N-Acetilgalaktózamin

N-Acetilgalaktózamin

IUPAC-név

2-(Acetilamino)-2-dezoxi-d-galaktóz

Más nevek

GalNAc
2-Acetamido-2-dezoxi-d-galaktóz
N-Acetilchondrózamin
2-Acetamido-2-dezoxi-d-galaktopiranóz
N-Acetil-d-galaktózamin

Kémiai azonosítók

SMILES
O[C@@H](C(CO)O[C@H](O)[C@H]1NC(C)=O)[C@H]1O

InChI
1/C8H15NO6/c1-3(11)9-5-7(13)6(12)4(2-10)15-8(5)14/h4-8,10,12-14H,2H2,1H3,(H,9,11)/t4-,5-,6+,7-,8+/m1/s1

InChIKey

OVRNDRQMDRJTHS-CBQIKETKSA-N

UNII

833755V695

Kémiai és fizikai tulajdonságok

Kémiai képlet

C₈H₁₅NO₆

Moláris tömeg

221.21 g/mol

Olvadáspont

172 to 173 °C

Ha másként nem jelöljük, az adatok az anyag standardállapotára (100 kPa) és 25 °C-os hőmérsékletre vonatkoznak.

Az N-acetilgalaktózamin (GalNAc) a galaktózból származtatható aminocukor.

Funkció[szerkesztés]

Emberben az N-acetilgalaktózamin az A vércsoport antigénjének utolsó szénhidrátja.^[1]

Jellemzően ez a szerinhez vagy treoninhoz csatlakozó első monoszacharid a fehérje-O-glikoziláció bizonyos formáiban.

Az N-acetilgalaktózamin a sejtkommunikációban fontos, és az érzőideg-szerkezetekben koncentráltan van jelen emberben és állatban is. A GalNAc-transzferázok szerin- és treoninpreferenciái izoenzimfüggőek, és modulálják a mucinglikozilációt. Emberben 20, Drosophilában 14, Caenorhabditis elegansban 9 ilyen izoenzim található, a még kisebb eukariótákban pedig még ennél is kevesebb.^[2]

A GalNAc célzóligandumként használható vizsgált antiszenz oligonukleotidokban és a májat célzó siRNS-terápiákban, ahol az aszialoglikoprotein-receptorokhoz köt a májsejtekben.^[3]

Az immunglobulin A1 zsanérrészének csoportos glikánhűsége a GalNAc-T2 általi féligrendezett glikozilációja során jelenik meg.^[4]

Jegyzetek[szerkesztés]

↑ Donald M. Marcus (1964). „Immunochemical Studies on Blood Groups”. Biochemistry 3 (3), 437–443. o. DOI:10.1021/bi00891a023.
↑ Daniel EJP, las Rivas M, Lira-Navarrete E, García-García A, Hurtado-Guerrero R, Clausen H, Gerken TA (2020. április 18.). „Ser and Thr acceptor preferences of the GalNAc-Ts vary among isoenzymes to modulate mucin-type O-glycosylation”. Glycobiology 30 (11), 910–922. o. DOI:10.1093/glycob/cwaa036. PMID 32304323. (Hozzáférés: 2024. február 29.)
↑ Nair, Jayaprakash K (2014). „Multivalent N-Acetylgalactosamine-Conjugated siRNA Localizes in Hepatocytes and Elicits Robust RNAi-Mediated Gene Silencing”. Journal of the American Chemical Society 136 (49), 16958–16961. o. DOI:10.1021/ja505986a. PMID 25434769.
↑ Stewart TJ, Takahashi K, Whitaker RH, Raska M, Placzek WJ, Novak J, Renfrow MB (2019. május 13.). „IgA1 hinge-region clustered glycan fidelity is established early during semi-ordered glycosylation by GalNAc-T2”. Glycobiology 29 (7), 543–556. o. DOI:10.1093/glycob/cwz007. PMID 30759204.

Fordítás[szerkesztés]

Ez a szócikk részben vagy egészben a N-Acetylgalactosamine című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

További információk[szerkesztés]

A Wikimédia Commons tartalmaz N-Acetilgalaktózamin témájú médiaállományokat.

Orvostudományi portál • összefoglaló, színes tartalomajánló lap

[1] Donald M. Marcus (1964). „Immunochemical Studies on Blood Groups”. Biochemistry 3 (3), 437–443. o. DOI:10.1021/bi00891a023.

[Daniel_2020-2] Daniel EJP, las Rivas M, Lira-Navarrete E, García-García A, Hurtado-Guerrero R, Clausen H, Gerken TA (2020. április 18.). „Ser and Thr acceptor preferences of the GalNAc-Ts vary among isoenzymes to modulate mucin-type O-glycosylation”. Glycobiology 30 (11), 910–922. o. DOI:10.1093/glycob/cwaa036. PMID 32304323. (Hozzáférés: 2024. február 29.)

[3] Nair, Jayaprakash K (2014). „Multivalent N-Acetylgalactosamine-Conjugated siRNA Localizes in Hepatocytes and Elicits Robust RNAi-Mediated Gene Silencing”. Journal of the American Chemical Society 136 (49), 16958–16961. o. DOI:10.1021/ja505986a. PMID 25434769.

[Stewart_2019-4] Stewart TJ, Takahashi K, Whitaker RH, Raska M, Placzek WJ, Novak J, Renfrow MB (2019. május 13.). „IgA1 hinge-region clustered glycan fidelity is established early during semi-ordered glycosylation by GalNAc-T2”. Glycobiology 29 (7), 543–556. o. DOI:10.1093/glycob/cwz007. PMID 30759204.

[1]

[2]

[3]

[4]