Ugrás a tartalomhoz

Ribonukleinsav

Ellenőrzött
A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
(RNS szócikkből átirányítva)
mRNS hajtűhurkának számítógépes modellje. Az egyszálú RNS visszahajolva saját magával alkot hidrogénkötéseket. A bázisok zölddel, a ribóz-foszfát gerinc kékkel van jelölve

A ribonukleinsav (RNS) egy polimer makromolekula, amely alapvető fontosságú az életfunkciók működéséhez. Az RNS-t alegységek (nukleotidok) lánca alkotja, ezen alegységek meghatározó részei az adenin, a citozin, a guanin és az uracil bázisok. Sorrendjük határozza meg az RNS működését. Az RNS szabályozza a gének működését, valamint hírvivő RNS-ként a genetikai információt szállítja a DNS és a fehérjék között. Számos vírus genomja is RNS-ből áll. Egyes RNS-molekulák az enzimekhez hasonlóan katalikus aktivitással is rendelkeznek, pl. ilyen rRNS-ek készítik a fehérjéket a riboszómákban; a folyamathoz pedig a transzfer RNS-ek szállítják az aminosavakat.

Az egyik legnépszerűbb hipotézis szerint az élet keletkezésekor az RNS játszotta genetikai információ hordozójának (ami ma a DNS) és a biokémiai reakciókat gyorsító katalizátorok (ezek ma a fehérjealapú enzimek) szerepét is; ez volt az úgynevezett RNS-világ.[1]

Kémiai szerkezete

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]
Bázisok kapcsolódása a kettős szálú RNS-ben

Az RNS-polimer: egy hosszú lánc, amelynek alegységei a nukleotidok. A nukleotid egy ötszénatomos cukorból, ribózból áll (ennek szénatomjait 1'-től 5'-ig számozzák), amelynek az 1'-es szénatomjához egy purin- (adenin vagy guanin) vagy egy pirimidinbázis (citozin vagy uracil) kapcsolódik. Ezenkívül a ribóz 3' szénatomjához egy foszfátcsoport kötődik, amely egyúttal összeköti a következő nukleotid ribózának 5' atomjával. A foszfát negatív töltésű, így az egész RNS szintén jelentős negatív töltéssel rendelkezik (polianion). Ezt a töltést pozitív fémionok (általában magnéziumionok) kompenzálják, lehetővé téve a kettős szálak és másodlagos szerkezetek kialakulását.

Két RNS szál (vagy egy visszahajló szál) bázisai hidrogénkötéseket létesíthetnek egymással: citozin a guaninnal, adenin az uracillal. Előfordulnak szokatlan párosítások is, pl. a guanin és az uracil kevésbé stabil („lötyögő”) kötéssel kapcsolódhat;[2] ilyenek lehetnek egy hurok adeninjei,[3] vagy a guanin-adenin párosításokat tartalmazó GNRA típusú négyes hurok (tetraloop).[2]

Az RNS és a DNS közötti különbségek

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]
Az 50S riboszómaalegység számítógépes modellje. A riboszomális RNS barnával, a fehérjék kékkel, az aktív centrum pirossal van jelölve

Az RNS szerkezetileg nagyon hasonlít a DNS-hez (dezoxiribonukleinsav), de három fontos dologban különbözik tőle:

  • Az RNS polimergerince ribóz cukrot tartalmaz, a DNS-é pedig dezoxiribózt (ami egy olyan ribózmolekula, amelynek 2' szénatomjáról hiányzik a hidroxilcsoport).[4] Az RNS ezáltal kevésbé stabil, hidrolízisének aktivációs energiája alacsonyabb.
  • Az RNS uracil bázisa helyett a DNS-ben timin található (a különbség egy plusz metilcsoport a timin esetében).
  • A kettős szálú, igen hosszú DNS-sel szemben az RNS többnyire egyszálú, és lánca jóval rövidebb.[5][6] Az RNS is képes azonban kettős szálakat alkotni (hibridizálódni) másik RNS-sel (vagy részlegesen önmagával), illetve egyszálú DNS-sel is.[7] A hurokszerűen visszahajolva önmagával hibridizálódó RNS olyan másodlagos szerkezeteket alkot, amelyek feltétlenül szükségesek biológiai funkciójának ellátásához (beleértve az mRNS-t, tRNS-t, rRNS-t, snRNS-t vagy egyéb nemkódoló RNS-eket).[8] Ezek a kettős szálú régiók általában rövidek (a DNS-hez képest), több kisebb hurokból állnak és a fehérjékhez hasonló háromdimenziós felületet hoznak létre. Ebben a formájában az enzimekhez hasonlóan képes lehet kémiai reakciókat katalizálni (ezek az RNS-ek az úgynevezett ribozimek).[9] A fehérjéket összeállító, RNS-ből és fehérjékből álló riboszómák aktív centruma például kizárólag RNS-ből áll.[10]
RNS-molekula részlete, guanozil alegységgel

A ribóz plusz hidroxilcsoportja miatt a kettős szálú RNS általában A-hélixet alkot;[11] bár egyszálú formában ritkán a DNS-re jellemző B-alakot is felveheti.[12] Az A-alak hélixének nagy árka keskeny és igen mély, kis árka pedig sekély és széles.[13] Ezenfelül a 2' szénatomhoz kapcsolódó OH-csoport laza konformáció (egyszálú forma) esetén megtámadhatja a molekulagerinc foszfodiészter kötéseit, elvágva ezzel az RNS láncát.[14]

Másodlagos és harmadlagos szerkezet

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Az egyszálú RNS biológiai funkciójának ellátásához másodlagos és harmadlagos alakot vesz fel. A másodlagos szerkezetet az egyszálú molekula hajtűszerű hurkos visszahajlásai biztosítják, amelyet az önmagával való hibridizáció (kettős szálú szakaszok) kialakítása rögzít. A hurkok és hajtűk aztán a fehérjékhez hasonlóan harmadlagos térbeli formát alakítanak ki.[15] Kimutatták, hogy a másodlagos szerkezet kialakulásához legalább négyféle bázisnak kell jelen lennie a molekulában.[16]

Az élő szervezetek RNS-e a ribóz két lehetséges enantiomerjéből a d változatot tartalmazza. Szintetikusan előállítható l-ribózt tartalmazó RNS is, amely ellenálló a ribonukleáz enzimek lebontó hatásával szemben.[17]

Kémiai módosulások

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]
A telomeráz RNS-ének másodlagos szerkezete

Az RNS négy bázisa és a cukormolekulái a sejtekben utólagosan többféle kémiai módosuláson mehetnek át.[18] Ilyen a pszeudouridin (Ψ), ahol az uracil ás a ribóz közti kötés nem a szén- és nitrogénatom közötti, hanem szén–szén kapcsolódás; vagy a ribotimidin (T), amelyek több helyen előfordulnak, de legismertebb a tRNS TΨC hurka.[19] Egy másik ismert módosulás a hipoxantin, ami egy deaminált adenin, amelynek nukleozidja az inozin (I). Az inozinnak fontos szerepe van a genetikai kód kialakulásának „lötyögő bázispár” elméletében.[20]

A természetben több mint száz kémiailag módosult nukleozid ismert.[21] A legnagyobb szerkezeti változatosság a tRNS-re jellemző,[22] míg a pszeudouridin és a 2’-O-metilribózt tartalmazó egységek a leggyakrabban előforduló nukleozidok.[23] A módosulások pontos szerepe nem minden esetben ismert, de figyelemreméltó, hogy pl. a riboszomális RNS-nél a modifikációk többsége a fontos régiókon belül (pl. a peptidil-transzferáz aktív centrum)[24] vagy az alegységek kapcsolódási pontjain található, vagyis valószínűleg fontos szerepük van.[25]

Az RNS típusai

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]
Transzfer-RNS szerkezete

Az RNS legismertebb fajtája a hírvivő RNS (mRNS), amely a DNS-től szállítja az információt a fehérjeszintézist végző riboszómákhoz a citoplazmába. Az mRNS bázissorrendjét (az adenin, guanin, citozin és uracil bázisok egymásutánja) a DNS határozza meg és a riboszómák ezt leolvasva készítik el az annak megfelelő aminosavsorrendű fehérjét.[26] A legtöbb RNS-nek azonban más funkciója van, pl. az eukariótáknál az RNS-ek 97%a- nem kódol fehérjét.[27][28][29][30]).

Ezeknek az úgynevezett nemkódoló RNS-eknek lehet saját génjük, egy részük azonban más gének intronjaiból származik.[31] A nem-kódoló RNS-ek legismertebb képviselői a fehérjeszintézisben részt vevő transzfer RNS (tRNS) és a riboszomális RNS (rRNS).[7] Ezenkívül jelentős szerepet játszanak a gének működésének szabályozásában, más RNS-ek utólagos módosításában stb. Néhányuk képes kémiai reakciókat katalizálni; pl. elvágni vagy összekötni más RNS-eket,[32] vagy peptidkötéssel összekötni az aminosavakat a riboszómában.[10]

Hosszuk alapján kis (sRNS) és hosszú RNS-ekre osztják fel őket.[33] A kettő közötti határt a 200 bázisos hosszúságnál húzzák meg.[34] A hosszú RNS-ek közé az mRNS és az ún. hosszú nemkódoló RNS (lncRNS) tartozik; míg kis RNS a riboszomális RNS, a transzfer RNS, a mikroRNS (miRNS), a kis interferáló RNS (siRNS), a kis nukleoláris RNS (snoRNS), a Piwi-kapcsolódó RNS (piRNS), a tRNS-eredetű kis RNS (tsRNS)[35] és a kis rDNS-eredetű RNS (srRNS).[36] Van néhány kivétel is, pl. a Halococcus ősbaktérium 5S riboszomális rRNS-ének génjében található egy betoldás, emiatt mérete meghaladja a 200 bázist.[37][38][39]

A fehérjeszintézis RNS-ei

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]
A fehérjeszintézis (transzláció) folyamata

A fehérjék aminosavsorrendjének információja a kromoszómák DNS-ében tárolódik, míg a fehérjék szintézise a citoplazmában található riboszómákon zajlik. A kettő között a hírvivő RNS (mRNS) létesít kapcsolatot. Az eukarióta sejtekben a DNS-ről átíródik az mRNS prekurzora, amely egy érési folyamaton megy keresztül. Ennek során eltávolítják belőle az intronokat, a felismerést segítő „sapkát” és „farkat” kap, majd a sejtmagból átszállítják a citoplazmába, ahol a riboszómák megkötik és bázissorrendjét a transzfer RNS-ek segítségével a genetikai kódnak megfelelően átfordítják a készülő fehérje aminosavsorrendjére. A baktériumoknak nincs sejtmagjuk, a kromoszómák egy térben vannak a riboszómákkal és az mRNS elejéről már akkor készül a fehérje, amikor a vége még javában átíródik a DNS-ről. Az mRNS nem hosszú életű, általában néhány perc (de maximum néhány nap) elteltével lebontják a ribonukleáz enzimek.[26]

A transzfer RNS (tRNS) viszonylag kicsi, kb. 80 bázis hosszú. Feladata, hogy megkösse a húsz aminosav egyikét, és a rajta (a tRNS-en) található hárombázisos felismerőhellyel az mRNS-hez kapcsolódva odanyújtsa az aminosavat a riboszómának, hogy az odakösse azt a készülő fehérjelánc végéhez.[31] Ennek megfelelően húszfajta tRNS létezik.

A riboszomális RNS (rRNS) a riboszómák egyik alkotóeleme, ez hozza létre az aminosavak közötti peptidkötéseket. Az eukarióták riboszómájában négyfajta rRNS-molekula található: 18S, 5,8S, 28S és 5S rRNS (a szám és az S betű a szétválasztásuk során a szedimentáció mértékét jelzi). Közülük három a sejtmagvacskában (nukleóluszban) íródik át a DNS-ről. A négyfajta RNS a citoplazmában a megfelelő fehérjékkel kapcsolódva hozza létre a riboszóma nukleinsav–fehérje komplexumát. Az mRNS-hez egyszerre több riboszóma is kapcsolódik.[26] Az átlagos eukarióta sejt RNS-tartalmának döntő többsége rRNS.

A baktériumokban található a transzfer-hírvivő RNS (tmRNS), amely a tRNS és mRNS tulajdonságaival is rendelkezik és fehérjekomplexeket alkotva hibaelhárítási funkciót lát el. Ha mutáció vagy átírási hiba miatt egy mRNS végéről hiányzik a stopkodon, akkor nem tud leválni a riboszómáról. Ilyenkor a tmRNS bontja le a riboszómát, a félkész fehérjét és a hibás mRNS-t.[40]

Szabályozó RNS-ek

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]
Az ún. kalapácsfej szerkezetű ribozim modellje

A génműködés szabályozói közül a fehérjéket fedezték fel először, mind aktivátori, mind gátlói szerepben. Ezek a gén közelében található rövid enhancer DNS-szakaszokhoz kötve fejtették ki hatásukat.[41] Később azonban kiderült, hogy a szabályozásban az RNS-ek is részt vesznek, sőt többfajta mechanimzus által végzik el feldatukat. Ezek közé tartozik az RNS-interferencia, amely az mRNS-eket célozza; a hosszú nemkódoló RNS, amely egész kromoszómaszakaszokat módosít epigenetikusan, vagy a génműködést fokozó enhancer RNS-ek.[42] A baktériumoknak is megvannak a maguk RNS-alapú szabályozó rendszereik, mint pl. a CRISPR vagy a bakteriális kis RNS-ek.[43] 2006-ban a mikro-RNS-ek (miRNS; mRNS-hez specifikusan kötődő rövid molekulák) felfedezéséért ítélték oda a fiziológiai Nobel-díjat.[44]

Mikro-RNS (miRNS) és kis intereferáló RNS (siRNS)

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Számos gén esetében a transzkripció utáni szabályozást az RNS-interferencia végzi. Ekkor a kis miRNS-ek specifikusan hozzákötnek az mRNS bizonyos szakaszaihoz, megakadályozva a róluk történő fehérjeátírást.[45] Az mRNS lebontását vagy blokkolását egy számos fehérjéből és kis RNS-ekből álló komplex végzi.[46]

Hosszú nemkódoló RNS

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

A hosszú nemkódoló RNS-ek (lncRNS) első ismert képviselője a X-kromoszómák inaktivációját végző Xist volt, amely a célterülethez tapadva segíti az úgynevezett polycomb fehérjék kötődését és a kromoszóma kromatinanyagának olyan mértékű tömörítését, hogy a génátírás lehetetlenné válik.[47] Ezt követően más lncRNS-eket is felfedeztek, amelyek az őssejtek pluripotenciáját vagy a sejtosztódást szabályozzák.[48][48]

Enhancer RNS

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Az enhancer RNS-ek viszonylag hosszúak (50-2000 bázis) és a DNS úgynevezett enhancer szakaszairól íródnak át, hogy fokozzák egy bizonyos gén működését.[48][49]

A baktériumok kis RNS-ei

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Kis RNS

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Az RNS-ek általi génszabályozást eleinte eukarióta jellegzetességnek gondolták, ami magyarázta volna, hogy ezekben a sejtekben miért jóval magasabb a transzkripció szintje a prokariótákhoz képest. De amikor ezeket a regulátorokat a baktériumokban is keresni kezdték, hamarosan meg is találták őket, és a kis RNS (sRNS) nevet kapták.[43][50] Az RNS-ek általi génszabályozás ma általánosnak látszik (ami alátámasztja az élet eredetének RNS-világ elméletét).[42][51] Az enterobaktériumokban például az sRNS-ek szabályozzák a környezeti stresszre (éhezés, kémiai anyagok, DNS-károsodás) adott válaszokat. Működésüket az mRNS-ekhez való kötődéssel fejtik ki.[42] A mRNS-eken belül úgynevezett riboswitchek („ribokapcsolók”) találhatók, amelyek kis szerves molekulákat megkötve befolyásolják a róla átírt fehérjék mennyiségét. Más kis szabályozó riboswitchek a megkötött molekula hatására megváltoztatják térszerkezetüket és géneket kapcsolnak be vagy ki.[52][53]

CRISPR

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

A prokariótákban működő vírusellenes védekező rendszer, a CRISPR szintén kis regulációs RNS-eken keresztül fejti ki működését.[42][54]

Szintézis és utólagos módosítás

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Az eukarióták esetében az RNS szintézise a sejtmagban történik az RNS-polimeráz enzim segítségével, és bázissorrendjének templátjául a DNS szolgál (ez a folyamat a transzkripció). Először az enzim odaköt a DNS promoter részéhez (ami többnyire valamivel az átírandó gén előtt található). A DNS kettős szálát a helikáz enzim széttekeri. Az enzim ezután a templát DNS mentén 3'-5' irányban a nukleotidok sorban egymáshoz kötésével megkezdi az RNS szintézisét (ez a lánc 5'-3') irányban gyarapszik. A szintézis végét szintén a DNS-en található kód jelzi (ami nem a genetikai kódban található stopkodon; az a fehérjeszintézis végét jelenti).[55]

RNS is szolgálhat az RNS templátjául, például egyes vírusok (mint a poliovírus) esetében.[56] Ezenfelül ez a folyamat az RNS-intereferenciához is szükséges.[57]

Uridin-pszeudouridin módosítás

Az elkészült RNS-lánc többnyire utólagos módosulásokon megy keresztül. Az eukarióták mRNS-e például egy adeninekből álló „farkat” és egy metil-guanozin „sapkát” kap, valamint a spliceoszómák kivágják belőle az intronokat (néha az intron ribozimaktivitással rendelkezik és saját magát vágja ki).[58] A spliceoszómák maguk is RNS-ből (kis sejtmag-RNS-ből) és fehérjékből épülnek fel.[7]

Utólagosan az RNS bázisait is módosíthatják; ezt eukariótáknál a 60-300 bázis hosszúságú kis sejtmagvacska-RNS végzi (ez nevének megfelelően a sejtmagvacskában és a Cajal-testekben található).[31] Enzimekhez kapcsolódva odaköt a megfelelő szekvenciájú RNS-szakaszhoz, majd az enzimek elvégzik a kémiai módosításokat. Célpontja elsősorban az rRNS és tRNS, de az snRNS és az mRNS is modifikálódik.[59][60] A DNS mellett az RNS is metilálódik.[61][62]

Az RNS szerepe a genetikában

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

RNS-genom

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

A DNS-hez hasonlóan az RNS is hordozhat genetikai információt. Az RNS-vírusok genomja RNS-ből áll, amely számos fehérjét kódol. Ezek részben a vírusgenom másolását végzik, mások a RNS köré védőburkot alkotnak, amellyel más sejteket tud megfertőzni. A viroidok csak egy RNS-szálból állnak, amely nem kódol fehérjét és a gazdanövény sejtjeinek polimerázai másolják le őket.[63]

Reverz transzkripció

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Egyes vírusok (mint a retrovírusok) genomja RNS-ből áll, de másolása során először reverz transzkripcióval DNS-másolatokat készítenek róla, amelyet beintegrálnak a gazdasejt kromoszómájába. A DNS-ről aztán RNS íródik át. A kromoszómákba beépült retrotranszpozonok is úgy terjednek, hogy a róluk transzkripcióval készült RNS-t átírják DNS-sé.[64] Az eukarióta kromoszómák működéséhez alapvető fontosságú telomeráz enzim egy rövid RNS-molekulát tartalmaz, amelyet sablonként használ a kromoszómák végeinek meghosszabbításához.[65]

Kettős szálú RNS

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Egyes vírusok genomja kettős szálú RNS-ből áll. Jelenléte az eukarióta sejtekben egyfajta „immunreakciót”, RNS-interferenciát vált ki; gerincesekben pedig az immunrendszert stimuláló interferon termelődését indukálja.[66][67][68][69]

Cirkuláris RNS

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Az 1970-es évek végén kimutatták, hogy a mind az állati, mind a növényi sejtekben előfordul egyszálú, kovalensen zárt, kör alakú RNS.[70] Valószínűleg a splicing során keletkeznek, de funkciójuk nagyrészt még ismeretlen.

Kutatástörténete

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]
A tRNS-t megszekvenáló Robert W. Holley (balra) a csapatával

A nukleinsavakat 1868-ban Friedrich Miescher fedezte fel, aki az anyagot „nukleinnak” nevezte el, mivel az a sejtmagban (nucleus) található.[71] Később kiderült, hogy a sejtmaggal nem rendelkező prokarióta sejtek is tartalmaznak nukleinsavakat. Már 1939-ben sejtették, hogy az RNS szerepet játszik a fehérjék szintézisében.[72] 1959-ben Severo Ochoa elnyerte a fiziológiai Nobel-díjat (Arthur Kornberggel közösen), miután felfedezett egy enzimet, amely laboratóriumi körülmények között képes volt RNS-t szintetizálni;[73] bár később kiderült, hogy az enzim (polinukleotid-foszforiláz) nem az RNS-szintézisét, hanem lebontását végzi. 1956-ban Alex Rich és David Davies két különálló RNS-szálat hibridizáltak, és létrehozták az első RNS-kristályt, amelynek szerkezetét röntgenkrisztallográfiával meg tudták határozni.[74]

1965-ben Robert W. Holley meghatározta az élesztő 77 nukleotidból álló tRNS-ének bázissorendjét és ezért három évvel később Nobel-díjat kapott.[75] Az 1970-es évek elején felfedezték a retrovírusokat és a reverz transzkripciót, kimutatva, hogy a genetikai információ nem csak a DNS-től az RNS irányába, hanem fordítva is áramolhat. Ezért a felfedezéséért David Baltimore, Renato Dulbecco és Howard Temin 1975-ben kapott Nobel-díjat. Egy évvel később Walter Fiers és csapata elsőként határozta meg egy RNS vírus, az MS2 bakteriofág genomjának teljes szekvenciáját.[76]

1977-ben mind az eukariótáknál, mind az emlősök vírusainál felfedezték az intronokat és a splicingot, amiért Philip Sharp and Richard Roberts 1993-ban Nobel-díjat kapott. Az 1980-as évek elején felismerték egyes RNS-ek kataliktikus aktivitását (ribozimek), ezért Thomas Cechet és Sidney Altmant jutalmazták Nobel-díjjal. 1990-ben kiderült, hogy a petúniába mesterségesen bevitt gének gátolhatják a növény hasonló génjeinek kifejeződését; akkor még nem tudták, de ez volt az RNS-interferencia első megfigyelése.[77][78] Szintén ekkoriban figyelték meg, hogy 22 bázis hosszúságú RNS-ek (ma mikro-RNS-nek hívják őket) befolyásolják a C. elegans fonálféreg embrionális fejlődését.[79]

2006-ban Andrew Fire és Craig Mello kapta a fiziológiai Nobel-díjat az RNS-interferencia felfedezéséért; ugyanebben az évben a kémiai Nobelt Roger Kornberg nyerte el a transzkripció mechanizmusának tanulmányozásáért. A génaktivitást szabályozó siRNS felfedezését követően megkezdődtek a kutatások a klinikai felhasználásra.[80] A 2009-es kémiai Nobelt Venkatráman Rámakrisnan, Thomas A. Steitz és Ada Jonat nyerte el a riboszómák részletes szerkezetének felderítéséért. A 2023-as fiziológiai Nobel-díjat Karikó Katalin és Drew Weissman kapta a módosított nuklezidokra vonatkozó kutatásaikért, ami lehetővé tette az mRNS-vakcinák kifejlesztését a Covid-járvány idején.[81][82][83]

Az RNS szerepe az élet keletkezésében

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Carl Woese már 1968-ban felvetette, hogy az RNS-nek katalitikus hatása lehet, és hogy az élet kezdetén egyszerre hordozhatott genetikai információt és gyorsíthatta fel a biokémiai reakciókat, vagyis megalkotta az élet keletkezésének RNS-világ hipotézisét.[84][85] 2022-ben kimutatták, hogy a vulkanikus bazalt (ami a fiatal Földön bőségesen előfordult) lehetővé teszi az RNS-molekulák spontán keletkezését.[86][87]

2015-ben kimutatták hogy a világűr körülményei között a meteoritokban megtalálható anyagokból, többek között pirimidinből uracil, citozin és timin jöhet létre.[88] 2022-ben felismerték, hogy az élet keletkezéséhez szükséges molekulák, többek között RNS-prekurzorok nagy mennyiségben fordulnak elő a Tejútrendszer központjának gázfelhőiben.[89][90]

Klinikai alkalmazások

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Gyors lebomlása miatt az RNS-t sokáig nem tartották alkalmasnak terápiás célokra, azóta viszont jelentős előrelépések történtek a stabilizálása felé.[91] Ennek hatására megindultak a kutatások az mRNS-alapú gyógyszerek felé, amelyek egy rövid ideig tartó, de erőteljes fehérjetermelést indítanak el a szervezetben.[92] Állatkísérletekben sikereket értek el a csontregenerációt, őssejtképződést, szívfunkciókat befolyásoló fehérjékkel.[93][94][95][96][97] A génműködést szabályozó siRNS-ek is ígéretes terápiás lehetőségeket nyújtanak, de a sejtműködés kutatásában vagy a gyógyszerfejlesztésben is hasznosak lehetnek.[92]

Az mRNS-alapú oltóanyagok a Covid-járvány idején mutatkoztak be. Az RNS-alapú vakcinák előállítása ma[mikor?] már egyszerűbb és gyorsabb, mint a hagyományos, elölt vagy módosított kórokozókból nyert oltóanyagoké, ahol hónapokba vagy évekbe telhet egy kórokozó kitenyésztése és annak meghatározása, hogy mely fehérjéit lehet inaktiválni és felhasználni a vakcinában.

Jegyzetek

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]
  1. ↑ Copley SD, Smith E, Markowitz HJ (2007. december). "The origin of the RNA world: co-evolution of genes and metabolism". Bioorganic Chemistry. 35 (6): 430–443. doi:10.1016/j.bioorg.2007.08.001. PMID 17897696. The proposal that life on Earth arose from an RNA World is widely accepted.
  2. 1 2 Lee JC, Gutell RR (2004. december). "Diversity of base-pair conformations and their occurrence in rRNA structure and RNA structural motifs". Journal of Molecular Biology. 344 (5): 1225–49. doi:10.1016/j.jmb.2004.09.072. PMID 15561141.
  3. ↑ Barciszewski J, Frederic B, Clark C (1999). RNA biochemistry and biotechnology. Springer. 73–87. o. ISBN 978-0-7923-5862-6. OCLC 52403776.
  4. ↑ Shukla RN (2014). Analysis of Chromosomes. Agrotech Press. ISBN 978-93-84568-17-7.[halott link]
  5. ↑ "RNA: The Versatile Molecule". University of Utah. 2015.
  6. ↑ "Nucleotides and Nucleic Acids" (PDF). University of California, Los Angeles. 2015. szeptember 23. dátummal az eredeti (PDF) címről archiválva. Hozzáférés: 2015. augusztus 26..
  7. 1 2 3 Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L (2002). Biochemistry (5th ed.). WH Freeman and Company. 118–19, 781–808. o. ISBN 978-0-7167-4684-3. OCLC 179705944.
  8. ↑ Tinoco I, Bustamante C (1999. október). "How RNA folds". Journal of Molecular Biology. 293 (2): 271–81. doi:10.1006/jmbi.1999.3001. PMID 10550208.
  9. ↑ Higgs PG (2000. augusztus). "RNA secondary structure: physical and computational aspects". Quarterly Reviews of Biophysics. 33 (3): 199–253. doi:10.1017/S0033583500003620. PMID 11191843. S2CID 37230785.
  10. 1 2 Nissen P, Hansen J, Ban N, Moore PB, Steitz TA (2000. augusztus). "The structural basis of ribosome activity in peptide bond synthesis". Science. 289 (5481): 920–30. Bibcode:2000Sci...289..920N. doi:10.1126/science.289.5481.920. PMID 10937990.
  11. ↑ Salazar M, Fedoroff OY, Miller JM, Ribeiro NS, Reid BR (1993. április). "The DNA strand in DNA.RNA hybrid duplexes is neither B-form nor A-form in solution". Biochemistry. 32 (16): 4207–15. doi:10.1021/bi00067a007. PMID 7682844.
  12. ↑ Sedova A, Banavali NK (2016. február). "RNA approaches the B-form in stacked single strand dinucleotide contexts". Biopolymers. 105 (2): 65–82. doi:10.1002/bip.22750. PMID 26443416. S2CID 35949700.
  13. ↑ Hermann T, Patel DJ (2000. március). "RNA bulges as architectural and recognition motifs". Structure. 8 (3): R47–54. doi:10.1016/S0969-2126(00)00110-6. PMID 10745015.
  14. ↑ Mikkola S, Stenman E, Nurmi K, Yousefi-Salakdeh E, Strömberg R, Lönnberg H (1999). "The mechanism of the metal ion promoted cleavage of RNA phosphodiester bonds involves a general acid catalysis by the metal aquo ion on the departure of the leaving group". Journal of the Chemical Society, Perkin Transactions 2 (8): 1619–26. doi:10.1039/a903691a.
  15. ↑ Mathews DH, Disney MD, Childs JL, Schroeder SJ, Zuker M, Turner DH (2004. május). "Incorporating chemical modification constraints into a dynamic programming algorithm for prediction of RNA secondary structure". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (19): 7287–92. Bibcode:2004PNAS..101.7287M. doi:10.1073/pnas.0401799101. PMC 409911. PMID 15123812.
  16. ↑ Burghardt B, Hartmann AK (2007. február). "RNA secondary structure design". Physical Review E. 75 (2) 021920. arXiv:physics/0609135. Bibcode:2007PhRvE..75b1920B. doi:10.1103/PhysRevE.75.021920. PMID 17358380. S2CID 17574854.
  17. ↑ Vater A, Klussmann S (2015. január). "Turning mirror-image oligonucleotides into drugs: the evolution of Spiegelmer(®) therapeutics". Drug Discovery Today. 20 (1): 147–55. doi:10.1016/j.drudis.2014.09.004. PMID 25236655.
  18. ↑ Jankowski JA, Polak JM (1996). Clinical gene analysis and manipulation: Tools, techniques and troubleshooting. Cambridge University Press. 14. o. ISBN 978-0-521-47896-0. OCLC 33838261.
  19. ↑ Yu Q, Morrow CD (2001. május). "Identification of critical elements in the tRNA acceptor stem and T(Psi)C loop necessary for human immunodeficiency virus type 1 infectivity". Journal of Virology. 75 (10): 4902–6. doi:10.1128/JVI.75.10.4902-4906.2001. PMC 114245. PMID 11312362.
  20. ↑ Elliott MS, Trewyn RW (1984. február). "Inosine biosynthesis in transfer RNA by an enzymatic insertion of hypoxanthine". The Journal of Biological Chemistry. 259 (4): 2407–10. doi:10.1016/S0021-9258(17)43367-9. PMID 6365911.
  21. ↑ Cantara WA, Crain PF, Rozenski J, McCloskey JA, Harris KA, Zhang X, Vendeix FA, Fabris D, Agris PF (2011. január). "The RNA Modification Database, RNAMDB: 2011 update". Nucleic Acids Research. 39 (Database issue): D195-201. doi:10.1093/nar/gkq1028. PMC 3013656. PMID 21071406.
  22. ↑ Söll D, RajBhandary U (1995). TRNA: Structure, biosynthesis, and function. ASM Press. 165. o. ISBN 978-1-55581-073-3. OCLC 183036381.
  23. ↑ Kiss T (2001. július). "Small nucleolar RNA-guided post-transcriptional modification of cellular RNAs". The EMBO Journal. 20 (14): 3617–22. doi:10.1093/emboj/20.14.3617. PMC 125535. PMID 11447102.
  24. ↑ Tirumalai MR, Rivas M, Tran Q, Fox GE (2021. november). "The Peptidyl Transferase Center: a Window to the Past". Microbiol Mol Biol Rev. 85 (4) e00104-21: e0010421. Bibcode:2021MMBR...85...21T. doi:10.1128/MMBR.00104-21. PMC 8579967. PMID 34756086.
  25. ↑ King TH, Liu B, McCully RR, Fournier MJ (2003. február). "Ribosome structure and activity are altered in cells lacking snoRNPs that form pseudouridines in the peptidyl transferase center". Molecular Cell. 11 (2): 425–35. doi:10.1016/S1097-2765(03)00040-6. PMID 12620230.
  26. 1 2 3 Cooper GC, Hausman RE (2004). The Cell: A Molecular Approach (3rd ed.). Sinauer. 261–76, 297, 339–44. o. ISBN 978-0-87893-214-6. OCLC 174924833.
  27. ↑ Mattick JS, Gagen MJ (2001. szeptember). "The evolution of controlled multitasked gene networks: the role of introns and other noncoding RNAs in the development of complex organisms". Molecular Biology and Evolution. 18 (9): 1611–30. doi:10.1093/oxfordjournals.molbev.a003951. PMID 11504843.
  28. ↑ Mattick JS (2001. november). "Non-coding RNAs: the architects of eukaryotic complexity". EMBO Reports. 2 (11): 986–91. doi:10.1093/embo-reports/kve230. PMC 1084129. PMID 11713189.
  29. ↑ Mattick JS (2003. október). "Challenging the dogma: the hidden layer of non-protein-coding RNAs in complex organisms" (PDF). BioEssays. 25 (10): 930–39. CiteSeerX 10.1.1.476.7561. doi:10.1002/bies.10332. PMID 14505360. 2009. március 6. dátummal az eredeti (PDF) címről archiválva.
  30. ↑ Mattick JS (2004. október). "The hidden genetic program of complex organisms". Scientific American. 291 (4): 60–67. Bibcode:2004SciAm.291d..60M. doi:10.1038/scientificamerican1004-60. PMID 15487671.[halott link]
  31. 1 2 3 Wirta W (2006). Mining the transcriptome – methods and applications. Stockholm: School of Biotechnology, Royal Institute of Technology. ISBN 978-91-7178-436-0. OCLC 185406288.
  32. ↑ Rossi JJ (2004. július). "Ribozyme diagnostics comes of age". Chemistry & Biology. 11 (7): 894–95. doi:10.1016/j.chembiol.2004.07.002. PMID 15271347.
  33. ↑ Storz G (2002. május). "An expanding universe of noncoding RNAs". Science. 296 (5571): 1260–63. Bibcode:2002Sci...296.1260S. doi:10.1126/science.1072249. PMID 12016301. S2CID 35295924.
  34. ↑ Fatica A, Bozzoni I (2014. január). "Long non-coding RNAs: new players in cell differentiation and development". Nature Reviews Genetics. 15 (1): 7–21. doi:10.1038/nrg3606. PMID 24296535. S2CID 12295847.[halott link]
  35. ↑ Chen Q, Yan M, Cao Z, Li X, Zhang Y, Shi J, et al. (2016. január). "Sperm tsRNAs contribute to intergenerational inheritance of an acquired metabolic disorder" (PDF). Science. 351 (6271): 397–400. Bibcode:2016Sci...351..397C. doi:10.1126/science.aad7977. PMID 26721680. S2CID 21738301.
  36. ↑ Wei H, Zhou B, Zhang F, Tu Y, Hu Y, Zhang B, Zhai Q (2013). "Profiling and identification of small rDNA-derived RNAs and their potential biological functions". PLOS ONE. 8 (2): e56842. Bibcode:2013PLoSO...856842W. doi:10.1371/journal.pone.0056842. PMC 3572043. PMID 23418607.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: oldalszám helyett cikk száma (link)
  37. ↑ Luehrsen KR, Nicholson DE, Eubanks DC, Fox GE (1981). "An archaebacterial 5S rRNA contains a long insertion sequence". Nature. 293 (5835): 755–756. Bibcode:1981Natur.293..755L. doi:10.1038/293755a0. PMID 6169998. S2CID 4341755.
  38. ↑ Stan-Lotter H, McGenity TJ, Legat A, Denner EB, Glaser K, Stetter KO, Wanner G (1999). "Very similar strains of Halococcus salifodinae are found in geographically separated permo-triassic salt deposits". Microbiology. 145 (Pt 12): 3565–3574. doi:10.1099/00221287-145-12-3565. PMID 10627054.
  39. ↑ Tirumalai MR, Kaelber JT, Park DR, Tran Q, Fox GE (2020. augusztus). "Cryo-Electron Microscopy Visualization of a Large Insertion in the 5S ribosomal RNA of the Extremely Halophilic Archaeon Halococcus morrhuae". FEBS Open Bio. 10 (10): 1938–1946. Bibcode:2020FEBOB..10.1938T. doi:10.1002/2211-5463.12962. PMC 7530397. PMID 32865340.
  40. ↑ Gueneau de Novoa P, Williams KP (2004. január). "The tmRNA website: reductive evolution of tmRNA in plastids and other endosymbionts". Nucleic Acids Research. 32 (Database issue): D104–08. doi:10.1093/nar/gkh102. PMC 308836. PMID 14681369.
  41. ↑ Jacob F, Monod J (1961). "Genetic Regulatory Mechanisms in the Synthesis of Proteins". Journal of Molecular Biology. 3 (3): 318–56. doi:10.1016/s0022-2836(61)80072-7. PMID 13718526. S2CID 19804795.
  42. 1 2 3 4 Morris K, Mattick J (2014). "The rise of regulatory RNA". Nature Reviews Genetics. 15 (6): 423–37. doi:10.1038/nrg3722. PMC 4314111. PMID 24776770.
  43. 1 2 Gottesman S (2005). "Micros for microbes: non-coding regulatory RNAs in bacteria". Trends in Genetics. 21 (7): 399–404. doi:10.1016/j.tig.2005.05.008. PMID 15913835.
  44. ↑ "The Nobel Prize in Physiology or Medicine 2006". Nobelprize.org. Nobel Media AB 2014. Web. 6 Aug 2018. http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/medicine/laureates/2006
  45. ↑ Fire, et al. (1998). "Potent and Specific Genetic Interference by double stranded RNA in Ceanorhabditis elegans". Nature. 391 (6669): 806–11. Bibcode:1998Natur.391..806F. doi:10.1038/35888. PMID 9486653. S2CID 4355692.
  46. ↑ Pratt, Ashley J.; MacRae, Ian J. (2009. július 3.). "The RNA-induced Silencing Complex: A Versatile Gene-silencing Machine *". Journal of Biological Chemistry (angol nyelven). 284 (27): 17897–17901. doi:10.1074/jbc.R900012200. ISSN 0021-9258. PMC 2709356. PMID 19342379.
  47. ↑ Zhao J, Sun BK, Erwin JA, Song JJ, Lee JT (2008). "Polycomb proteins targeted by a short repeat RNA to the mouse X chromosome". Science. 322 (5902): 750–56. Bibcode:2008Sci...322..750Z. doi:10.1126/science.1163045. PMC 2748911. PMID 18974356.
  48. 1 2 3 Rinn JL, Chang HY (2012). "Genome regulation by long noncoding RNAs". Annu. Rev. Biochem. 81: 1–25. doi:10.1146/annurev-biochem-051410-092902. PMC 3858397. PMID 22663078.
  49. ↑ Taft RJ, Kaplan CD, Simons C, Mattick JS (2009). "Evolution, biogenesis and function of promoter- associated RNAs". Cell Cycle. 8 (15): 2332–38. doi:10.4161/cc.8.15.9154. PMID 19597344.
  50. ↑ EGH Wagner, P Romby. (2015). "Small RNAs in bacteria and archaea: who they are, what they do, and how they do it". Advances in genetics (Vol. 90, pp. 133–208).
  51. ↑ J.W. Nelson, R.R. Breaker (2017) "The lost language of the RNA World."Sci. Signal.10, eaam8812 1–11.
  52. ↑ Winklef WC (2005). "Riboswitches and the role of noncoding RNAs in bacterial metabolic control". Curr. Opin. Chem. Biol. 9 (6): 594–602. doi:10.1016/j.cbpa.2005.09.016. PMID 16226486.
  53. ↑ Tucker BJ, Breaker RR (2005). "Riboswitches as versatile gene control elements". Curr. Opin. Struct. Biol. 15 (3): 342–48. doi:10.1016/j.sbi.2005.05.003. PMID 15919195.
  54. ↑ Brouns S, Jore MM, Lundgren M, Westra E, Slijkhuis R, Snijders A, Dickman M, Makarova K, Koonin E, Der Oost JV (2008). "Small CRISPR RNAs guide antiviral defense in prokaryotes". Science. 321 (5891): 960–64. Bibcode:2008Sci...321..960B. doi:10.1126/science.1159689. PMC 5898235. PMID 18703739.
  55. ↑ Nudler E, Gottesman ME (2002. augusztus). "Transcription termination and anti-termination in E. coli". Genes to Cells. 7 (8): 755–68. doi:10.1046/j.1365-2443.2002.00563.x. PMID 12167155. S2CID 23191624.
  56. ↑ Hansen JL, Long AM, Schultz SC (1997. augusztus). "Structure of the RNA-dependent RNA polymerase of poliovirus". Structure. 5 (8): 1109–22. doi:10.1016/S0969-2126(97)00261-X. PMID 9309225.
  57. ↑ Ahlquist P (2002. május). "RNA-dependent RNA polymerases, viruses, and RNA silencing". Science. 296 (5571): 1270–73. Bibcode:2002Sci...296.1270A. doi:10.1126/science.1069132. PMID 12016304. S2CID 42526536.
  58. ↑ Steitz TA, Steitz JA (1993. július). "A general two-metal-ion mechanism for catalytic RNA". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 90 (14): 6498–502. Bibcode:1993PNAS...90.6498S. doi:10.1073/pnas.90.14.6498. PMC 46959. PMID 8341661.
  59. ↑ Xie J, Zhang M, Zhou T, Hua X, Tang L, Wu W (2007. január). "Sno/scaRNAbase: a curated database for small nucleolar RNAs and cajal body-specific RNAs". Nucleic Acids Research. 35 (Database issue): D183–87. doi:10.1093/nar/gkl873. PMC 1669756. PMID 17099227.
  60. ↑ Omer AD, Ziesche S, Decatur WA, Fournier MJ, Dennis PP (2003. május). "RNA-modifying machines in archaea". Molecular Microbiology. 48 (3): 617–29. doi:10.1046/j.1365-2958.2003.03483.x. PMID 12694609. S2CID 20326977.
  61. ↑ Cavaillé J, Nicoloso M, Bachellerie JP (1996. október). "Targeted ribose methylation of RNA in vivo directed by tailored antisense RNA guides". Nature. 383 (6602): 732–35. Bibcode:1996Natur.383..732C. doi:10.1038/383732a0. PMID 8878486. S2CID 4334683.
  62. ↑ Kiss-László Z, Henry Y, Bachellerie JP, Caizergues-Ferrer M, Kiss T (1996. június). "Site-specific ribose methylation of preribosomal RNA: a novel function for small nucleolar RNAs". Cell. 85 (7): 1077–88. doi:10.1016/S0092-8674(00)81308-2. PMID 8674114. S2CID 10418885.
  63. ↑ Daròs JA, Elena SF, Flores R (2006. június). "Viroids: an Ariadne's thread into the RNA labyrinth". EMBO Reports. 7 (6): 593–98. doi:10.1038/sj.embor.7400706. PMC 1479586. PMID 16741503.
  64. ↑ Kalendar R, Vicient CM, Peleg O, Anamthawat-Jonsson K, Bolshoy A, Schulman AH (2004. március). "Large retrotransposon derivatives: abundant, conserved but nonautonomous retroelements of barley and related genomes". Genetics. 166 (3): 1437–50. doi:10.1534/genetics.166.3.1437. PMC 1470764. PMID 15082561.
  65. ↑ Podlevsky JD, Bley CJ, Omana RV, Qi X, Chen JJ (2008. január). "The telomerase database". Nucleic Acids Research. 36 (Database issue): D339–43. doi:10.1093/nar/gkm700. PMC 2238860. PMID 18073191.
  66. ↑ Blevins T, Rajeswaran R, Shivaprasad PV, Beknazariants D, Si-Ammour A, Park HS, Vazquez F, Robertson D, Meins F, Hohn T, Pooggin MM (2006). "Four plant Dicers mediate viral small RNA biogenesis and DNA virus induced silencing". Nucleic Acids Research. 34 (21): 6233–46. doi:10.1093/nar/gkl886. PMC 1669714. PMID 17090584.
  67. ↑ Jana S, Chakraborty C, Nandi S, Deb JK (2004. november). "RNA interference: potential therapeutic targets". Applied Microbiology and Biotechnology. 65 (6): 649–57. doi:10.1007/s00253-004-1732-1. PMID 15372214. S2CID 20963666.
  68. ↑ Virol, J (2006. május). "Double-Stranded RNA Is Produced by Positive-Strand RNA Viruses and DNA Viruses but Not in Detectable Amounts by Negative-Strand RNA Viruses". Journal of Virology. 80 (10): 5059–5064. doi:10.1128/JVI.80.10.5059-5064.2006. PMC 1472073. PMID 16641297.
  69. ↑ Schultz U, Kaspers B, Staeheli P (2004. május). "The interferon system of non-mammalian vertebrates". Developmental and Comparative Immunology. 28 (5): 499–508. doi:10.1016/j.dci.2003.09.009. PMID 15062646.
  70. ↑ Hsu MT, Coca-Prados M (1979. július). "Electron microscopic evidence for the circular form of RNA in the cytoplasm of eukaryotic cells". Nature (angol nyelven). 280 (5720): 339–40. Bibcode:1979Natur.280..339H. doi:10.1038/280339a0. PMID 460409. S2CID 19968869.
  71. ↑ Dahm R (2005. február). "Friedrich Miescher and the discovery of DNA". Developmental Biology. 278 (2): 274–88. doi:10.1016/j.ydbio.2004.11.028. PMID 15680349.
  72. ↑ Caspersson T, Schultz J (1939). "Pentose nucleotides in the cytoplasm of growing tissues". Nature. 143 (3623): 602–03. Bibcode:1939Natur.143..602C. doi:10.1038/143602c0. S2CID 4140563.
  73. ↑ Ochoa S (1959). "Enzymatic synthesis of ribonucleic acid" (PDF). Nobel Lecture.
  74. ↑ Rich A, Davies D (1956). "A New Two-Stranded Helical Structure: Polyadenylic Acid and Polyuridylic Acid". Journal of the American Chemical Society. 78 (14): 3548–49. Bibcode:1956JAChS..78R3548R. doi:10.1021/ja01595a086.
  75. ↑ Holley RW, et al. (1965. március). "Structure of a ribonucleic acid". Science. 147 (3664): 1462–65. Bibcode:1965Sci...147.1462H. doi:10.1126/science.147.3664.1462. PMID 14263761. S2CID 40989800.
  76. ↑ Fiers W, et al. (1976. április). "Complete nucleotide sequence of bacteriophage MS2 RNA: primary and secondary structure of the replicase gene". Nature. 260 (5551): 500–07. Bibcode:1976Natur.260..500F. doi:10.1038/260500a0. PMID 1264203. S2CID 4289674.
  77. ↑ Napoli C, Lemieux C, Jorgensen R (1990. április). "Introduction of a Chimeric Chalcone Synthase Gene into Petunia Results in Reversible Co-Suppression of Homologous Genes in trans". The Plant Cell. 2 (4): 279–89. doi:10.1105/tpc.2.4.279. PMC 159885. PMID 12354959.
  78. ↑ Dafny-Yelin M, Chung SM, Frankman EL, Tzfira T (2007. december). "pSAT RNA interference vectors: a modular series for multiple gene down-regulation in plants". Plant Physiology. 145 (4): 1272–81. doi:10.1104/pp.107.106062. PMC 2151715. PMID 17766396.
  79. ↑ Ruvkun G (2001. október). "Molecular biology. Glimpses of a tiny RNA world". Science. 294 (5543): 797–99. doi:10.1126/science.1066315. PMID 11679654. S2CID 83506718.
  80. ↑ Fichou Y, Férec C (2006. december). "The potential of oligonucleotides for therapeutic applications". Trends in Biotechnology. 24 (12): 563–70. doi:10.1016/j.tibtech.2006.10.003. PMID 17045686.
  81. ↑ "The Nobel Prize in Physiology or Medicine 2023". NobelPrize.org (amerikai angol nyelven). Hozzáférés: 2023. október 3..
  82. ↑ "Hungarian and US scientists win Nobel for COVID-19 vaccine discoveries". Reuters (angol nyelven). 2023. október 2. Hozzáférés: 2023. október 3..
  83. ↑ "The Nobel Prize in Physiology or Medicine 2023". NobelPrize.org (amerikai angol nyelven). Hozzáférés: 2023. október 3..
  84. ↑ Siebert S (2006). "Common sequence structure properties and stable regions in RNA secondary structures" (PDF). Dissertation, Albert-Ludwigs-Universität, Freiburg im Breisgau. 1. o. 2012. március 9. dátummal az eredeti (PDF) címről archiválva.
  85. ↑ Szathmáry E (1999. június). "The origin of the genetic code: amino acids as cofactors in an RNA world". Trends in Genetics. 15 (6): 223–29. doi:10.1016/S0168-9525(99)01730-8. PMID 10354582.
  86. ↑ Jerome, Craig A.; et al. (2022. május 19.). "Catalytic Synthesis of Polyribonucleic Acid on Prebiotic Rock Glasses". Astrobiology. 22 (6): 629–636. Bibcode:2022AsBio..22..629J. doi:10.1089/ast.2022.0027. PMC 9233534. PMID 35588195. S2CID 248917871.
  87. ↑ Foundation for Applied Molecular Evolution (2022. június 3.). "Scientists announce a breakthrough in determining life's origin on Earth—and maybe Mars". Phys.org. Hozzáférés: 2022. június 3..
  88. ↑ Marlaire R (2015. március 3.). "NASA Ames Reproduces the Building Blocks of Life in Laboratory". NASA. 2015. március 5. dátummal az eredeti címről archiválva. Hozzáférés: 2015. március 5..
  89. ↑ Starr, Michelle (2022. július 8.). "Loads of Precursors For RNA Have Been Detected in The Center of Our Galaxy". ScienceAlert. Hozzáférés: 2022. július 9..
  90. ↑ Rivilla, Victor M.; et al. (2022. július 8.). "Molecular Precursors of the RNA-World in Space: New Nitriles in the G+0.693–0.027 Molecular Cloud". Frontiers in Astronomy and Space Sciences. 9: 876870. arXiv:2206.01053. Bibcode:2022FrASS...9.6870R. doi:10.3389/fspas.2022.876870.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: oldalszám helyett cikk száma (link)
  91. ↑ Cech, Thomas R.; Steitz, Joan A. (2014. március). "The Noncoding RNA Revolution—Trashing Old Rules to Forge New Ones". Cell. 157 (1): 77–94. doi:10.1016/j.cell.2014.03.008. ISSN 0092-8674. PMID 24679528. S2CID 14852160.
  92. 1 2 Qadir, Muhammad Imran; Bukhat, Sherien; Rasul, Sumaira; Manzoor, Hamid; Manzoor, Majid (2019. szeptember 3.). "RNA therapeutics: Identification of novel targets leading to drug discovery". Journal of Cellular Biochemistry. 121 (2): 898–929. doi:10.1002/jcb.29364. ISSN 0730-2312. PMID 31478252. S2CID 201806158.
  93. ↑ Balmayor, Elizabeth R.; Geiger, Johannes P.; Aneja, Manish K.; Berezhanskyy, Taras; Utzinger, Maximilian; Mykhaylyk, Olga; Rudolph, Carsten; Plank, Christian (2016. május). "Chemically modified RNA induces osteogenesis of stem cells and human tissue explants as well as accelerates bone healing in rats". Biomaterials. 87: 131–146. doi:10.1016/j.biomaterials.2016.02.018. ISSN 0142-9612. PMID 26923361.
  94. ↑ Plews, Jordan R.; Li, JianLiang; Jones, Mark; Moore, Harry D.; Mason, Chris; Andrews, Peter W.; Na, Jie (2010. december 30.). "Activation of Pluripotency Genes in Human Fibroblast Cells by a Novel mRNA Based Approach". PLOS ONE. 5 (12): e14397. Bibcode:2010PLoSO...514397P. doi:10.1371/journal.pone.0014397. ISSN 1932-6203. PMC 3012685. PMID 21209933.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: oldalszám helyett cikk száma (link)
  95. ↑ Preskey, David; Allison, Thomas F.; Jones, Mark; Mamchaoui, Kamel; Unger, Christian (2016. május). "Synthetically modified mRNA for efficient and fast human iPS cell generation and direct transdifferentiation to myoblasts". Biochemical and Biophysical Research Communications. 473 (3): 743–751. Bibcode:2016BBRC..473..743P. doi:10.1016/j.bbrc.2015.09.102. ISSN 0006-291X. PMID 26449459.
  96. ↑ Warren, Luigi; Manos, Philip D.; Ahfeldt, Tim; Loh, Yuin-Han; Li, Hu; Lau, Frank; Ebina, Wataru; Mandal, Pankaj K.; Smith, Zachary D.; Meissner, Alexander; Daley, George Q.; Brack, Andrew S.; Collins, James J.; Cowan, Chad; Schlaeger, Thorsten M. (2010. november). "Highly Efficient Reprogramming to Pluripotency and Directed Differentiation of Human Cells with Synthetic Modified mRNA". Cell Stem Cell. 7 (5): 618–630. doi:10.1016/j.stem.2010.08.012. ISSN 1934-5909. PMC 3656821. PMID 20888316.
  97. ↑ Elangovan, Satheesh; Khorsand, Behnoush; Do, Anh-Vu; Hong, Liu; Dewerth, Alexander; Kormann, Michael; Ross, Ryan D.; Rick Sumner, D.; Allamargot, Chantal; Salem, Aliasger K. (2015. november). "Chemically modified RNA activated matrices enhance bone regeneration". Journal of Controlled Release. 218: 22–28. doi:10.1016/j.jconrel.2015.09.050. ISSN 0168-3659. PMC 4631704. PMID 26415855.

Fordítás

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]
  • Ez a szócikk részben vagy egészben a RNA című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.
A lap eredeti címe: „https://hu.wikipedia.org/w/index.php?title=Ribonukleinsav&oldid=29118104”