Ugrás a tartalomhoz

Monoamin-oxidáz B

Ellenőrzött
A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
Monoamin-oxidáz B
Azonosítók
JelMAOB
Entrez4129
OMIM309860
UniProtP27338
PDBRCSB
Egyéb adatok
LokuszX krom. p11.3

A monoamin-oxidáz B, röviden MAOB a MAOB gén által kódolt enzim.

Ez a külső mitokondriális membránban lévő fehérje a flavin-monoamin-oxidázok családjába tartozik. Endogén és xenobiotikus aminok oxidatív deaminációját katalizálja, és a központi idegrendszerben és a perifériás szövetekben lévő neuro- és vazoaktív aminok (például dopamin) bontásában fontos. Elsősorban benzilamint és fenetilamint bont le.[1] A monoamin-oxidáz A-hoz (MAOA) hasonlóan lebontja a dopamint (egy 2021-es tanulmány szerint a MAOB nem közvetlenül bontja le, de a γ-aminovajsav létrehozásában fontos).[2]

Szerkezet és működés

[szerkesztés]

A nyitott állású monoamin-oxidáz B ürege hidrofób, kétrészes, közel 700 Å3 térfogatú, nyújtott. A hMAO-A ürege kerekebb, a hMAO-B-énél nagyobb.[3]

Az első, 290 Å3-ös üreg a bemeneti üreg, a második, mintegy 390 Å3-ös a szubsztrátüreg. A kettő közt az Ile-199 a kapu. A szubsztráttól vagy a kötött inhibitortól függően nyitott vagy zárt állásban lehet, mely fontos inhibitorspecificitása meghatározásában. A szubsztrátüreg végén FAD kofaktor van, az amin a két párhuzamos tirozinnal (398 és 435) együttes FAD-kötése kedvezőbb (aromás zárt szerkezet).[3]

A MAO-A-hoz hasonlóan a MAO-B a primer arilalkil-aminok oxigéndependens oxidációját katalizálja, ennek első lépése ezen anyagok lebontása. A termékek a megfelelő aldehid, a hidrogén-peroxid és az ammónia:

E reakció feltehetően 3 lépésben történik. Először az amin a megfelelő iminné oxidálódik, a FAD redukálódik FADH2-re. Ezután az oxigén felveszi a FADH2 két hidrogénjét, H2O2-ot adva és visszaadva a FAD-ot. Végül az imin hidrolizál, ammóniát és az aldehidet adva.[3][4]

A MAOA és a MAOB különbségei

[szerkesztés]

A MAO-A részt vesz a tiramin metabolizmusában, gátlása, különösen a visszafordíthatatlan gátlása veszélyes presszorhatást okoz nagy tiramintartalmú ételek, például sajtok fogyasztásakor. A MAO-A a szerotonin, a noradrenalin és a dopamin bontásában vesz részt, a MAO-B csak a dopamint bontja.[5] A MAO-B a külső mitokondriális membrán enzimje, és az arilalkilamin-neurotranszmittereket bontja.[6]

A MAO-A főleg tiramint, noradrenalint, szerotonint (5-HT), dopamint (DA) és néhány klinikailag kevésbé fontos vegyületet bont, a MAO-B főleg dopamint. A két enzim szelektivitásának különbségei egyes betegségek kezelésében hasznosak: a MAO-A gátlói elsősorban a depresszió, a MAO-B-éi a Parkinson-kór kezelésében használatosak.[7][8] A nem specifikus (MAO-A- és B-) gátlók veszélyesek lehetnek tiramintartalmú ételekkel együtt, mivel a MAO-A-gátlás a szérumtiraminszint emelkedését okozza, hypertensiót okozva. A szelektív MAO-B-gátlók különösen a MAO-B-t, amely főleg DA-t bont. A MAO-B gátlásakor több DA érhető el a megfelelő idegi funkcióhoz, különösen Parinson-kór esetén.

Szerepe a betegségben és az öregedésben

[szerkesztés]

Az Alzheimer- (AD) és a Parkinson-kór (PD) is összefügg az emelkedett agyi MAO-B-szinttel.[9][10] A normál MAO-B-aktivitás a sejteket károsító reaktív oxigénszármazékokat termel.[11] A MAO-B-szint a korral együtt növekszik, így szerepet játszhat a korral kapcsolatos kognitív hanyatlással és a neurológiai betegségek növekvő valószínűségével.[12] A MAO-B gén aktívabb polimorfizmusai összefügghetnek a negatív érzelmekkel és a depresszióval.[13] A MAO-B aktivitása szerepet játszhat továbbá a stressz okozta szívkárosodásban is.[14][15]

Állatkísérletek

[szerkesztés]

A MAO-B-termelésre képtelen transzgenikus egerek a Parkinson-kór egérmodelljének ellenállnak.[16][17][18] A MAO-A-knockoutokhoz hasonlóan jobban válaszolnak stresszre[19] és a megnövekedett β-PEA-ra.[17][19] Ezenkívül kevésbé szoronganak, és viselkedésük kevésbé gátolt.[20]

A MAO-B gátlása patkányokban sok korral kapcsolatos változást, például látóideg-degenerációt megakadályozott, és maximum 39%-kal növelte az élettartamot.[21][22]

A hiány hatásai emberekben

[szerkesztés]

2011-es kutatások szerint a fenetilamin és más nyomaminok fontosak, ezek a katekolamin- és szerotonin-neurotranszmissziót az amfetaminnal azonos receptorral, a TAAR1-gyel szabályozzák.[23][24]

Egészséges emberek természetes öregedésének lassítására való MAO-B-gátlók profilaktikus használatát javasolták, de ez erősen vitatott téma.[25][26]

Szelektív gátlók

[szerkesztés]
Geiparvarin
(+)-Katechin
Nagy affinitású, a MAO-B-re szelektív reverzibilis MAO-gátlók képlete

A fajközi eltérések az inhibitorok gátlási képességének becslését gátolhatják.[27]

Reverzibilis

[szerkesztés]

Természetes

[szerkesztés]

Szintetikus

[szerkesztés]

Irreverzibilis (kovalens)

[szerkesztés]


Jegyzetek

[szerkesztés]
  1. ↑ Entrez Gene: MAOB monoamine oxidase B
  2. ↑ Cho HU, Kim S, Sim J, Yang S, An H, Nam MH, Jang DP, Lee CJ (2021. július 1.). „Redefining differential roles of MAO-A in dopamine degradation and MAO-B in tonic GABA synthesis”. Experimental & Molecular Medicine 53 (7), 1148–1158. o. DOI:10.1038/s12276-021-00646-3. PMID 34244591. PMC 8333267. 
  3. ↑ a b c Edmondson DE, Binda C, Mattevi A (2007. augusztus 1.). „Structural insights into the mechanism of amine oxidation by monoamine oxidases A and B”. Arch. Biochem. Biophys. 464 (2), 269–276. o. DOI:10.1016/j.abb.2007.05.006. PMID 17573034. PMC 1993809. 
  4. ↑ Binda C, Mattevi A, Edmondson DE (2002. július 5.). „Structure-function relationships in flavoenzyme-dependent amine oxidations: A comparison of polyamine oxidase and monoamine oxidase”. Journal of Biological Chemistry 277 (27), 23973–23976. o. DOI:10.1074/jbc.R200005200. 
  5. ↑ Youdim MB, Weinstock M (2004. január 1.). „Therapeutic applications of selective and non-selective inhibitors of monoamine oxidase A and B that do not cause significant tyramine potentiation”. Neurotoxicology 25 (1–2), 243–250. o. DOI:10.1016/S0161-813X(03)00103-7. PMID 14697899. 
  6. ↑ Binda C, Hubálek F, Li M, Herzig Y, Sterling J, Edmondson DE, Mattevi A (2004. március 1.). „Crystal structures of monoamine oxidase B in complex with four inhibitors of the N-propargylaminoindan class”. J. Med. Chem. 47 (7), 1767–74. o. DOI:10.1021/jm031087c. PMID 15027868. 
  7. ↑ Nolen WA, Hoencamp E, Bouvy PF, Haffmans PM (1993). „Reversible monoamine oxidase-A inhibitors in resistant major depression”. Clin Neuropharmacol 16 (Suppl 2), S69–576. o. PMID 8313400. 
  8. ↑ Riederer P, Laux G (2011. március 1.). „MAO-inhibitors in Parkinson's Disease”. Exp Neurobiol 20 (1), 1–17. o. DOI:10.5607/en.2011.20.1.1. PMID 22110357. PMC 3213739. 
  9. ↑ Saura J, Luque JM, Cesura AM, Da Prada M, Chan-Palay V, Huber G, Löffler J, Richards JG (1994. szeptember 1.). „Increased monoamine oxidase B activity in plaque-associated astrocytes of Alzheimer brains revealed by quantitative enzyme radioautography”. Neuroscience 62 (1), 15–30. o. DOI:10.1016/0306-4522(94)90311-5. PMID 7816197. 
  10. ↑ Mallajosyula JK, Chinta SJ, Rajagopalan S, Nicholls DG, Andersen JK (2009. október 1.). „Metabolic control analysis in a cellular model of elevated MAO-B: relevance to Parkinson's disease”. Neurotox Res 16 (3), 186–193. o. DOI:10.1007/s12640-009-9032-2. PMID 19526285. PMC 2727365. 
  11. ↑ Nagatsu T, Sawada M (2006). „Molecular mechanism of the relation of monoamine oxidase B and its inhibitors to Parkinson's disease: possible implications of glial cells”. J. Neural Transm. Suppl 71 (71), 53–65. o. DOI:10.1007/978-3-211-33328-0_7. PMID 17447416. 
  12. ↑ Kumar MJ, Andersen JK (2004. augusztus 1.). „Perspectives on MAO-B in aging and neurological disease: where do we go from here?”. Mol. Neurobiol. 30 (1), 77–89. o. DOI:10.1385/MN:30:1:077. PMID 15247489. 
  13. ↑ Dlugos AM, Palmer AA, de Wit H (2009. október 1.). „Negative emotionality: monoamine oxidase B gene variants modulate personality traits in healthy humans”. J Neural Transm 116 (10), 1323–34. o. DOI:10.1007/s00702-009-0281-2. PMID 19657584. PMC 3653168. 
  14. ↑ Kaludercic N, Carpi A, Menabò R, Di Lisa F, Paolocci N (2011. július 1.). „Monoamine oxidases (MAO) in the pathogenesis of heart failure and ischemia/reperfusion injury”. Biochim. Biophys. Acta 1813 (7), 1323–32. o. DOI:10.1016/j.bbamcr.2010.09.010. PMID 20869994. PMC 3030628. 
  15. ↑ Kaludercic N, Carpi A, Nagayama T, Sivakumaran V, Zhu G, Lai EW, Bedja D, De Mario A, Chen K, Gabrielson KL, Lindsey ML, Pacak K, Takimoto E, Shih JC, Kass DA, Di Lisa F, Paolocci N (2014. január 1.). „Monoamine oxidase B prompts mitochondrial and cardiac dysfunction in pressure overloaded hearts”. Antioxid. Redox Signal. 20 (2), 267–280. o. DOI:10.1089/ars.2012.4616. PMID 23581564. PMC 3887464. 
  16. ↑ Shih JC, Chen K (1999). „MAO-A and -B gene knock-out mice exhibit distinctly different behavior”. Neurobiology (Bp) 7 (2), 235–246. o. PMID 10591056. 
  17. ↑ a b Grimsby J, Toth M, Chen K, Kumazawa T, Klaidman L, Adams JD, Karoum F, Gal J, Shih JC (1997. október 1.). „Increased stress response and beta-phenylethylamine in MAOB-deficient mice.”. Nature Genetics 17 (2), 206–10. o. DOI:10.1038/ng1097-206. PMID 9326944. 
  18. ↑ Shih JC, Chen K, Ridd MJ (1999). „Monoamine oxidase: from genes to behavior.”. Annual Review of Neuroscience 22, 197–217. o. DOI:10.1146/annurev.neuro.22.1.197. PMID 10202537. PMC 2844879. 
  19. ↑ a b Shih JC (2004. január 1.). „Cloning, after cloning, knock-out mice, and physiological functions of MAO A and B.”. Neurotoxicology 25 (1–2), 21–30. o. DOI:10.1016/s0161-813x(03)00112-8. PMID 14697877. 
  20. ↑ Bortolato M, Godar SC, Davarian S, Chen K, Shih JC (2009. december 1.). „Behavioral disinhibition and reduced anxiety-like behaviors in monoamine oxidase B-deficient mice.”. Neuropsychopharmacology 34 (13), 2746–57. o. DOI:10.1038/npp.2009.118. PMID 19710633. PMC 2783894. 
  21. ↑ Nebbioso M, Pascarella A, Cavallotti C, Pescosolido N (2012. december 1.). „Monoamine oxidase enzymes and oxidative stress in the rat optic nerve: age-related changes”. International Journal of Experimental Pathology 93 (6), 401–5. o. DOI:10.1111/j.1365-2613.2012.00832.x. PMID 23082958. PMC 3521895. 
  22. ↑ Kitani K, Kanai S, Sato Y, Ohta M, Ivy GO, Carrillo MC (1993). „Chronic treatment of (-)deprenyl prolongs the life span of male Fischer 344 rats. Further evidence”. Life Sci. 52 (3), 281–8. o. DOI:10.1016/0024-3205(93)90219-S. PMID 8423709. 
  23. ↑ Lenders JW, Eisenhofer G, Abeling NG, Berger W, Murphy DL, Konings CH, Wagemakers LM, Kopin IJ, Karoum F, van Gennip AH, Brunner HG (1996. február 1.). „Specific genetic deficiencies of the A and B isoenzymes of monoamine oxidase are characterized by distinct neurochemical and clinical phenotypes”. J. Clin. Invest. 97 (4), 1010–1019. o. DOI:10.1172/JCI118492. PMID 8613523. PMC 507147. 
  24. ↑ Miller GM (2011. január 1.). „The emerging role of trace amine-associated receptor 1 in the functional regulation of monoamine transporters and dopaminergic activity”. J. Neurochem. 116 (2), 164–176. o. DOI:10.1111/j.1471-4159.2010.07109.x. PMID 21073468. PMC 3005101. 
  25. ↑ Miklya I (2009. december 1.). „[Slowing the age-induced decline of brain function with prophylactic use of (−)-deprenyl (Selegiline, Jumex). Current international view and conclusions 25 years after the Knoll's proposal]” (magyar nyelven). Neuropsychopharmacol Hung 11 (4), 217–25. o. PMID 20150659. 
  26. ↑ Ukraintseva SV, Arbeev KG, Michalsky AI, Yashin AI (2004. június 1.). „Antiaging treatments have been legally prescribed for approximately thirty years”. Ann. N. Y. Acad. Sci. 1019 (1), 64–9. o. DOI:10.1196/annals.1297.014. PMID 15246996. 
  27. ↑ a b c Novaroli L, Daina A, Favre E, Bravo J, Carotti A, Leonetti F, Catto M, Carrupt PA, Reist M (2006. október 1.). „Impact of species-dependent differences on screening, design, and development of MAO B inhibitors”. J. Med. Chem. 49 (21), 6264–72. o. DOI:10.1021/jm060441e. PMID 17034132. 
  28. ↑ Carotti A, Carrieri A, Chimichi S, Boccalini M, Cosimelli B, Gnerre C, Carotti A, Carrupt PA, Testa B (2002. december 1.). „Natural and synthetic geiparvarins are strong and selective MAO-B inhibitors. Synthesis and SAR studies”. Bioorg. Med. Chem. Lett. 12 (24), 3551–5. o. DOI:10.1016/S0960-894X(02)00798-9. PMID 12443774. 
  29. ↑ Uebelhack R, Franke L, Schewe HJ (1998. szeptember 1.). „Inhibition of platelet MAO-B by kava pyrone-enriched extract from Piper methysticum Forster (kava-kava)”. Pharmacopsychiatry 31 (5), 187–192. o. DOI:10.1055/s-2007-979325. PMID 9832350. 
  30. ↑ Wen-Chi Hou, Rong-Dih Lin, Cheng-Tang Chen, Mei Hsien Lee (2005. augusztus 22.). „Monoamine oxidase B (MAO-B) inhibition by active principles from Uncaria rhynchophylla”. Journal of Ethnopharmacology 100 (1–2), 216–220. o. DOI:10.1016/j.jep.2005.03.017. PMID 15890481. (Hozzáférés: 2023. november 6.) 
  31. ↑ Dhingra D, Kumar V (2008. augusztus 1.). „Evidences for the involvement of monoaminergic and GABAergic systems in antidepressant-like activity of garlic extract in mice”. Indian Journal of Pharmacology 40 (4), 175–179. o. DOI:10.4103/0253-7613.43165. PMID 20040952. PMC 2792615. 
  32. ↑ van Diermen D, Marston A, Bravo J, Reist M, Carrupt PA, Hostettmann K (2009. március 1.). „Monoamine oxidase inhibition by Rhodiola rosea L. roots”. Journal of Ethnopharmacology 122 (2), 397–401. o. DOI:10.1016/j.jep.2009.01.007. PMID 19168123. 
  33. ↑ Leonetti F, Capaldi C, Pisani L, Nicolotti O, Muncipinto G, Stefanachi A, Cellamare S, Caccia C, Carotti A (2007. október 1.). „Solid-phase synthesis and insights into structure-activity relationships of safinamide analogues as potent and selective inhibitors of type B monoamine oxidase”. Journal of Medicinal Chemistry 50 (20), 4909–4916. o. DOI:10.1021/jm070725e. PMID 17824599. 
  34. ↑ compound #2d, Frédérick R, Dumont W, Ooms F, Aschenbach L, Van der Schyf CJ, Castagnoli N, Wouters J, Krief A (2006. június 1.). „Synthesis, structural reassignment, and biological activity of type B MAO inhibitors based on the 5H-indeno[1,2-c]pyridazin-5-one core”. J. Med. Chem. 49 (12), 3743–7. o. DOI:10.1021/jm051091j. PMID 16759116. 
  35. ↑ Carotti A, Catto M, Leonetti F, Campagna F, Soto-Otero R, Méndez-Alvarez E, Thull U, Testa B, Altomare C (2007. november 1.). „Synthesis and monoamine oxidase inhibitory activity of new pyridazine-, pyrimidine- and 1,2,4-triazine-containing tricyclic derivatives”. Journal of Medicinal Chemistry 50 (22), 5364–71. o. DOI:10.1021/jm070728r. PMID 17910428. 
  36. ↑ Chimenti F, Fioravanti R, Bolasco A, Chimenti P, Secci D, Rossi F, Yáñez M, Orallo F, Ortuso F, Alcaro S (2009. május 1.). „Chalcones: a valid scaffold for monoamine oxidases inhibitors”. J. Med. Chem. 52 (9), 2818–24. o. DOI:10.1021/jm801590u. PMID 19378991. 
  37. ↑ 21. vegyület, Silvestri R, La Regina G, De Martino G, Artico M, Befani O, Palumbo M, Agostinelli E, Turini P (2003. március 1.). „Simple, potent, and selective pyrrole inhibitors of monoamine oxidase types A and B”. J. Med. Chem. 46 (6), 917–20. o. DOI:10.1021/jm0256124. PMID 12620068. 
  38. ↑ (R)-8b vegyület, Chimenti F, Secci D, Bolasco A, Chimenti P, Granese A, Carradori S, Yáñez M, Orallo F, Sanna ML, Gallinella B, Cirilli R (2010. szeptember 1.). „Synthesis, stereochemical separation, and biological evaluation of selective inhibitors of human MAO-B: 1-(4-arylthiazol-2-yl)-2-(3-methylcyclohexylidene)hydrazines”. J. Med. Chem. 53 (17), 6516–20. o. DOI:10.1021/jm100120s. PMID 20715818. 
  39. ↑ 18. vegyület, Chimenti F, Maccioni E, Secci D, Bolasco A, Chimenti P, Granese A, Befani O, Turini P, Alcaro S, Ortuso F, Cardia MC, Distinto S (2007. február 1.). „Selective inhibitory activity against MAO and molecular modeling studies of 2-thiazolylhydrazone derivatives”. J. Med. Chem. 50 (4), 707–12. o. DOI:10.1021/jm060869d. PMID 17253676. 
  40. ↑ 3g vegyület, Chimenti F, Fioravanti R, Bolasco A, Manna F, Chimenti P, Secci D, Befani O, Turini P, Ortuso F, Alcaro S (2007. február 1.). „Monoamine oxidase isoform-dependent tautomeric influence in the recognition of 3,5-diaryl pyrazole inhibitors”. J. Med. Chem. 50 (3), 425–8. o. DOI:10.1021/jm060868l. PMID 17266193. 
  41. ↑ (S)-1 vegyület, Chimenti F, Maccioni E, Secci D, Bolasco A, Chimenti P, Granese A, Befani O, Turini P, Alcaro S, Ortuso F, Cirilli R, La Torre F, Cardia MC, Distinto S (2005. november 1.). „Synthesis, molecular modeling studies, and selective inhibitory activity against monoamine oxidase of 1-thiocarbamoyl-3,5-diaryl-4,5-dihydro-(1H)- pyrazole derivatives”. J. Med. Chem. 48 (23), 7113–22. o. DOI:10.1021/jm040903t. PMID 16279769. 
  42. ↑ Mishra N, Sasmal D (2011. április 1.). „Development of selective and reversible pyrazoline based MAO-B inhibitors: virtual screening, synthesis and biological evaluation”. Bioorg. Med. Chem. Lett. 21 (7), 1969–73. o. DOI:10.1016/j.bmcl.2011.02.030. PMID 21377879. 
  43. ↑ 41. és C19* vegyület, Catto M, Nicolotti O, Leonetti F, Carotti A, Favia AD, Soto-Otero R, Méndez-Alvarez E, Carotti A (2006). „Structural insights into monoamine oxidase inhibitory potency and selectivity of 7-substituted coumarins from ligand- and target-based approaches”. Journal of Medicinal Chemistry 49 (16), 4912–25. o. DOI:10.1021/jm060183l. PMID 16884303. 
  44. ↑ 2. vegyület, Matos MJ, Vazquez-Rodriguez S, Uriarte E, Santana L, Viña D (2011. július 1.). „MAO inhibitory activity modulation: 3-Phenylcoumarins versus 3-benzoylcoumarins”. Bioorg. Med. Chem. Lett. 21 (14), 4224–7. o. DOI:10.1016/j.bmcl.2011.05.074. PMID 21684743. 
  45. ↑ Matos MJ, Viña D, Janeiro P, Borges F, Santana L, Uriarte E (2010. szeptember 1.). „New halogenated 3-phenylcoumarins as potent and selective MAO-B inhibitors”. Bioorg. Med. Chem. Lett. 20 (17), 5157–60. o. DOI:10.1016/j.bmcl.2010.07.013. PMID 20659799. 
  46. ↑ Matos MJ, Viña D, Picciau C, Orallo F, Santana L, Uriarte E (2009. szeptember 1.). „Synthesis and evaluation of 6-methyl-3-phenylcoumarins as potent and selective MAO-B inhibitors”. Bioorg. Med. Chem. Lett. 19 (17), 5053–5. o. DOI:10.1016/j.bmcl.2009.07.039. PMID 19628387. 
  47. ↑ Matos MJ, Viña D, Quezada E, Picciau C, Delogu G, Orallo F, Santana L, Uriarte E (2009. június 1.). „A new series of 3-phenylcoumarins as potent and selective MAO-B inhibitors”. Bioorg. Med. Chem. Lett. 19 (12), 3268–70. o. DOI:10.1016/j.bmcl.2009.04.085. PMID 19423346. 
  48. ↑ 9., 12. vegyület, Gaspar A, Reis J, Fonseca A, Milhazes N, Viña D, Uriarte E, Borges F (2011. január 1.). „Chromone 3-phenylcarboxamides as potent and selective MAO-B inhibitors”. Bioorg. Med. Chem. Lett. 21 (2), 707–9. o. DOI:10.1016/j.bmcl.2010.11.128. PMID 21194943. 
  49. ↑ 91. vegyület, Manley-King CI, Bergh JJ, Petzer JP (2011. január 1.). „Inhibition of monoamine oxidase by selected C5- and C6-substituted isatin analogues”. Bioorg. Med. Chem. 19 (1), 261–74. o. DOI:10.1016/j.bmc.2010.11.028. PMID 21134756. 
  50. ↑ 5c vegyület, Manley-King CI, Bergh JJ, Petzer JP (2011. augusztus 1.). „Inhibition of monoamine oxidase by C5-substituted phthalimide analogues”. Bioorg. Med. Chem. 19 (16), 4829–40. o. DOI:10.1016/j.bmc.2011.06.070. PMID 21778064. 
  51. ↑ Strydom B, Bergh JJ, Petzer JP (2011. augusztus 1.). „8-Aryl- and alkyloxycaffeine analogues as inhibitors of monoamine oxidase”. Eur J Med Chem 46 (8), 3474–85. o. DOI:10.1016/j.ejmech.2011.05.014. PMID 21621312. 
  52. ↑ Strydom B, Malan SF, Castagnoli N, Bergh JJ, Petzer JP (2010. február 1.). „Inhibition of monoamine oxidase by 8-benzyloxycaffeine analogues”. Bioorg. Med. Chem. 18 (3), 1018–28. o. DOI:10.1016/j.bmc.2009.12.064. PMID 20093036. 
  53. ↑ Vlok N, Malan SF, Castagnoli N, Bergh JJ, Petzer JP (2006. május 1.). „Inhibition of monoamine oxidase B by analogues of the adenosine A2A receptor antagonist (E)-8-(3-chlorostyryl)caffeine (CSC)”. Bioorg. Med. Chem. 14 (10), 3512–21. o. DOI:10.1016/j.bmc.2006.01.011. PMID 16442801. 
  54. ↑ Pretorius J, Malan SF, Castagnoli N, Bergh JJ, Petzer JP (2008. szeptember 1.). „Dual inhibition of monoamine oxidase B and antagonism of the adenosine A(2A) receptor by (E,E)-8-(4-phenylbutadien-1-yl)caffeine analogues”. Bioorganic & Medicinal Chemistry 16 (18), 8676–84. o. DOI:10.1016/j.bmc.2008.07.088. PMID 18723354. 
  55. ↑ Tzvetkov NT, Hinz S, Küppers P, Gastreich M, Müller CE (2014. augusztus 1.). „Indazole- and indole-5-carboxamides: selective and reversible monoamine oxidase B inhibitors with subnanomolar potency”. Journal of Medicinal Chemistry 57 (15), 6679–6703. o. DOI:10.1021/jm500729a. PMID 24955776. 

Fordítás

[szerkesztés]

Ez a szócikk részben vagy egészben a Monoamine oxidase B című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

A lap eredeti címe: „https://hu.wikipedia.org/w/index.php?title=Monoamin-oxidáz_B&oldid=27310519”