Citokróm c

A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
Citokróm c
Azonosítók
JelCYCS, cyt c, CYC
Entrez54205
OMIM123970
UniProtP99999
Egyéb adatok
Lokusz7. krom. p15.3
A citokróm c hem prosztetikus csoportja, mely vassal koordinált rideg porfingyűrűből áll.

A citokrómkomplex, más néven cyt c kis hemoprotein, mely a mitokondrium belső membránjához lazán kapcsolódik, ahol a sejtlégzésben fontos szerepe van. A citokróm c-reduktáz (koenzim Q, III. komplex) és a citokróm c-oxidáz (IV. komplex) közt szállít elektronokat. A citokróm c jól oldódik vízben, szemben más citokrómokkal. Képes oxidálódni és redukálódni a vas +2 és +3 oxidációs számú állapotai közti váltakozással, de nem kötődik oxigénhez. Fontos szerepe van az apoptózisban. A humán citokróm c-t a CYCS gén kódolja.[1][2]

Jelenléte fajok közt[szerkesztés]

A citokróm c nagyrészt állandó fehérje az eukarióták közt: megtalálható növényekben, állatokban, gombákban és sok egysejtűben. Ez a kis méretével (tömege kb. 12 kDa) együtt[3] a kladisztika terén hasznossá teszi.[4] A citokróm c-t az evolúciós biológia megismerése végett is tanulmányozták.

A citokróm c elsődleges szerkezete mintegy 100 aminosavból áll. Sok magasabb rendű élőlényben 104 aminosavat tartalmaz e lánc.[5] A humán citokróm c szekvenciája a csimpánzokéhoz hasonlít, de eltér a lovakétól.[6]

A citokróm c aminosav-szekvenciája is nagyrészt hasonló az eukariótákban, csak néhány részlettel tér el. Egy tanulmányban a több mint 30 tanulmányozott fajban a 104 aminosavból 34 volt konzerválva (jellemző helyükön azonos).[7] Például a humán citokróm c-oxidáz reagált a gabonák citokróm c-jével in vitro, ez a többi fajpárra is teljesült.[7] Ezenkívül a +0,25 V-os redoxipotenciál azonos minden tanulmányozott citokróm c-ben.[7]

Szerkezet[szerkesztés]

Tonhal citokróm c-jének 5 mm-es kristályai folyadék-folyadék diffúzióval előállítva mikrogravitációban.[8]

A citokróm c a c-típusú citokrómcsalád I. osztályába tartozik,[9] és CXXCH (cisztein-tetszőleges-tetszőleges-cisztein-hisztidin) hemkötő aminosav-sorozata van.[10] Ez a peptidlánc N-terminusán van, és a hem vasának 5. ligandumaként van jelen a hisztidin. A 6. ligandum a C-terminushoz közeli metionin. A fehérjeváz 5 α-hélixből áll, melyeket az N-től a C-terminusig α1-α5-ként számoznak. Az α3, α4 and α5 rendre az 50-es, 60-as és 70-es hélixek a mitokondriális citokróm c esetén.[11]

Hem c[szerkesztés]

A hem c szerkezete

Míg a legtöbb hemprotein a prosztetikus csoporthoz vasion-ligációval és tercier kölcsönhatásokkal kapcsolódik, a citokróm c hemcsoportja két cisztein oldallánccal tioéterkötést alkot.[12] A hem c fontos tulajdonsága, mely lehetővé teszi a citokróm c számos funkcióját, a természetben különböző redukciós potenciálok felvételére való képesség. Ez határozza meg egy elektrontranszfer kinetikáját és termodinamikáját.[13]

Dipólusmomentum[szerkesztés]

A dipólusmomentum fontos a fehérjék megfelelő irányba való elrendezésében és más molekulák kötési képességének befolyásolásában.[14][15] A citokróm c dipólusmomentumának oka az enzim „hátulján” lévő negatív töltésű aminosav-oldalláncok csoportja.[15] A hemcsoportok és a sorozat eltérései ellenére a gerinces citokróm c-k dipólusmomentuma nagyjából azonos, mintegy 320 D, a növények és rovarok citokróm c-ié mintegy 340 D.[15]

Funkció[szerkesztés]

Elektrontranszportlánc[szerkesztés]

A citokróm c a légzési elektrontranszportlánc legfontosabb része a mitokondriumokban. Hemcsoportja a citokróm c-reduktáztól vesz fel elektront, és a citokróm c-oxidázhoz továbbítja, miközben az ellenkező irányban szállít energiát.

A citokróm c néhány redoxireakciót, például a hidroxilációt és az aromás oxidációt is katalizálja, továbbá egyes elektrondonorok, például a 2,2-azino-bisz(3-etilbenztiazolin-6-szulfonsav) (ABTS), 2-keto-4-tiometilvajsav és a 4-aminoantipirin oxidációjával peroxidázként is működik.

Egy bakteriális citokróm c nitritreduktázként működik.[16]

Apoptózis[szerkesztés]

A citokróm c-ről 1996-ban Xiaodong Wang és társai felismerték, hogy az apoptózisban – mely a sejthalál irányított folyamata, és a fejlődés során vagy fertőzés vagy DNS-károsodás során történik – intermedier.[17]

A citokróm c a kardiolipinhez kötődik a belső mitokondriális membránban, jelenlétét biztosítva, és a mitokondriumból való kilépést és az apoptózis elindítását akadályozva. Bár eleinte ez elektrosztatikus a citokróm c jelentős pozitív töltése miatt, a végső hatás hidrofób: a kardiolipin egy hidrofób része kerül a citokróm c hidrofób részére.

Az apoptózis elején a mitokondriális ROS-termelés stimulálva van, a kardiolipint a kardiolióin–citokróm c komplex peroxidázműködése oxidálja. A citokróm c ezután a mitokondrium belső membránjáról leválik, és a citoplazmába kerül a külső membrán pórusai révén.[18]

A kalciumszint-növekedés megelőzi a citokróm c felszabadulását. A kevés cyt c felszabadulása az endoplazmatikus retikulumon (ER) kölcsönhatást okoz az IP3 receptorral (IP3R), kalciumfelszabadulást okozva. A kalciumszint-növekedés jelentős cyt c-felszabadulást okoz, ami pozitív visszacsatolásként hat az ER kalciumfelszabadításának IP3R-eken keresztül való kezelésével.[19] Így az ER kalciumfelszabadulása citotoxikus szintet ér el. E cyt c-felszabadulás aktiválja a kaszpáz 9-et, ami a sejtet lebontó kaszpáz 3-at és kaszpáz 7-et aktiválja.

Apoptózisgátlás[szerkesztés]

Az apoptózis egyik aktivációs módja a citokróm c mitokondriumokból citoszolba kerülése. Egy tanulmány szerint a sejtek a citokróm c felszabadulását a Bcl-xL-lel gátolják, megakadályozva az apoptózist.[20] Az apoptózis irányításának másik módja a Tyr48 foszforilációja, ami a citokróm c-t apoptózisgátló váltóvá alakítja.[21]

Antioxidatív enzimként[szerkesztés]

O−2 és H2O2 eltávolítása citokróm c-vel.

Az elektrontranszportban és az apoptózisban való szerepe mellett a citokróm c antioxidatív enzimként is működhet a mitokondriumokban a szuperoxid (O−2) és hidrogén-peroxid (H2O2) eltávolításával.[22] Így a citokróm c nemcsak a sejtlégzésben fontos, hanem a O−2 és H2O2 keletkezésének korlátozása végett is.[22]

A mitokondriumon kívül[szerkesztés]

A citokróm c-ről sokszor feltételezték, hogy csak a mitokondriális intermembrán térben van fiziológiás körülmények közt.[23] A citokróm c mitokondriumokból citoszolba kerülését, ahol a kaszpázokat aktiválja, az apoptózis legfőbb okának gondolták.[24] A mitokondriumokból a citoszolba és a sejtből a tenyésztőközegbe kerülő citokróm c mennyiségének mérése szenzitív módszer az apoptózis mértékének mérésére.[25][26] Azonban citokróm c-specifikus antitestekkel patkányszöveteken végzett részletes immun-elektronmikroszkópiai tanulmányok alapján fiziológiás körülmények között is jelen van a citokróm c a mitokondriumon kívül.[27] A hasnyálmirigy acináris sejtjeiben és az adenohipofízisben a citokróm c jelenlétét észlelték zimogén-, illetve növekedésihormon-szemcsékben. A hasnyálmirigyben a citokróm c-t megtalálták a kondenzáló vakuólumokban és az acinaris lumenben. Extramitokondriális helyzete specifikus volt, ugyanis teljesen megszűntek a primer antitest tisztított citokróm c-vel való bevitele után.[27] A citokróm c-n kívül sok más fehérjét is találtak a mitokondriumon kívül, beleértve a mitokondriális DNS által kódoltakat.[28][29][30] Ez alapján a mitokondriumokból más célokba való fehérjetranszlokációnak lehetnek még azonosítatlan specifikus mechanizmusai.[30][31]

Alkalmazásai[szerkesztés]

Szuperoxid-vizsgálat[szerkesztés]

Peroxisalétromossav

A citokróm c használatos peroxidképződés észlelésére biológiai rendszerekben. A szuperoxid keletkezésekor az oxidált citokróm c3+ mennyisége nő, a redukált citokróm c2+-é csökken.[32] Azonban a szuperoxid gyakran nitrogén-monoxiddal együtt keletkezik, mely a citokróm c3+ redukcióját gátolja.[33] Ez a citokróm c2+ citokróm c3+-vé való oxidációjához vezet peroxisalétromossav által, mely a nitrogén-monoxid és a szuperoxid reakciójával keletkező intermedier.[33] A peroxinitrit vagy a H2O2 és nitrogén-dioxid (NO2) mitokondriumokban való jelenléte halálos lehet, mivel a citokróm c-ben lévő tirozint képes nitrálni, ami elektronhordozó funkcióját akadályozza.[34]

Enzimként[szerkesztés]

A citokróm c-t peroxidázaktivitású enzimként is tanulmányozták. A citokróm c-t töltött polimerhez kötötték peroxidázaktivitása ellenőrzéséhez.[35][36] Az enzimek fehérjealapú szerkezetekbe zárása (mint amilyen például a karboxiszóma, a ferritin és az enkapszulin) mintájára a citokróm c-t 9 nm-es önszerveződő DNS-kötő fehérjébe zárták kevés tápanyagot kapó sejtek (Dps) fehérjekeretéből kimérikus önszerveződéssel. A szerzők az enzim egyedi, az oldatban mutatottól eltérő katalitikus viselkedését figyelték meg a fehérjébe zárt enzimnél. Ennek okát a Dps nanokeret belső réseinek tulajdonították.[37]

Jegyzetek[szerkesztés]

  1. ↑ Entrez Gene: cytochrome c
  2. ↑ (2002. március 1.) „Cytochrome c release upon Fas receptor activation depends on translocation of full-length bid and the induction of the mitochondrial permeability transition”. The Journal of Biological Chemistry 277 (12), 10073–10082. o. DOI:10.1074/jbc.M111350200. PMID 11790791.  
  3. ↑ Cytochrome c – Homo sapiens (Human). P99999. UniProt Consortium. „mass is 11,749 Daltons”
  4. ↑ (1963. október 1.) „Primary structure and evolution of cytochrome c”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 50 (4), 672–9. o. DOI:10.1073/pnas.50.4.672. PMID 14077496.  
  5. ↑ Amino acid sequences in cytochrome c proteins from different species Archiválva 2013. december 28-i dátummal a Wayback Machine-ben, adapted from Strahler, Arthur; Science and Earth History, 1997. page 348.
  6. ↑ Genes, culture, and human evolution: a synthesis. Oxford: Blackwell, 79. o. (2007). ISBN 978-1-4051-5089-7 
  7. ↑ a b c Biochemistry, 1st, San Francisco: W.H. Freeman and Company, 362. o. (1975). ISBN 978-0-7167-0174-3 
  8. ↑ (2015) „Microgravity protein crystallization”. npj Microgravity 1, 15010. o. DOI:10.1038/npjmgrav.2015.10. PMID 28725714.  
  9. ↑ (1991. május 1.) „Sequence variability in bacterial cytochromes c”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 1058 (1), 42–7. o. DOI:10.1016/S0005-2728(05)80266-X. PMID 1646017.  
  10. ↑ (2013. március 1.) „Cytochrome c assembly”. IUBMB Life 65 (3), 209–216. o. DOI:10.1002/iub.1123. PMID 23341334.  
  11. ↑ (2014. április 23.) „Metalloproteins Containing Cytochrome, Iron–Sulfur, or Copper Redox Centers” (angol nyelven). Chemical Reviews 114 (8), 4366–4469. o. DOI:10.1021/cr400479b. ISSN 0009-2665. PMID 24758379.  
  12. ↑ (1999. november 1.) „Role of heme in structural organization of cytochrome c probed by semisynthesis”. Biochemistry 38 (48), 15944–51. o. DOI:10.1021/bi9919089. PMID 10625461.  
  13. ↑ (2003. január 1.) „Effect of cytochrome c on the generation and elimination of O−2 and H2O2 in mitochondria”. The Journal of Biological Chemistry 278 (4), 2356–60. o. DOI:10.1074/jbc.M209681200. PMID 12435729.  
  14. ↑ (1982. április 1.) „The asymmetric distribution of charges on the surface of horse cytochrome c. Functional implications”. The Journal of Biological Chemistry 257 (8), 4426–37. o. DOI:10.1016/S0021-9258(18)34740-9. PMID 6279635.  
  15. ↑ a b c (1991. július 1.) „The dipole moment of cytochrome c”. Molecular Biology and Evolution 8 (4), 545–58. o. DOI:10.1093/oxfordjournals.molbev.a040659. PMID 1656165.  
  16. ↑ The Production of Ammonia by Multiheme Cytochromes C, The Metal-Driven Biogeochemistry of Gaseous Compounds in the Environment, Metal Ions in Life Sciences. Springer, 211–236. o.. DOI: 10.1007/978-94-017-9269-1_9 (2014). ISBN 978-94-017-9268-4 
  17. ↑ (1996. július 1.) „Induction of apoptotic program in cell-free extracts: requirement for dATP and cytochrome c”. Cell 86 (1), 147–57. o. DOI:10.1016/S0092-8674(00)80085-9. PMID 8689682.  
  18. ↑ (2005. szeptember 1.) „Cardiolipin oxidation sets cytochrome c free”. Nature Chemical Biology 1 (4), 188–189. o. DOI:10.1038/nchembio0905-188. PMID 16408030.  
  19. ↑ (2003. december 1.) „Cytochrome c binds to inositol (1,4,5) trisphosphate receptors, amplifying calcium-dependent apoptosis”. Nature Cell Biology 5 (12), 1051–61. o. DOI:10.1038/ncb1063. PMID 14608362.  
  20. ↑ Kharbanda S, Pandey P, Schofield L, Israels S, Roncinske R, Yoshida K, Bharti A, Yuan ZM, Saxena S, Weichselbaum R, Nalin C, Kufe D (1997. június 1.). „Role for Bcl-xL as an inhibitor of cytosolic cytochrome C accumulation in DNA damage-induced apoptosis”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 94 (13), 6939–42. o. DOI:10.1073/pnas.94.13.6939. PMID 9192670.  
  21. ↑ (2011. december 1.) „Tyrosine phosphorylation turns alkaline transition into a biologically relevant process and makes human cytochrome c behave as an anti-apoptotic switch”. Journal of Biological Inorganic Chemistry 16 (8), 1155–68. o. DOI:10.1007/s00775-011-0804-9. PMID 21706253.  
  22. ↑ a b (2008. december 1.) „The chemistry and biochemistry of heme c: functional bases for covalent attachment”. Natural Product Reports 25 (6), 1118–30. o. DOI:10.1039/b717196j. PMID 19030605.  
  23. ↑ (1997) „Protein import into mitochondria”. Annual Review of Biochemistry 66, 863–917. o. DOI:10.1146/annurev.biochem.66.1.863. PMID 9242927.  
  24. ↑ (1998) „The mitochondrial death/life regulator in apoptosis and necrosis”. Annual Review of Physiology 60, 619–42. o. DOI:10.1146/annurev.physiol.60.1.619. PMID 9558479.  
  25. ↑ (2013. október 1.) „An aptamer-based bio-barcode assay with isothermal recombinase polymerase amplification for cytochrome-c detection and anti-cancer drug screening”. Talanta 115, 159–165. o. DOI:10.1016/j.talanta.2013.04.051. PMID 24054573.  
  26. ↑ (2003. július 1.) „A new quantitative assay for cytochrome c release in apoptotic cells”. Cell Death and Differentiation 10 (7), 853–5. o. DOI:10.1038/sj.cdd.4401263. PMID 12815469.  
  27. ↑ a b (2001) „Cytochrome-C localises in secretory granules in pancreas and anterior pituitary”. Cell Biology International 25 (4), 331–338. o. DOI:10.1006/cbir.2000.0651. PMID 11319839.  
  28. ↑ Unusual cellular disposition of the mitochondrial molecular chaperones Hsp60, Hsp70 and Hsp10, The Biology of Extracellular Molecular Chaperones, Novartis Foundation Symposia, 59–68; discussion 69–73, 137–40. o.. DOI: 10.1002/9780470754030.ch5 (2008). ISBN 978-0-470-75403-0 
  29. ↑ (2005. november 1.) „Localisation of mitochondrial DNA encoded cytochrome c oxidase subunits I and II in rat pancreatic zymogen granules and pituitary growth hormone granules”. Histochemistry and Cell Biology 124 (5), 409–421. o. DOI:10.1007/s00418-005-0056-2. PMID 16133117.  
  30. ↑ a b Mitochondrial proteins at unexpected cellular locations: export of proteins from mitochondria from an evolutionary perspective, International Review of Cytology, 133–196. o.. DOI: 10.1016/s0074-7696(08)62396-7 (2000). ISBN 978-0-12-364598-2 
  31. ↑ (1999. május 1.) „Mitochondrial-matrix proteins at unexpected locations: are they exported?”. Trends in Biochemical Sciences 24 (5), 174–7. o. DOI:10.1016/s0968-0004(99)01390-0. PMID 10322429.  
  32. ↑ (1969. november 1.) „Superoxide dismutase. An enzymic function for erythrocuprein (hemocuprein)”. The Journal of Biological Chemistry 244 (22), 6049–6055. o. DOI:10.1016/S0021-9258(18)63504-5. PMID 5389100.  
  33. ↑ a b (1995. június 1.) „Kinetics of cytochrome c2+ oxidation by peroxynitrite: implications for superoxide measurements in nitric oxide-producing biological systems”. Archives of Biochemistry and Biophysics 319 (2), 491–497. o. DOI:10.1006/abbi.1995.1321. PMID 7786032.  
  34. ↑ (2014. április 1.) „The kinetics of the reaction of nitrogen dioxide with iron(II)- and iron(III) cytochrome c”. Free Radical Biology & Medicine 69, 172–80. o. DOI:10.1016/j.freeradbiomed.2014.01.014. PMID 24447894.  
  35. ↑ Y. F. Zhang, Q. Wang, H. Hess, ACS Catal., 2017, 7, 2047–2051.
  36. ↑ K. R. Benson, J. Gorecki, A. Nikiforov, W. Tsui, R. M. Kasi, C. V. Kumar, Org. Biomol. Chem., 2019, 17, 4043–4048.
  37. ↑ (2021. március 1.) „Cytochrome C with peroxidase-like activity encapsulated inside the small DPS protein nanocage”. Journal of Materials Chemistry B 9 (14), 3168–3179. o. DOI:10.1039/d1tb00234a. PMID 33885621.  

Fordítás[szerkesztés]

Ez a szócikk részben vagy egészben a Cytochrome c című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

Források[szerkesztés]

  • (2009. február 1.) „Putative partners in Bax mediated cytochrome-c release: ANT, CypD, VDAC or none of them?”. Mitochondrion 9 (1), 1–8. o. DOI:10.1016/j.mito.2008.10.003. PMID 18992370.  
  • (1998. február 1.) „Cytochrome c in the apoptotic and antioxidant cascades”. FEBS Letters 423 (3), 275–80. o. DOI:10.1016/S0014-5793(98)00061-1. PMID 9515723.  
  • (1998) „Conformational changes in the mitochondrial channel protein, VDAC, and their functional implications”. Journal of Structural Biology 121 (2), 207–18. o. DOI:10.1006/jsbi.1997.3954. PMID 9615439.  
  • (2000) „Mitochondrial control of cell death induced by HIV-1-encoded proteins”. Annals of the New York Academy of Sciences 926 (1), 149–64. o. DOI:10.1111/j.1749-6632.2000.tb05609.x. PMID 11193032.  
  • (2002. október 1.) „Iron toxicity and chelation therapy”. International Journal of Hematology 76 (3), 219–28. o. DOI:10.1007/BF02982791. PMID 12416732.  
  • (2002. december 1.) „Apoptosis in heart failure represents programmed cell survival, not death, of cardiomyocytes and likelihood of reverse remodeling”. Journal of Cardiac Failure 8 (6 Suppl), S512–7. o. DOI:10.1054/jcaf.2002.130034. PMID 12555167.  
  • (2003. december 1.) „Mitochondrial apoptosis induced by the HIV-1 envelope”. Annals of the New York Academy of Sciences 1010 (1), 19–28. o. DOI:10.1196/annals.1299.004. PMID 15033690.  
  • (1977. november 1.) „Effect of modification of individual cytochrome c lysines on the reaction with cytochrome b5”. Biochemistry 16 (23), 4975–8. o. DOI:10.1021/bi00642a006. PMID 199233.  
  • (1992. január 1.) „Cytochrome c binding affects the conformation of cytochrome a in cytochrome c oxidase”. The Journal of Biological Chemistry 267 (1), 298–302. o. DOI:10.1016/S0021-9258(18)48493-1. PMID 1309738.  
  • (1990. február 1.) „Interaction of cytochrome c with cytochrome c oxidase: an understanding of the high- to low-affinity transition”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 1015 (2), 279–87. o. DOI:10.1016/0005-2728(90)90032-Y. PMID 2153405.  
  • (1985. május 1.) „Immunocytochemical demonstration of cytochrome c oxidase with an immunoperoxidase method: a specific stain for mitochondria in formalin-fixed and paraffin-embedded human tissues”. The Journal of Histochemistry and Cytochemistry 33 (5), 446–52. o. DOI:10.1177/33.5.2580882. PMID 2580882.  
  • (1988. június 1.) „Construction of a human cytochrome c gene and its functional expression in Saccharomyces cerevisiae”. Journal of Biochemistry 103 (6), 954–61. o. DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122393. PMID 2844747.  
  • (1988. december 1.) „The human somatic cytochrome c gene: two classes of processed pseudogenes demarcate a period of rapid molecular evolution”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 85 (24), 9625–9. o. DOI:10.1073/pnas.85.24.9625. PMID 2849112.  
  • (1972. július 1.) „Soluble cytochrome b 5 reductase from human erythrocytes”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 275 (1), 62–73. o. DOI:10.1016/0005-2728(72)90024-2. PMID 4403130.  
  • (1984. augusztus 1.) „Sedimentation equilibrium studies on the interaction between cytochrome c and cytochrome c peroxidase”. Archives of Biochemistry and Biophysics 232 (2), 566–73. o. DOI:10.1016/0003-9861(84)90574-5. PMID 6087732.  
  • (1984. augusztus 1.) „Spectroscopic analysis of the interaction between cytochrome c and cytochrome c oxidase”. The Journal of Biological Chemistry 259 (16), 10085–91. o. DOI:10.1016/S0021-9258(18)90932-4. PMID 6088481.  
  • (1980. október 1.) „Interaction of cytochrome c with cytochrome bc1 complex of the mitochondrial respiratory chain”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 592 (3), 519–27. o. DOI:10.1016/0005-2728(80)90096-1. PMID 6251869.  
  • (1981. május 1.) „Electrostatic interaction of cytochrome c with cytochrome c1 and cytochrome oxidase”. The Journal of Biological Chemistry 256 (10), 4984–90. o. DOI:10.1016/S0021-9258(19)69355-5. PMID 6262312.  
  • (1981. október 1.) „Fluorescence energy transfer studies of the interaction between adrenodoxin and cytochrome c”. The Journal of Biological Chemistry 256 (20), 10485–9. o. DOI:10.1016/S0021-9258(19)68647-3. PMID 6270113.  
  • (1994. június 1.) „The catalytic subunit of protein phosphatase 2A is carboxyl-methylated in vivo”. The Journal of Biological Chemistry 269 (23), 16311–7. o. DOI:10.1016/S0021-9258(17)34009-7. PMID 8206937.  
  • (1996. július 1.) „Effect of constitutive 70-kDa heat shock protein polymerization on its interaction with protein substrate”. The Journal of Biological Chemistry 271 (28), 16792–7. o. DOI:10.1074/jbc.271.28.16792. PMID 8663341.  

További információk[szerkesztés]

Commons:Category:Cytochrome c
A Wikimédia Commons tartalmaz Citokróm c témájú médiaállományokat.
A lap eredeti címe: „https://hu.wikipedia.org/w/index.php?title=Citokróm_c&oldid=26810788”