Foszfolipidszkrambláz 2

A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
Foszfolipidszkrambláz 2
Azonosítók
JelPLSCR2
Entrez57047
OMIM607610
RefSeqNM_001199978
UniProtQ9NRY7
Egyéb adatok
Lokusz3. krom. q24

A foszfolipidszkrambláz 2, más néven Ca2+-dependens foszfolipidszkrambláz 2 a PLSCR2 gén által kódolt fehérje.[1][2]

Szerkezet[szerkesztés]

224 aminosavból álló fehérje a tubbyval való hasonlóságokkal.[3] Állandósult doménjei a DNS-kötő motívum, a palmitoilációs motívum, a magi lokalizációs jel és a C-terminális hélix.

C-terminális része állandósult, hiánya inaktívvá teszi, aktivitása helyreállítható a PLSCR1 prolingazdag doménjével.[4] E fehérjéhez 59%-ban hasonlít.[5]

Emissziós maximuma -nél van.[4]

Helye a sejtben[szerkesztés]

A foszfolipidszkrambláz 2 elsősorban a sejtmagban van jelen[6] pontszerű csoportokban.[5]

Funkció[szerkesztés]

A PLSCR2 együttműködik a STAT3-mal az I-es típusú interferonválasz szabályzásában.[7]

Míg a Ca2+-hoz a foszfolipidszkrambláz 3-nál kisebb, a Mg2+-hoz e fehérjénél nagyobb affinitással köt.[8]

Mivel nem rendelkezik N-terminális prolingazdag doménnel, nem képes a többi szkramblázhoz hasonló foszfolipid-átrendezésre. Ennek visszaadásakor a prolingazdag domén 1., 3., 5., 7., 9. és 12. aminosavja oktaéderesen köt a kalciumhoz,[4] és jelentősen növeli az apoptotikus sejtek számát.[5]

A transzmembrán fehérje-kölcsönhatásban és a receptortranszportban részt vesz, továbbá a magzati fejlődésben és a sejtciklusban is fontos szerepe van.[9]

Expresszió[szerkesztés]

Elsősorban a herék expresszálják,[10] a VCP túlexpressziója az expressziót csökkenti.[9]

Szabályzás[szerkesztés]

A PLSCR2-t a ZFP30 és a VCP közvetlenül szabályozza.[11]

A 149. helyen lévő treonint a fehérjekináz C foszforilálja.[12]

Sejtvonalak[szerkesztés]

Ismertek Cricetulus griseus-petefészekből származó, stabilan a PLSCR2-t túlexpresszáló K1-sejtvonalak.[6]

Klinikai jelentőség[szerkesztés]

A PLSCR2 VCP általi expressziócsökkenése a szívizom-hipertrófiát csökkentheti.[9]

Jegyzetek[szerkesztés]

  1. ↑ Entrez Gene: phospholipid scramblase 2
  2. ↑ Wiedmer T, Zhou Q, Kwoh DY, Sims PJ (2000. július 1.). „Identification of three new members of the phospholipid scramblase gene family”. Biochim. Biophys. Acta 1467 (1), 244–253. o. DOI:10.1016/S0005-2736(00)00236-4. PMID 10930526.  
  3. ↑ Lackie JM. S, {{{title}}}. DOI: 10.1016/B978-0-12-384931-1.00019-2 (2013. január 4.). Hozzáférés ideje: 2024. április 3.  Szabadon hozzáférhető, regisztráció sem szükséges
  4. ↑ a b c Haase S, Condron M, Miller D, Cherkaoui D, Jordan S, Gulbis JM, Baum J (2021. május 8.). „Identification and characterisation of a phospholipid scramblase in the malaria parasite Plasmodium falciparum”. Mol Biochem Parasitol 243, 111374. o. DOI:10.1016/j.molbiopara.2021.111374. PMID 33974939.  
  5. ↑ a b c Rayala S, Francis VG, Sivagnanam U, Gummadi SN (2014. május 9.). „N-terminal proline-rich domain is required for scrambling activity of human phospholipid scramblases”. J Biol Chem 289 (19), 13206–13218. o. DOI:10.1074/jbc.M113.522953. PMID 24648509.  
  6. ↑ a b Yu A, McMaster CR, Byers DM et al. (2003. március). „Stimulation of phosphatidylserine biosynthesis and facilitation of UV-induced apoptosis in Chinese hamster ovary cells overexpressing phospholipid scramblase 1”. J Biol Chem 278 (11), 9706–9714. o. DOI:10.1074/jbc.M204614200. PMID 12509439.  
  7. ↑ Lee C-K, Tsai M-H (2020. május 1.). „Regulatory Role of STAT3-PLSCR2 Axis in Antiviral and Inflammatory Response”. J Immunol 204 (1_Suppl), 79.18. o. DOI:10.4049/jimmunol.204.Supp.79.18. (Hozzáférés: 2024. április 3.)   Szabadon hozzáférhető, regisztráció sem szükséges
  8. ↑ Sahu SK, Aradhyam GK, Gummadi SN (2009. június 18.). „Calcium binding studies of peptides of human phospholipid scramblases 1 to 4 suggest that scramblases are new class of calcium binding proteins in the cell”. Biochim Biophys Acta 1790 (10), 1274–1281. o. DOI:10.1016/j.bbagen.2009.06.008. PMID 19540310.  
  9. ↑ a b c Zhou N, Chen X, Xi J, Ma B, Leimena C, Stoll S, Qin G, Wang C, Qiu H (2020. október 22.). „Novel genomic targets of valosin-containing protein in protecting pathological cardiac hypertrophy”. Sci Rep 10 (1), 18098. o. DOI:10.1038/s41598-020-75128-z. PMID 33093614.  
  10. ↑ Dal Col J, Lamberti MJ, Nigro A, Casolaro V, Fratta E, Steffan A, Montico B (2022. június 1.). „Phospholipid scramblase 1: a protein with multiple functions via multiple molecular interactors”. Cell Commun Signal 20 (1), 78. o. DOI:10.1186/s12964-022-00895-3. PMID 35650588.  
  11. ↑ Chen W, Schwalie PC, Pankevich EV, Gubelmann C, Raghav SK, Dainese R, Cassano M, Imbeault M, Jang SM, Russeil J, Delessa T, Duc J, Trono D, Wolfrum C, Deplancke B (2019. április 18.). „ZFP30 promotes adipogenesis through the KAP1-mediated activation of a retrotransposon-derived Pparg2 enhancer”. Nat Commun 10 (1), 1809. o. DOI:10.1038/s41467-019-09803-9. PMID 31000713.  
  12. ↑ Q9NRY7

Fordítás[szerkesztés]

Ez a szócikk részben vagy egészben a PLSCR2 című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

További információk[szerkesztés]

  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH et al. (2002). „Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A 99 (26), 16899–16903. o. DOI:10.1073/pnas.242603899. PMID 12477932.  
  • Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA et al. (2004). „The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)”. Genome Res. 14 (10B), 2121–7. o. DOI:10.1101/gr.2596504. PMID 15489334.  
 Az itt található információk kizárólag tájékoztató jellegűek, nem minősülnek orvosi szakvéleménynek, nem pótolják az orvosi kivizsgálást és kezelést.
A cikk tartalmát a Wikipédia önkéntes szerkesztői alakítják ki, és bármikor módosulhat.
A lap eredeti címe: „https://hu.wikipedia.org/w/index.php?title=Foszfolipidszkrambláz_2&oldid=27031029”