű röntgenszórásos vizsgálatát és kifejlesztett egy módszert a kis szerkezetváltozások detektálására is. Első nagyobb nemzetközi visszhangot kiváltó cikkében a fehérjék dinamikáját vizsgálta a hidrogén-deutérium kicserőlédés szempontjából NMR-rel 1984-ban.

Érdeklődése ezt kővetően az elméleti és numerikus módszerek felé irányult. Kiszámította a Földön legnagyobb tömegben előforduló biopolimer, a természetes cellulóz szerkezetét, amit akkor a cellulóz oldhatatlansága miatt kísérletesen még nem lehetett meghatározni. Majd 1991-ben elsőként mutatta be, hogy egy fehérje térszerkezete a kémiai szerkezet alapján kiszámítható.

A bioinformatika mint tudományterület és az internet megjelenésével kezdett el számítógépes módszereket használni kutatásai során az 1990-es évek közepén. Ekkor kezdett el foglalkozni először a sejtben a sejtmembránt alkotó, és azon átérő fehérjékkel, a ( transzmembrán fehérjékkel elméleti szempontból.

A 2000-es évektől kutatása fókuszpontjában a rendezetlen fehérjék állnak, olyan fehérjékkel, mely natív körülmények között sem rendelkeznek időben állandó térszerkezettel. Kutatása során több adatbázist és webszervert, illetve algoritmust publikált munkatársaival. Diákjai közül hárman is nyertek Lendület-pályázatot: Fuxreiter Mónika, Dosztányi Zsuzsanna, Tusnády E. Gábor. [5]

Szervezeti tagságok[szerkesztés]

  • Doktori Tanács (póttag)
  • Molekuláris Biológiai, Genetikai és Sejtbiológiai Tudományos Bizottság (szavazati jogú tag)
  • Biofizikai Osztályközi Tudományos Bizottság (szavazati jogú tag)
  • Bioinformatikai Osztályközi Állandó Bizottság (szavazati jogú tag)
  • Magyar Biofizikai Társaság (elnökségi tag)
  • Magyar Bioinformatikai Társaság (elnök)
  • Biophysical Society
  • Central European Journal of Physics (szerkesztő)
  • The Open Applied Informatics Journal (szerkesztő)
  • Biology Direct (szerkesztő)

Díjai, elismerései[szerkesztés]

  • MTA Ifjúsági Dłj (1973)
  • Széchenyi Professzori Ösztöndíj (1997)
  • Straub érem (2004)
  • Charles Simonyi Kutatói Ösztöndíj (2009)
  • Highly Cited Researcher (2014, 2016)
  • Széchenyi-díj (2024)

Fontosabb publikációi[szerkesztés]

  • Conformational energy calculations of the effect of sequence variation on the conformation of two tetrapeptides (1978)
  • Hydrogen exchange and the dynamic structure of proteins (1982)
  • Principles governing amino acid composition of integral membrane proteins: application to topology prediction (1995)
  • Prediction of transmembrane alpha-helices in prokaryotic membrane proteins: the dense alignment surface method (1997)
  • The HMMTOP transmembrane topology prediction server (2001)
  • Preformed structural elements feature in partner recognition by intrinsically unstructured proteins (2004)
  • IUPred: web server for the prediction of intrinsically unstructured regions of proteins based on estimated energy content (2005)
  • PDB_TM: selection and membrane localization of transmembrane proteins in the protein data bank (2005)
  • The pairwise energy content estimated from amino acid composition discriminates between folded and intrinsically unstructured proteins (2005)
  • Molecular principles of the interactions of disordered proteins (2007)
  • ANCHOR: web server for predicting protein binding regions in disordered proteins (2009)
  • Prediction of protein binding regions in disordered proteins (2009)
  • PDBTM: Protein Data Bank of transmembrane proteins after 8 years (2013)
  • Systematic analysis of somatic mutations driving cancer: uncovering functional protein regions in disease development (2016)
  • MFIB: a repository of protein complexes with mutual folding induced by binding (2017)
  • DIBS: a repository of disordered binding sites mediating interactions with ordered proteins (2018)

További információk[szerkesztés]

Jegyzetek[szerkesztés]