„Prolin” változatai közötti eltérés

A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
[ellenőrzött változat][ellenőrzött változat]
Tartalom törölve Tartalom hozzáadva
Zorrobot (vitalap | szerkesztései)
a r2.7.3) (Bot: következő hozzáadása: hi:प्रोलिन
forma
19. sor: 19. sor:
([[alfa hélix]]ek és [[béta lemezek]] között).
([[alfa hélix]]ek és [[béta lemezek]] között).
Mivel a prolinnak nincs hidrogénje az amidcsoporton, nem viselkedhet hidrogénkötésekben donorként csak akceptorként.
Mivel a prolinnak nincs hidrogénje az amidcsoporton, nem viselkedhet hidrogénkötésekben donorként csak akceptorként.
<!--== Jegyzetek ==
{{jegyzetek}}-->


== Külső hivatkozások ==
== Források ==
* Balbach J, Schmid FX. (2000). Proline isomerization and its catalysis in protein folding. In ''Mechanisms of Protein Folding'' 2nd ed. Editor RH Pain. Oxford University Press.
* For a thorough scientific overview of disorders of proline and hydroxyproline metabolism, one can consult chapter 81 of OMMBID [[Charles Scriver]], Beaudet, A.L., Valle, D., Sly, W.S., Vogelstein, B., Childs, B., Kinzler, K.W. (Accessed 2007). [http://www.ommbid.com The Online Metabolic and Molecular Bases of Inherited Disease]. New York: McGraw-Hill. - Summaries of 255 chapters, full text through many universities. There is also the [http://books.mcgraw-hill.com/medical/ommbid/blog/ OMMBID blog].

== További információk ==
* [http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/reaction/AminoAcid/Pro.html Proline biosynthesis]
* [http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/reaction/AminoAcid/Pro.html Proline biosynthesis]
* [http://www.compchemwiki.org/index.php?title=Proline Computational Chemistry Wiki]
* [http://www.compchemwiki.org/index.php?title=Proline Computational Chemistry Wiki]
* [http://www.biocarta.com/pathfiles/prolinePathway.asp Proline biosynthesis]
* [http://www.biocarta.com/pathfiles/prolinePathway.asp Proline biosynthesis]

== Jegyzetek ==
{{források}}

== Hivatkozások ==
* Balbach J, Schmid FX. (2000). Proline isomerization and its catalysis in protein folding. In ''Mechanisms of Protein Folding'' 2nd ed. Editor RH Pain. Oxford University Press.
* For a thorough scientific overview of disorders of proline and hydroxyproline metabolism, one can consult chapter 81 of OMMBID [[Charles Scriver]], Beaudet, A.L., Valle, D., Sly, W.S., Vogelstein, B., Childs, B., Kinzler, K.W. (Accessed 2007). [http://www.ommbid.com The Online Metabolic and Molecular Bases of Inherited Disease]. New York: McGraw-Hill. - Summaries of 255 chapters, full text through many universities. There is also the [http://books.mcgraw-hill.com/medical/ommbid/blog/ OMMBID blog].


{{aminosavak}}
{{aminosavak}}

A lap 2012. október 6., 07:39-kori változata

Sablon:NatOrganicBox

Prolin (INN: proline) (Pro vagy P) egy α-aminosav, egyike a 20 fehérjealkotó aminosavnak. Kodonjai a CCU, CCC, CCA és a CCG. Nem esszenciális aminosav, ami azt jelenti, hogy az emberi szervezet képes szintetizálni. Ez az egyetlen olyan fehérjealkotó aminosav, ahol az α-aminocsoport szekunder amin.

Kémia

Az oldallánc gyűrűs szerkezete a diéderes szöget kb. -75°-re rögzíti, ami különleges konformációs merevséget kölcsönöz a prolinnak a többi aminosavhoz képest. A fehérje hajtogatódás (folding) során a prolin kevesebb konformációs entrópiát veszít és valószínűleg ezért fordul elő gyakrabban a termofil organizmusok fehérjéiben.

A prolin általában a szabályos másodlagos fehérjeszerkezeti elemek közötti elválasztó helyeken áll (alfa hélixek és béta lemezek között). Mivel a prolinnak nincs hidrogénje az amidcsoporton, nem viselkedhet hidrogénkötésekben donorként csak akceptorként.

Források

  • Balbach J, Schmid FX. (2000). Proline isomerization and its catalysis in protein folding. In Mechanisms of Protein Folding 2nd ed. Editor RH Pain. Oxford University Press.
  • For a thorough scientific overview of disorders of proline and hydroxyproline metabolism, one can consult chapter 81 of OMMBID Charles Scriver, Beaudet, A.L., Valle, D., Sly, W.S., Vogelstein, B., Childs, B., Kinzler, K.W. (Accessed 2007). The Online Metabolic and Molecular Bases of Inherited Disease. New York: McGraw-Hill. - Summaries of 255 chapters, full text through many universities. There is also the OMMBID blog.

További információk