PRIM1

A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
PRIM1
Azonosítók
JelPRIM1
Entrez5557
OMIM176635
RefSeqNM_000946
UniProtP49642
PDB4MHQ
Egyéb adatok
Lokusz12. krom. q13.3

A DNS-primáz kis alegysége a PRIM1 gén által kódolt enzim.[1]

A DNS-replikációt az eukarióta sejtekben komplex kromoszómareplikációs szerkezet végzi, ahol a DNS-polimeráz α és a primáz két fontos enzimkomponens, és együtt alkotja a DNS-polimeráz α–primáz enzimkomplexet. A primáz – egy kis és egy nagy alegység heterodimerje – kis RNS-primereket szintetizál a nem folytonos DNS-replikáció során létrehozott Okazaki-töredékekhez. A kódolt fehérje a kis, 49 kDa-os primázalegység.

Funkció[szerkesztés]

A PRIM1 a DNS-replikáció mellett a kromatinátrendezésben[2] és a sejtciklusszabályzásban is fontos.[3]

A DNS-replikációban a PRIM1 a DNS-polimeráz α–primáz komplex részeként van jelen a POLA1, a POLA2 és a PRIM2 mellett.

Szabályzás[szerkesztés]

A Mn2+ stimulálja a PRIM1-hez való nukleotidkötést,[4] míg a Mg2+ és a Mn2+ stabilizálja a PRIM1-et. A Zn2+ nem stabilizálja.[5] Poli(dC)-templáton a PRIM1 K+-rezisztens, míg poli(dT)-n a rekombináns PRIM1 K+-érzékeny, míg a rekombináns PRIM1–PRIM2 vagy a borjú-csecsemőmirigyből nyert PRIM1 kevésbé érzékeny.[5]

Klinikai jelentőség[szerkesztés]

A PRIM1 elégtelensége primordiális törpeséget okoz.[6]

Az onkogén transzkripciós faktorok gyakran aktiválódnak akut leukémia esetén, a normál génexpressziót megbolygatva preleukémiás őssejteket létrehozva. Ebben a sejtciklus előrehaladását befolyásoló LMO2-vel való fehérje-fehérje kölcsönhatása játszik fontos szerepet.[7]

Kölcsönhatások[szerkesztés]

A PRIM1 kölcsönhat a POLA1-gyel, a POLA2-vel és a PRIM2-vel a DNS-polimeráz α–primáz komplexben. Ezenkívül önállóan kölcsönhat az LMO2-vel.[7]

Jegyzetek[szerkesztés]

  1. ↑ Shiratori A, Okumura K, Nogami M, Taguchi H, Onozaki T, Inoue T, Ando T, Shibata T, Izumi M, Miyazawa H (1996. február 1.). „Assignment of the 49-kDa (PRIM1) and 58-kDa (PRIM2A and PRIM2B) subunit genes of the human DNA primase to chromosome bands 1q44 and 6p11.1-p12”. Genomics 28 (2), 350–3. o. DOI:10.1006/geno.1995.1155. PMID 8530050.  
  2. ↑ Campolo J, Vozzi F, Penco S, Cozzi L, Caruso R, Domenici C, Ahluwalia A, Rial M, Marraccini P, Parodi O (2014. február 26.). „Vascular Injury Post Stent Implantation: Different Gene Expression Modulation in Human Umbilical Vein Endothelial Cells (HUVECs) Model”. PLoS One 9 (2), e90213. o. DOI:10.1371/journal.pone.0090213. (Hozzáférés: 2024. március 18.)  
  3. ↑ Haines JD, Fulton DL, Richard S, Almazan G (2015. december 29.). „p38 Mitogen-Activated Protein Kinase Pathway Regulates Genes during Proliferation and Differentiation in Oligodendrocytes”. PLoS One 10 (12), e0145843. o. DOI:10.1371/journal.pone.0145843. (Hozzáférés: 2024. március 18.)  
  4. ↑ Vaithiyalingam S, Arnett DR, Aggarwal A, Eichman BF, Fanning E, Chazin WJ. (2014. február 6.). „Insights into eukaryotic primer synthesis from structures of the p48 subunit of human DNA primase”. J Mol Biol 426 (3), 558–569. o. DOI:10.1016/j.jmb.2013.11.007. PMID 24239947.  
  5. ↑ a b Schneider A, Smith RW, Kautz AR, Weisshart K, Grosse F, Nasheuer H-P (1998). „Primase activity of human DNA polymerase alpha-primase. Divalent cations stabilize the enzyme activity of the p48 subunit”. J. Biol. Chem. 273 (34), 21608–15. o. DOI:10.1074/jbc.273.34.21608. PMID 9705292. (Hozzáférés: 2024. március 18.)  
  6. ↑ Parry DA, Tamayo-Orrego L, Carroll P, Marsh JA, Greene P, Murina O, Uggenti C, Leitch A; Scottish Genomes Partnership; Káposzta R, Merő G, Nagy A, Orlik B, Kovács-Pászthy B, Quigley AJ, Riszter M, Rankin J, Reijns MAM, Szakszon K, Jackson AP (2020. november 1.). „Members of the Scottish Genome Partnership include. PRIM1 deficiency causes a distinctive primordial dwarfism syndrome.”. Genes Dev 34 (21–22), 1520–1533. o. DOI:10.1101/gad.340190.120. PMID 33060134.  
  7. ↑ a b Sincennes MC, Humbert M, Grondin B, Lisi V, Veiga DF, Haman A, Cazaux C, Mashtalir N, Affar el B, Verreault A, Hoang T (2016. február 2.). „The LMO2 oncogene regulates DNA replication in hematopoietic cells”. Proc Natl Acad Sci U S A 113 (5), 1393–1398. o. DOI:10.1073/pnas.1515071113. PMID 26764384.  

Fordítás[szerkesztés]

Ez a szócikk részben vagy egészben a PRIM1 című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

További információk[szerkesztés]

  • Stadlbauer F, Brueckner A, Rehfuess C, etal (1994). „DNA replication in vitro by recombinant DNA-polymerase-alpha-primase”. Eur. J. Biochem. 222 (3), 781–93. o. DOI:10.1111/j.1432-1033.1994.tb18925.x. PMID 8026492.  
  • Maruyama K, Sugano S (1994). „Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides.”. Gene 138 (1–2), 171–4. o. DOI:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.  
  • Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, etal (1997). „Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library”. Gene 200 (1–2), 149–56. o. DOI:10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID 9373149.  
  • Arezi B, Kirk BW, Copeland WC, Kuchta RD (1999). „Interactions of DNA with human DNA primase monitored with photoactivatable cross-linking agents: implications for the role of the p58 subunit”. Biochemistry 38 (39), 12899–907. o. DOI:10.1021/bi9908991. PMID 10504261.  
  • Smith RW, Nasheuer HP (2002). „Control of complex formation of DNA polymerase alpha-primase and cell-free DNA replication by the C-terminal amino acids of the largest subunit p180”. FEBS Lett. 527 (1–3), 143–6. o. DOI:10.1016/S0014-5793(02)03197-6. PMID 12220650.  
 Az itt található információk kizárólag tájékoztató jellegűek, nem minősülnek orvosi szakvéleménynek, nem pótolják az orvosi kivizsgálást és kezelést.
A cikk tartalmát a Wikipédia önkéntes szerkesztői alakítják ki, és bármikor módosulhat.
A lap eredeti címe: „https://hu.wikipedia.org/w/index.php?title=PRIM1&oldid=26982921”