„Foszfolipidszkrambláz 2” változatai közötti eltérés

A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
Újabb szerkesztés →
Tartalom törölve Tartalom hozzáadva
VizuálisWikiszöveges
Új oldal, tartalma: „{{protein infobox |Symbol=PLSCR2 |OMIM=607610 |GeneCards=PLSCR2 |Chromosome=3|Arm=q|Band=24 |EntrezGene=57047 |Ensembl=ENSG00000163746 |UniProt=Q9NRY7 |RefSeq=NM_001199978 }} A '''foszfolipidszkrambláz 2''', más néven '''{{chem|Ca|2+}}-dependens foszfolipidszkrambláz 2''' a ''PLSCR2'' gén által kódolt fehérje.<ref name="entrez">{{cite web|title=Entrez Gene: phospholipid scramblase 2|url= https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&…”
(Nincs különbség)

A lap 2024. április 3., 11:43-kori változata

Foszfolipidszkrambláz 2
Azonosítók
JelPLSCR2
Entrez57047
OMIM607610
RefSeqNM_001199978
UniProtQ9NRY7
Egyéb adatok
Lokusz3. krom. q24

A foszfolipidszkrambláz 2, más néven Ca2+-dependens foszfolipidszkrambláz 2 a PLSCR2 gén által kódolt fehérje.[1][2]

Szerkezet

224 aminosavból álló fehérje a tubbyval való hasonlóságokkal.[3] Állandósult doménjei a

C-terminális része állandósult, hiánya inaktívvá teszi, aktivitása helyreállítható a PLSCR1 prolingazdag doménjével.[4] E fehérjéhez 59%-ban hasonlít.[5]

Emissziós maximuma -nél van.[4]

Helye a sejtben

A foszfolipidszkrambláz 2 elsősorban a sejtmagban van jelen[6] pontszerű csoportokban.[7]

Funkció

A PLSCR2 együttműködik a STAT3-mal az I-es típusú interferonválasz szabályzásában.[8]

Míg a Ca2+-hoz a foszfolipidszkrambláz 3-nál kisebb, a Mg2+-hoz e fehérjénél nagyobb affinitással köt.[9]

Mivel nem rendelkezik N-terminális prolingazdag doménnel, nem képes a többi szkramblázhoz hasonló foszfolipid-átrendezésre. Ennek visszaadásakor a prolingazdag domén 1., 3., 5., 7., 9. és 12. aminosavja oktaéderesen köt a kalciumhoz,[4] és jelentősen növeli az apoptotikus sejtek számát.[7]

Szabályzás

A PLSCR2-t a ZFP30 közvetlenül szabályozza.[10]

A 149. helyen lévő treonint a fehérjekináz C foszforilálja.[11]

Sejtvonalak

Ismertek kínaihörcsög-petefészekből származó, stabilan a PLSCR2-t túlexpresszáló K1-sejtvonalak.[6]

Jegyzetek

  1. ↑ Entrez Gene: phospholipid scramblase 2
  2. ↑ Wiedmer T, Zhou Q, Kwoh DY, Sims PJ (2000. július 1.). „Identification of three new members of the phospholipid scramblase gene family”. Biochim. Biophys. Acta 1467 (1), 244–253. o. DOI:10.1016/S0005-2736(00)00236-4. PMID 10930526.  
  3. ↑ Lackie JM. S, {{{title}}}. DOI: 10.1016/B978-0-12-384931-1.00019-2 (2013. január 4.). Hozzáférés ideje: 2024. április 3.  Szabadon hozzáférhető, regisztráció sem szükséges
  4. ↑ a b c Haase S, Condron M, Miller D, Cherkaoui D, Jordan S, Gulbis JM, Baum J (2021. május 8.). „Identification and characterisation of a phospholipid scramblase in the malaria parasite Plasmodium falciparum”. Mol Biochem Parasitol 243, 111374. o. DOI:10.1016/j.molbiopara.2021.111374. PMID 33974939.  
  5. ↑ Forráshivatkozás-hiba: Érvénytelen <ref> címke; nincs megadva szöveg a(z) Ravala 2014 nevű lábjegyzeteknek
  6. ↑ a b Yu A, McMaster CR, Byers DM et al. (2003. március). „Stimulation of phosphatidylserine biosynthesis and facilitation of UV-induced apoptosis in Chinese hamster ovary cells overexpressing phospholipid scramblase 1”. J Biol Chem 278 (11), 9706–9714. o. DOI:10.1074/jbc.M204614200. PMID 12509439.  
  7. ↑ a b Rayala S, Francis VG, Sivagnanam U, Gummadi SN (2014. május 9.). „N-terminal proline-rich domain is required for scrambling activity of human phospholipid scramblases”. J Biol Chem 289 (19), 13206–13218. o. DOI:10.1074/jbc.M113.522953. PMID 24648509.  
  8. ↑ Lee C-K, Tsai M-H (2020. május 1.). „Regulatory Role of STAT3-PLSCR2 Axis in Antiviral and Inflammatory Response”. J Immunol 204 (1_Suppl), 79.18. o. DOI:10.4049/jimmunol.204.Supp.79.18. (Hozzáférés: 2024. április 3.)   Szabadon hozzáférhető, regisztráció sem szükséges
  9. ↑ Sahu SK, Aradhyam GK, Gummadi SN (2009. június 18.). „Calcium binding studies of peptides of human phospholipid scramblases 1 to 4 suggest that scramblases are new class of calcium binding proteins in the cell”. Biochim Biophys Acta 1790 (10), 1274–1281. o. DOI:10.1016/j.bbagen.2009.06.008. PMID 19540310.  
  10. ↑ Chen W, Schwalie PC, Pankevich EV, Gubelmann C, Raghav SK, Dainese R, Cassano M, Imbeault M, Jang SM, Russeil J, Delessa T, Duc J, Trono D, Wolfrum C, Deplancke B (2019. április 18.). „ZFP30 promotes adipogenesis through the KAP1-mediated activation of a retrotransposon-derived Pparg2 enhancer”. Nat Commun 10 (1), 1809. o. DOI:10.1038/s41467-019-09803-9. PMID 31000713.  
  11. ↑ Q9NRY7

További információk

  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH et al. (2002). „Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A 99 (26), 16899–16903. o. DOI:10.1073/pnas.242603899. PMID 12477932.  
  • Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA et al. (2004). „The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)”. Genome Res. 14 (10B), 2121–7. o. DOI:10.1101/gr.2596504. PMID 15489334.  
A lap eredeti címe: „https://hu.wikipedia.org/w/index.php?title=Foszfolipidszkrambláz_2&oldid=27030982”