Szuperoxid-dizmutáz 1

A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
Szuperoxid-dizmutáz 1
Azonosítók
JelSOD1, SOD, STAHP
Entrez6647
RefSeqNM_000464
UniProtP00441
PDB1PU0
Egyéb adatok
Lokusz21. krom. q22.11

A Cu–Zn-szuperoxid-dizmutáz, más néven szuperoxid-dizmutáz 1 vagy hSod1 a 21. kromoszómán lévő SOD1 gén által kódolt enzim. A három humán szuperoxid-dizmutáz egyike.[1][2] Az apoptózisban, a familialis amiotrófiás laterálszklerózisban és a Parkinson-kórban is szerepet játszik.[2][3]

Szerkezet[szerkesztés]

A SOD1 β-hordót alkotó 32 kDa-os homodimer intramolekuláris diszulfidkötéssel és kétmagvú Cu/Zn-hellyel az alegységekben. Ez a szuperoxid hidrogén-peroxidra és oxigénre való bontásáért felel.[4][5] A fehérje érése összetett és nem teljesen ismert, a Cu és Zn szlektív kötését, a Cys-57 és a Cys-146 közti diszulfidkötést és a két alegység dimerizációját tartalmazza. A Sod1 rézchaperonja könnyíti a réz bekerülését és a diuszulfid oxidációját. Bár a SOD1 a plazmában jön létre és ott érhet, a mitokondriumokban lévő éretlen SOD1-nek a membránközi térbe kell kerülnie. Itt az éréshez szükséges diszulfidkötés jön létre.[5] Az érett fehérje nagyon stabil,[6] de a fémmentes és diszulfidredukált változat instabil.[4][5][6] Ez megjelenik in vitro, ahol a fémionok elvesztése növeli a SOD1-aggregációt, és betegségmodellekben, ahol az oldhatatlan SOD1 kevés fémet tartalmaz. Ezenkívül a felszíni redukált ciszteinek részt vehetnek a diszulfid-keresztkötésekben, így az aggregációban.[4]

Funkció[szerkesztés]

A SOD1 Cu- és Zn-ionokat köt, és a 3 humán szuperoxid-dizmutáz egyike. A kódolt izozim oldható citoplazmatikus és mitokondriális membránközi térben lévő fehérje, mely homodimerként működik a természetes, de káros szuperoxid oxigénre és hidrogén-peroxidra való bontásában.[5][7] A hidrogén-peroxidot egy másik enzim, a kataláz bonthatja ezután le.

A SOD1 feltehetően a szuperoxidionok létrejöttének helyére, a külső mitokondriális membránba (OMM) vagy a membránközi térbe lokalizálódhat. Ennek pontos mechanizmusa ismeretlen, de az OMM-ra való aggregációját BCL-2-höz való asszociációja okozhatja. A vad típusú SOD1 antiapoptotikus az idegsejttenyészetekben, a mutáns SOD1 segíti az apoptózist gerincvelői mitokondriumokban, de májmitokondriumokban nem, noha mindkettő ugyanúgy expresszálja. Két modell szerint a SOD1 a BCL-2-vel vagy a mitokondriumokkal való kölcsönhatás okozhatja.[2]

Klinikai jelentőség[szerkesztés]

Szerepe az oxidatív stresszben[szerkesztés]

A SOD1 fontos a reaktív oxigénszármazékok (ROS) felszabadításában az oxidatív stressz során az ischaemiás szívbetegség része, az ischaemiás-reperfúziós sérülés esetén, különösen a miokardiumban. Ez, melyet koszorúér-okklúzió okoz, jelenleg a vezető morbiditási és mortalitási ok a modern társadalomban.[8][9] Ischaemiás reperfúzió során a ROS-felszabadulás a sejtkárosodáshoz és -halálhoz jelentősen hozzájárul a sejtre való közvetlen hatások és az apoptotikus jelek miatt. A SOD1 korlátozza a ROS hatását. Így a SOD1 a szívvédő hatásai miatt fontos.[10] Ezenkívül a SOD1 véd az ischaemiás-reperfúziós sérülés ellen például ischaemiás praeconditio esetén.[11] Bár nagy mennyiségű ROS sejtkárosodást okoz, a mitokondriumok által kibocsátott kevés ROS, mely rövid ischaemiás epizódokban jelentkezik, elindíthatja az ischaemiás praeconditio jeltranszdukciós útjait, csökkentve a sejtkárosodást. E ROS-felszabaduláskor a SOD1 fontos szerepet játszik, szabályozva az apoptotikus jelzést és a sejthalált.

Egy kutatásban két familialis keratoconus-esetben deléciókat találtak a génben.[12] A SOD1-hiányos egerekben nagyobb a korral összefüggő izomtömegvesztés (szarkopénia), a korai katarakták, a makuladegeneráció, a thymusinvolutio, a májrák aránya, és élettartamuk rövidebb.[13] A nagyobb SOD1-szint a krónikus fémtoxicitás biomarkere is lehet hosszútávú amalgám fogtömésekkel rendelkező nőkben.[14]

Amiotrófiás laterálszklerózis (Lou Gehrig-kór)[szerkesztés]

A gén mutációi – 2024-ig több mint 150 ismert – összefüggnek a familialis amiotrófiás laterálszklerózissal.[15][16][17] Azonban több bizonyíték szerint a sejtstressz alatt a vad típusú SOD1 számos sporadikus ALS-esetben jelen van, amely az ALS-esetek 90%-át adja.[18] A leggyakoribb mutációk az Amerikai Egyesült Államokban az A4V, Japánban a H46R. Izlandon csak a SOD1-G93S ismert. A leginkább tanulmányozott egérmodell a G93A. Ritka transzkriptumváltozatok is ismertek.[7]

Az ALS-okozó SOD1-mutációk nagy része domináns – egy mutáns változat elég a betegség okozásához. A SOD1-mutációk mechanizmusa ismeretlen, de feltehetően toxikus funkciószerzés[17] – sok betegséggel összefüggő SOD1-mutánsban fennmarad az enzimaktivitás, a Sod1-knockout egerek az erős korfüggő distalis motoros neuropátia ellenére nem mutatnak ALS-t.

Az ALS izomatrófiát okozó szelektív mozgatóneuron-vesztéssel rendelkező neurodegeneratív betegség. A DNS-oxidációs termék 8-OHdG az oxidatív DNS-károsodás fontos markere. Ez az ALS-es emberek gerincvelői mozgatóneuronjaiban felhalmozódik.[19] A mutáns SOD1-génnel rendelkező transzgenikus egerek esetén a mitokondriális DNS-ben is felhalmozódik a 8-OHdG.[20] Ezek alapján a mozgatóneuronok mtDNS-ének mutáns SOD1 miatti károsodása fontos tényező lehet az ALS etiológiájában.

A4V mutáció[szerkesztés]

Az A4V (a 4. kodon alaninja helyén valin) a leggyakoribb ALS-okozó mutáció az amerikai populációban – a SOD1-ALS-es betegek közel 50%-a rendelkezik ezzel.[21][22][23] Az amerikai familialis ALS-esetek mintegy 10%-át a SOD1 heterozigóta A4V-mutációi okozzák. E mutáció Amerikán kívül ritka.

2008-as becslések szerint az A4V mutáció mintegy 540 generációval (12 000 év) ezelőtt jelent meg. A mutáció körüli haplotípus alapján e mutáció az amerikai bennszülöttek ázsiai elődeiben jelent meg, akik a Bering-szoroson keresztül érték el Amerikát.[24]

Az A4V mutáns vadtípus-szerű mutáns. Az A4V mutációval rendelkező betegeknél eltérő korban jelennek meg a tünetek, de általában nagyon gyors lefolyású, az átlagos túlélési idő a tünetek megjelenése után 1,4 év (szemben más domináns SOD1-mutációk 3–5 évével vagy a H46R ennél is hosszabb idejével). Ez sokkal rövidebb a nem mutáns SOD1 miatti ALS-nél.

H46R mutáció[szerkesztés]

A H46R (a 46. kodon hisztidinje helyén arginin) a leggyakoribb ALS-okozó mutáció Japánban – a japán SOD1-ALS-es betegek mintegy 40%-a hordozza e mutációt. A H46R megszünteti a SOD1 aktív helyének rézkötését, így a H46R enzimatikusan inaktív. Lefolyása különösen lassú – a tünetek jelentkezése és a halál közt gyakran több mint 15 év telik el.[25] Az e mutációval rendelkező egérmodellekben nincs jelen a G93A vagy G37R esetén jelenlévő mitokondriális vakuoláris tünet, és szemben előbbivel, a fő mitokondriális antioxidáns SOD2 hiánya nem hat a lefolyásra.[25]

G93A mutáció[szerkesztés]

A G93A (a 93. kodon glicinje helyén alanin) ritka mutáció, de intenzíven tanulmányozták, mivel ez volt az egérben modellezett első mutáció. Ez az enzimaktivitást megtartó pszeudo-VT mutáció.[23] A G93A-egér könnyű elérhetősége miatt sok potenciális gyógyszercélpontot és toxicitási mechanizmust ezen vizsgáltak. Legalább egy magán-kutatóintézet (az ALS Therapy Development Institute) nagymértékű gyógyszervizsgálatokat végez kizárólag e modellen. Nem ismert, hogy az eredmények G93A-specifikusak vagy minden ALS-okozó SOD1-mutáció esetén működnek. A G93A-egér bizonyos patológiás jellemzőit a túlexpresszió okozza, különösen a mitokondriális vakuoláció terén (a Jackson Laben elérhető G93A-egér több mint 20 humán SOD1-gén-másolattal rendelkezik).[26] Legalább egy tanulmány kimutatta, hogy bizonyos patológiás jellemzők csak a G93A-ra jellemzők, és nem extrapolálhatók minden ALS-okozó mutációra.[25] Továbbiak kimutatták, hogy a G93A- és H46R-modellek patogenezise eltér – egyes, az egyik modellben pozitív/negatív hatású szerek vagy beavatkozások a másikban az ellentétes hatást váltják ki vagy nem hatnak.[27][28][29]

Down-szindróma[szerkesztés]

A Down-szindrómát (DS) általában a 21. kromoszóma triszómiája okozza. Az oxidatív stressz fontos lehet a DS-val kapcsolatos tünetekben. Az oxidatív stresszt a SOD1 triplikációja és nagyobb expressziója okozhatja. Ez nagyobb hidrogén-peroxid-termelést okoz, nagyobb sejtkárosodást okozva.

A 8-OHdG szintje a DS-s betegek nyálában[30] és leukocitáiban az egészségeseknél szignifikánsan magasabb.[31] Ezek alapján a DS bizonyos tüneteit az oxidatív károsodás okozhatja.

Kölcsönhatások[szerkesztés]

A SOD1 kölcsönhat a CCS-sel[32] és a Bcl-2-vel.[33][34][35][36]

Jegyzetek[szerkesztés]

  1. ↑ Milani P, Gagliardi S, Cova E, Cereda C (2011). „SOD1 Transcriptional and Posttranscriptional Regulation and Its Potential Implications in ALS”. Neurology Research International 2011, 458427. o. DOI:10.1155/2011/458427. PMID 21603028.  
  2. ↑ a b c Rosen DR, Siddique T, Patterson D, Figlewicz DA, Sapp P, Hentati A, Donaldson D, Goto J, O'Regan JP, Deng HX (1993. március 1.). „Mutations in Cu/Zn superoxide dismutase gene are associated with familial amyotrophic lateral sclerosis”. Nature 362 (6415), 59–62. o. DOI:10.1038/362059a0. PMID 8446170.  
  3. ↑ Trist BG, Hilton JB, Hare DJ, Crouch PJ, Double KL (2021. április 1.). „Superoxide Dismutase 1 in Health and Disease: How a Frontline Antioxidant Becomes Neurotoxic”. Angewandte Chemie 60 (17), 9215–9246. o. DOI:10.1002/anie.202000451. PMID 32144830.  
  4. ↑ a b c Estácio SG, Leal SS, Cristóvão JS, Faísca PF, Gomes CM (2015. február 1.). „Calcium binding to gatekeeper residues flanking aggregation-prone segments underlies non-fibrillar amyloid traits in superoxide dismutase 1 (SOD1)”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Proteins and Proteomics 1854 (2), 118–126. o. DOI:10.1016/j.bbapap.2014.11.005. PMID 25463043.  
  5. ↑ a b c d Sea K, Sohn SH, Durazo A, Sheng Y, Shaw BF, Cao X, Taylor AB, Whitson LJ, Holloway SP, Hart PJ, Cabelli DE, Gralla EB, Valentine JS (2015. január 1.). „Insights into the role of the unusual disulfide bond in copper-zinc superoxide dismutase”. The Journal of Biological Chemistry 290 (4), 2405–2418. o. DOI:10.1074/jbc.M114.588798. PMID 25433341.  
  6. ↑ a b Khare SD, Caplow M, Dokholyan NV (2004. október 1.). „The rate and equilibrium constants for a multistep reaction sequence for the aggregation of superoxide dismutase in amyotrophic lateral sclerosis”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 101 (42), 15094–15099. o. DOI:10.1073/pnas.0406650101. PMID 15475574.  
  7. ↑ a b Entrez Gene: SOD1 superoxide dismutase 1, soluble (amyotrophic lateral sclerosis 1 (adult))
  8. ↑ Murray CJ, Lopez AD (1997. május 1.). „Alternative projections of mortality and disability by cause 1990-2020: Global Burden of Disease Study”. Lancet 349 (9064), 1498–1504. o. DOI:10.1016/S0140-6736(96)07492-2. PMID 9167458.  
  9. ↑ Braunwald E, Kloner RA (1985. november 1.). „Myocardial reperfusion: a double-edged sword?”. The Journal of Clinical Investigation 76 (5), 1713–1719. o. DOI:10.1172/JCI112160. PMID 4056048.  
  10. ↑ Maslov LN, Naryzhnaia NV, Podoksenov I, Prokudina ES, Gorbunov AS, Zhang I, Peĭ Z (2015. január 1.). „Reactive oxygen species are triggers and mediators of an increase in cardiac tolerance to impact of ischemia-reperfusion”. Rossiiskii Fiziologicheskii Zhurnal Imeni I. M. Sechenova 101 (1), 3–24. o. PMID 25868322.  
  11. ↑ Liem DA, Honda HM, Zhang J, Woo D, Ping P (2007. december 1.). „Past and present course of cardioprotection against ischemia-reperfusion injury”. Journal of Applied Physiology 103 (6), 2129–2136. o. DOI:10.1152/japplphysiol.00383.2007. PMID 17673563.  
  12. ↑ Udar N, Atilano SR, Brown DJ, Holguin B, Small K, Nesburn AB, Kenney MC (2006. augusztus 1.). „SOD1: a candidate gene for keratoconus”. Investigative Ophthalmology & Visual Science 47 (8), 3345–3351. o. DOI:10.1167/iovs.05-1500. PMID 16877401.  
  13. ↑ Muller FL, Lustgarten MS, Jang Y, Richardson A, Van Remmen H (2007. augusztus 1.). „Trends in oxidative aging theories”. Free Radical Biology & Medicine 43 (4), 477–503. o. DOI:10.1016/j.freeradbiomed.2007.03.034. PMID 17640558.  
  14. ↑ Cabaña-Muñoz ME, Parmigiani-Izquierdo JM, Bravo-González LA, Kyung HM, Merino JJ (2015. június 1.). „Increased Zn/Glutathione Levels and Higher Superoxide Dismutase-1 Activity as Biomarkers of Oxidative Stress in Women with Long-Term Dental Amalgam Fillings: Correlation between Mercury/Aluminium Levels (in Hair) and Antioxidant Systems in Plasma”. PLOS ONE 10 (6), e0126339. o. DOI:10.1371/journal.pone.0126339. PMID 26076368.  
  15. ↑ Conwit RA (2006. december 1.). „Preventing familial ALS: a clinical trial may be feasible but is an efficacy trial warranted?”. Journal of the Neurological Sciences 251 (1–2), 1–2. o. DOI:10.1016/j.jns.2006.07.009. PMID 17070848.  
  16. ↑ Al-Chalabi A, Leigh PN (2000. augusztus 1.). „Recent advances in amyotrophic lateral sclerosis”. Current Opinion in Neurology 13 (4), 397–405. o. DOI:10.1097/00019052-200008000-00006. PMID 10970056.  
  17. ↑ a b Redler RL, Dokholyan NV. The complex molecular biology of amyotrophic lateral sclerosis (ALS), Molecular Biology of Neurodegenerative Diseases, Progress in Molecular Biology and Translational Science, 215–62. o.. DOI: 10.1016/B978-0-12-385883-2.00002-3 (2012. január 1.). ISBN 9780123858832 
  18. ↑ Gagliardi S, Cova E, Davin A, Guareschi S, Abel K, Alvisi E, Laforenza U, Ghidoni R, Cashman JR, Ceroni M, Cereda C (2010. augusztus 1.). „SOD1 mRNA expression in sporadic amyotrophic lateral sclerosis”. Neurobiology of Disease 39 (2), 198–203. o. DOI:10.1016/j.nbd.2010.04.008. PMID 20399857.  
  19. ↑ Kikuchi H, Furuta A, Nishioka K, Suzuki SO, Nakabeppu Y, Iwaki T (2002. április 1.). „Impairment of mitochondrial DNA repair enzymes against accumulation of 8-oxo-guanine in the spinal motor neurons of amyotrophic lateral sclerosis”. Acta Neuropathologica 103 (4), 408–414. o. DOI:10.1007/s00401-001-0480-x. PMID 11904761.  
  20. ↑ Warita H, Hayashi T, Murakami T, Manabe Y, Abe K (2001. április 1.). „Oxidative damage to mitochondrial DNA in spinal motoneurons of transgenic ALS mice”. Brain Research. Molecular Brain Research 89 (1–2), 147–152. o. DOI:10.1016/S0169-328X(01)00029-8. PMID 11311985.  
  21. ↑ Rosen DR, Bowling AC, Patterson D, Usdin TB, Sapp P, Mezey E, McKenna-Yasek D, O'Regan J, Rahmani Z, Ferrante RJ (1994. június 1.). „A frequent ala 4 to val superoxide dismutase-1 mutation is associated with a rapidly progressive familial amyotrophic lateral sclerosis”. Human Molecular Genetics 3 (6), 981–987. o. DOI:10.1093/hmg/3.6.981. PMID 7951249.  
  22. ↑ Cudkowicz ME, McKenna-Yasek D, Sapp PE, Chin W, Geller B, Hayden DL, Schoenfeld DA, Hosler BA, Horvitz HR, Brown RH (1997. február 1.). „Epidemiology of mutations in superoxide dismutase in amyotrophic lateral sclerosis”. Annals of Neurology 41 (2), 210–221. o. DOI:10.1002/ana.410410212. PMID 9029070.  
  23. ↑ a b Valentine JS, Hart PJ (2003. április 1.). „Misfolded CuZnSOD and amyotrophic lateral sclerosis”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 100 (7), 3617–3622. o. DOI:10.1073/pnas.0730423100. PMID 12655070.  
  24. ↑ Broom WJ, Johnson DV, Auwarter KE, Iafrate AJ, Russ C, Al-Chalabi A, Sapp PC, McKenna-Yasek D, Andersen PM, Brown RH (2008. január 1.). „SOD1A4V-mediated ALS: absence of a closely linked modifier gene and origination in Asia”. Neuroscience Letters 430 (3), 241–245. o. DOI:10.1016/j.neulet.2007.11.004. PMID 18055113.  
  25. ↑ a b c Muller FL, Liu Y, Jernigan A, Borchelt D, Richardson A, Van Remmen H (2008. szeptember 1.). „MnSOD deficiency has a differential effect on disease progression in two different ALS mutant mouse models”. Muscle & Nerve 38 (3), 1173–1183. o. DOI:10.1002/mus.21049. PMID 18720509.  
  26. ↑ Bergemalm D, Jonsson PA, Graffmo KS, Andersen PM, Brännström T, Rehnmark A, Marklund SL (2006. április 1.). „Overloading of stable and exclusion of unstable human superoxide dismutase-1 variants in mitochondria of murine amyotrophic lateral sclerosis models”. The Journal of Neuroscience 26 (16), 4147–4154. o. DOI:10.1523/JNEUROSCI.5461-05.2006. PMID 16624935.  
  27. ↑ Pan L, Yoshii Y, Otomo A, Ogawa H, Iwasaki Y, Shang HF, Hadano S (2012). „Different human copper-zinc superoxide dismutase mutants, SOD1G93A and SOD1H46R, exert distinct harmful effects on gross phenotype in mice”. PLOS ONE 7 (3), e33409. o. DOI:10.1371/journal.pone.0033409. PMID 22438926.  
  28. ↑ Bhattacharya A, Bokov A, Muller FL, Jernigan AL, Maslin K, Diaz V, Richardson A, Van Remmen H (2012. augusztus 1.). „Dietary restriction but not rapamycin extends disease onset and survival of the H46R/H48Q mouse model of ALS”. Neurobiology of Aging 33 (8), 1829–1832. o. DOI:10.1016/j.neurobiolaging.2011.06.002. PMID 21763036.  
  29. ↑ Vargas MR, Johnson DA, Johnson JA (2011. szeptember 1.). „Decreased glutathione accelerates neurological deficit and mitochondrial pathology in familial ALS-linked hSOD1(G93A) mice model”. Neurobiology of Disease 43 (3), 543–551. o. DOI:10.1016/j.nbd.2011.04.025. PMID 21600285.  
  30. ↑ Komatsu T, Duckyoung Y, Ito A, Kurosawa K, Maehata Y, Kubodera T, Ikeda M, Lee MC (2013. szeptember 1.). „Increased oxidative stress biomarkers in the saliva of Down syndrome patients”. Archives of Oral Biology 58 (9), 1246–1250. o. DOI:10.1016/j.archoralbio.2013.03.017. PMID 23714170.  
  31. ↑ Pallardó FV, Degan P, d'Ischia M, Kelly FJ, Zatterale A, Calzone R, Castello G, Fernandez-Delgado R, Dunster C, Lloret A, Manini P, Pisanti MA, Vuttariello E, Pagano G (2006. augusztus 1.). „Multiple evidence for an early age pro-oxidant state in Down Syndrome patients”. Biogerontology 7 (4), 211–220. o. DOI:10.1007/s10522-006-9002-5. PMID 16612664.  
  32. ↑ Casareno RL, Waggoner D, Gitlin JD (1998. szeptember 1.). „The copper chaperone CCS directly interacts with copper/zinc superoxide dismutase”. The Journal of Biological Chemistry 273 (37), 23625–23628. o. DOI:10.1074/jbc.273.37.23625. PMID 9726962.  
  33. ↑ Pasinelli P, Belford ME, Lennon N, Bacskai BJ, Hyman BT, Trotti D, Brown RH (2004. július 1.). „Amyotrophic lateral sclerosis-associated SOD1 mutant proteins bind and aggregate with Bcl-2 in spinal cord mitochondria”. Neuron 43 (1), 19–30. o. DOI:10.1016/j.neuron.2004.06.021. PMID 15233914.  
  34. ↑ Cova E, Ghiroldi A, Guareschi S, Mazzini G, Gagliardi S, Davin A, Bianchi M, Ceroni M, Cereda C (2010. október 1.). „G93A SOD1 alters cell cycle in a cellular model of Amyotrophic Lateral Sclerosis”. Cellular Signalling 22 (10), 1477–1484. o. DOI:10.1016/j.cellsig.2010.05.016. PMID 20561900.  
  35. ↑ Cereda C, Cova E, Di Poto C, Galli A, Mazzini G, Corato M, Ceroni M (2006. november 1.). „Effect of nitric oxide on lymphocytes from sporadic amyotrophic lateral sclerosis patients: toxic or protective role?”. Neurological Sciences 27 (5), 312–316. o. DOI:10.1007/s10072-006-0702-z. PMID 17122939.  
  36. ↑ Cova E, Cereda C, Galli A, Curti D, Finotti C, Di Poto C, Corato M, Mazzini G, Ceroni M (2006. május 1.). „Modified expression of Bcl-2 and SOD1 proteins in lymphocytes from sporadic ALS patients”. Neuroscience Letters 399 (3), 186–190. o. DOI:10.1016/j.neulet.2006.01.057. PMID 16495003.  

Fordítás[szerkesztés]

Ez a szócikk részben vagy egészben a SOD1 című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

További információk[szerkesztés]

  • de Belleroche J, Orrell R, King A (1995. november 1.). „Familial amyotrophic lateral sclerosis/motor neurone disease (FALS): a review of current developments”. Journal of Medical Genetics 32 (11), 841–847. o. DOI:10.1136/jmg.32.11.841. PMID 8592323.  
  • Ceroni M, Curti D, Alimonti D (2002). „Amyotrophic lateral sclerosis and SOD1 gene: an overview”. Functional Neurology 16 (4 Suppl), 171–180. o. PMID 11996514.  
  • Zelko IN, Mariani TJ, Folz RJ (2002. augusztus 1.). „Superoxide dismutase multigene family: a comparison of the CuZn-SOD (SOD1), Mn-SOD (SOD2), and EC-SOD (SOD3) gene structures, evolution, and expression”. Free Radical Biology & Medicine 33 (3), 337–349. o. DOI:10.1016/S0891-5849(02)00905-X. PMID 12126755.  
  • Hadano S (2002. június 1.). „[Causative genes for familial amyotrophic lateral sclerosis]”. Seikagaku. The Journal of Japanese Biochemical Society 74 (6), 483–489. o. PMID 12138710.  
  • Noor R, Mittal S, Iqbal J (2002. szeptember 1.). „Superoxide dismutase--applications and relevance to human diseases”. Medical Science Monitor 8 (9), RA210–RA215. o. PMID 12218958.  
  • Potter SZ, Valentine JS (2003. április 1.). „The perplexing role of copper-zinc superoxide dismutase in amyotrophic lateral sclerosis (Lou Gehrig's disease)”. Journal of Biological Inorganic Chemistry 8 (4), 373–380. o. DOI:10.1007/s00775-003-0447-6. PMID 12644909.  
  • Rotilio G, Aquilano K, Ciriolo MR (2004). „Interplay of Cu,Zn superoxide dismutase and nitric oxide synthase in neurodegenerative processes”. IUBMB Life 55 (10–11), 629–634. o. DOI:10.1080/15216540310001628717. PMID 14711010.  
  • Jafari-Schluep HF, Khoris J, Mayeux-Portas V, Hand C, Rouleau G, Camu W (2004. január 1.). „[Superoxyde dismutase 1 gene abnormalities in familial amyotrophic lateral sclerosis: phenotype/genotype correlations. The French experience and review of the literature]”. Revue Neurologique 160 (1), 44–50. o. DOI:10.1016/S0035-3787(04)70846-2. PMID 14978393.  
  • Faraci FM, Didion SP (2004. augusztus 1.). „Vascular protection: superoxide dismutase isoforms in the vessel wall”. Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vascular Biology 24 (8), 1367–1373. o. DOI:10.1161/01.ATV.0000133604.20182.cf. PMID 15166009.  
  • Gagliardi S, Ogliari P, Davin A, Corato M, Cova E, Abel K, Cashman JR, Ceroni M, Cereda C (2011. augusztus 1.). „Flavin-containing monooxygenase mRNA levels are up-regulated in als brain areas in SOD1-mutant mice”. Neurotoxicity Research 20 (2), 150–158. o. DOI:10.1007/s12640-010-9230-y. PMID 21082301.  
  • Battistini S, Ricci C, Lotti EM, Benigni M, Gagliardi S, Zucco R, Bondavalli M, Marcello N, Ceroni M, Cereda C (2010. június 1.). „Severe familial ALS with a novel exon 4 mutation (L106F) in the SOD1 gene”. Journal of the Neurological Sciences 293 (1–2), 112–115. o. DOI:10.1016/j.jns.2010.03.009. PMID 20385392.  
A lap eredeti címe: „https://hu.wikipedia.org/w/index.php?title=Szuperoxid-dizmutáz_1&oldid=26811757”