„Prolin” változatai közötti eltérés
[nem ellenőrzött változat] | [nem ellenőrzött változat] |
a Robot: következő módosítása: id:Prolin |
a Robot: Reflist sablon cseréje references tag-re, ahol nincs kihasználva a sablon ereje |
||
27. sor: | 27. sor: | ||
== Jegyzetek == |
== Jegyzetek == |
||
<references /> |
|||
{{reflist}} |
|||
==Hivatkozások == |
==Hivatkozások == |
A lap 2008. június 29., 23:46-kori változata
Proline (INN: proline) (Pro vagy P) egy α-aminosav, egyike a 20 fehérjealkotó aminosavnak. Kodonjai a CCU, CCC, CCA és a CCG. Nem esszenciális aminosav, ami azt jelenti, hogy az emberi szervezet képes szintetizálni. Ez az egyetlen olyan fehérjealkotó aminosav, ahol az α-aminocsoprt szekunder amin.
Kémia
Az oldallánc gyűrűs szerkezete a diéderes szöget kb. -75°-re rögzíti, ami különleges konformációs merevséget kölcsönöz a prolinnak a többi aminosavhoz képest. A fehérje hajtogatódás (folding) során a prolin kevesebb konformációs entrópiát veszít és valószínűleg ezértfordul elő gyakrabban a termofil organizmusok fehérjéiben.
A prolin általában a szabályos másodlagos fehérjeszerkezeti elemek közötti elválasztó helyeken áll (alfa hélixek és béta lemezek között). Mivel a prolinnak nincs hidrogénje az amidcsoporton, nem viselkedhet hidrogénkötésekben donorként csak akceptorként.
Külső hivatkozások
Jegyzetek
Hivatkozások
- Balbach J, Schmid FX. (2000). Proline isomerization and its catalysis in protein folding. In Mechanisms of Protein Folding 2nd ed. Editor RH Pain. Oxford University Press.
- For a thorough scientific overview of disorders of proline and hydroxyproline metabolism, one can consult chapter 81 of OMMBID Charles Scriver, Beaudet, A.L., Valle, D., Sly, W.S., Vogelstein, B., Childs, B., Kinzler, K.W. (Accessed 2007). The Online Metabolic and Molecular Bases of Inherited Disease. New York: McGraw-Hill. - Summaries of 255 chapters, full text through many universities. There is also the OMMBID blog.