Enzim

A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
az enzimek csökkentik az aktivációs energiát

Az enzimek biokatalizátorok: gyorsítják a szervezetben lejátszódó kémiai reakciók sebességét. Mint minden katalizátor, a reakciósebesség növelését az aktiválási energia csökkentésével érik el, azáltal, hogy a reaktánsok speciális elrendezésével új reakcióutakat nyitnak meg. Fontos megjegyezni, hogy a reakcióra jellemző szabadenergiaváltozást nem befolyásolják, azaz csak energetikailag kedvező, spontán módon lezajló (un. exergonikus) reakciókat katalizálnak.

Az enzimek tulajdonságai[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

az enzimek aktív centrumának működése az indukált illeszkedés modelnek megfelelően

Az enzimek túlnyomó többsége fehérje (RNS alapú enzimeket ribozimeknek (pl. transzláció, splicing), az ellenanyag alapú enzimeket abzimeknek nevezzük), emiatt működésük erősen függ a hőmérséklettől, pH-tól és ionkoncentrációtól. Egy adott enzimre jellemző hőmérsékleti- és pH-optimum, az evolúciós folyamatoknak köszönhetően arra a közegre jellemző, ahol a feladatát el kell látnia: emberben például fehérjebontó, Proteáz enzimek pH optimuma lehet pH=2 (gyomorban), pH=8 (középbélben), vagy neutrális (vérben).
Az enzimatikus katalízis lényege a fehérjék térszerkezete és a reaktánsok (szubsztrátok) között kialakuló speciális kölcsönhatás. A fehérjék ezen részét nevezzük aktív helynek.
Az enzimek specifitása széles skálán mozog, és az enzim egyéb tulajdonságaihoz hasonlóan evolúciós hatásokat tükröz: minél szorosabban szabályozott folyamatot katalizál egy enzim, annál specifikusabb: például szerkezetükben es szekvenciájukban rendkívül hasonló, de specifitásában különböző fehérjebontó enzimek működnek a véralvadási kaszkádban és az emésztésnél is. Előbbi esetben az enzimek csak egy meghatározott szubsztrát meghatározott peptidkötésére specifikus, addig az emésztőenzimek rendkívül sokféle szubsztrát hasítását képesek katalizálni.
Mivel a királis aminosavakból felépülő enzimek maguk is királisak, specifitásukra jellemző a sztereoszelektivitás; azaz ha egy reaktáns kiralitáscentrumot tartalmaz, akkor csak az egyik enantiomerrel reagálnak. Illetve a keletkező termékek homokirálisak lesznek: csak az egyik lehetséges enantiomer keletkezik. Mindennek következménye, hogy kiralitáscentrumot tartalmazó gyógyszermolekulák közül csak egy adott enantiomer lesz hatásos, míg az ettől eltérő sztereoszerkezettel bíró molekulák nem hatásosak, sőt még toxikusak is lehetnek. Jelenleg úgy gondoljuk, hogy ez a sztereoszelektivitás univerzális tulajdonsága lehet az életnek. Ezen feltételezésre alapozva szerelték fel a Curiosity marsszondát királis állófázist tartalmazó gázkromatográf berendezéssel [1][2]: a közegben lévő királis molekulák sztereoszerkezetüknek megfelelően lépnek kölcsönhatásba az állófázissal, azaz kimutatható lesz, ha enantiomer túlsúly van az egyik anyagból, ami hajdani élet nyomára utal.

Aktivitásukat befolyásoló anyagok[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Az inhibítorok olyan vegyületek, amelyek az aktív centrumhoz kapcsolódnak, és ezzel megakadályozzák az enzim működését, irreverzibilis gátlást okoznak.

A kompetitív inhibítorok térszerkezete a szubsztrátéhoz hasonló, ezért tudnak kapcsolódni az enzimhez. Hatásuk reverzibilis, nagyobb szubsztrátkoncentrációval leszoríthatóak.

Bizonyos enzimeknek aktivátorokra van szüksége a működéshez. Ilyen aktivátorok lehetnek bizonyos kationok, például a magnézium, cink, kalcium, kobalt.

Gyakran használnak inhibitorokat gyógyszerkészítményekben, például antibiotikumokban, aszpirinben.

Az enzimek csoportosítása[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Az enzimek egy része egyszerű fehérje, ami önmagában is képes katalizátorként működni (egyszerű enzimek), más részüknek viszont szüksége van valamilyen kiegészítő anyagra (összetett enzimek). Ez lehet valamilyen szerves vegyület vagy fémion (gyakori például a cink) vagy valamilyen nem fehérje természetű csoport, például vitamincsoport (például a NAD+ és NADP+ molekulákban).

Amennyiben erősen kötődik az enzimhez, prosztetikus csoportnak nevezzük. Gyakori azonban, hogy egy organikus vegyület csak lazán kapcsolódik, és könnyen leválik a fehérjéről, ezeket a szakirodalom koenzimnek nevezi. A koenzimek, fogalmazzunk így, "praktikusabbak" az élővilágban, ugyanis a nem fehérje természetű rész többféle fehérjéhez is képes kapcsolódni, így többféle enzim alkotójává válhat. (A NADH-t nagyjából 700 különböző ismert enzim használja).

Koenzimek pl.: NAD+, FAD, citokrómok, liponsav.

A teljes, működőképes enzimet holoenzimnek nevezzük, ennek a fehérjerésze az apoenzim, a kapcsolódó nem fehérjerész pedig a koenzim.

Az enzimek egy speciális csoportját képezik az RNS-enzimek, vagyis a ribozim molekulák. Ez azt jelenti, hogy egy RNS molekula katalizál egy folyamatot, tehát ilyenkor az enzim nem fehérje.

Csoportosításuk a katalizált kémiai reakciók alapján is történhet:

  • transzferázok: fontos kémiai csoport átvitele egyik vegyületről a másikra
  • oxidoreduktázok: oxigénfelvételt, hidrogén- ill. elektronátvitelt katalizálnak
  • hidrolázok: hidrolitikus bontás
  • izomerázok: izomerképződés elősegítése
  • ligázok: bioszintézisek katalizálása (kovalens kötések létrehozásával)
  • liázok: nem hidrolitikus bontás

Az enzimek felhasználása[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Az enzimek nemcsak a zsírok, fehérjék és szénhidrátok lebontásában (emésztés) vesznek részt, hanem építő folyamatokban, valamint az immunrendszer működésében is. Ez utóbbiban több szinten is: egyrészt a bőrfelszínen nem csak a savköpeny igyekszik a támadó kórokozókat elpusztítani, hanem az ott lévő enzimek is károsítják azokat és toxinjaikat. Ezek a védő enzimek a testnyílásoknál is megtalálhatók (például a lizozim a nyálban, könnyben, légutakban). Másrészt viszont a szervezetbe mégis bejutott kórokozók elpusztításában is aktív szerepük van azok burkának feloldása, „kilyuggatása” által.

A hétköznapi életben is használunk enzimeket, például a mosó- és mosogatószerekben zsír- és szénhidrátbontó enzimek teszik könnyebbé a foltok és szennyeződések eltávolítását. A kontaktlencse tisztító folyadékokban enzimek tisztítják meg a lencséket a fehérjéktől, ezzel előzve meg a fertőzéseket.

A gyógyszeriparban enzimeket használnak egyes antibiotikumok előállítására.

Élelmiszeripari felhasználásuk is elterjedt. Pékáruk, sajtok, tejtermékek gyártásánál van fontos szerepük.

További információk[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Wiktionary-logo-hu.png
Nézd meg az enzim címszót a Wikiszótárban!

Referenciák[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]