Szerkesztő:Kinga Gulyás (UU)/Beta-lactamase
A béta-laktamázok baktériumok által termelt enzimek, amelyek multi-ellenállást mutatnak a β-laktám antibiotikumok (például penicillinek, cefalosporinok, cefamicinek, monobaktámok és karbapenemek) ellen, habár a karbapenem-származékok viszonylag rezisztensek a béta-laktamázokkal szemben. A béta-laktamáz antibiotikum-rezisztenciát alakít ki azáltal, hogy felnyitja a minden β-laktám antibiotikumban megtalálható négyatomos ún. β-laktám gyűrű szerkezeti egységet, így deaktiválja a molekula antibakteriális tulajdonságait.
A béta-laktám antibiotikumokat általában Gram-pozitív és Gram-negatív baktériumok széles spektrumának kezelésére használják.
A Gram-negatív organizmusok által termelt béta-laktamázok általában kiválasztódnak, különösen akkor, ha antibiotikumok vannak jelen a környezetükben. [1]
Mechanizmus [2][szerkesztés]
A béta-laktamázoknak két fő típusát különböztetjük meg, a szerin-béta-laktamázokat (SBL-ek) és a metallo-béta-laktamázokat (MBL-ek). Ezek a β-laktám gyűrű felnyitásának két alapvető mechanizmusa alapján működnek.
A szerin-béta-laktamázok szerkezetükben és mechanikailag is hasonlóak az ún. penicillin-kötő fehérjékhez (PBP-k), amelyek sejtfalépítéshez és módosításához szükségesek és ezek a β-laktámok célpontjai. Az SBL-ek és a PBP-k egyaránt kovalensen megváltoztatják az aktív hely szerin aminosav maradékát. A különbség a PBP-k és az SBL-ek között az, hogy az utóbbi képes szabad enzimet és inaktív antibiotikumot termelni az acil-enzim intermedier nagyon gyors hidrolízise révén.
Az MBL-ek a Zn2+-ionok segítségével aktiválják a kötőhely egy vízmolekuláját a β-laktámgyűrű hidrolíziséhez. [[Kategória:Béta-laktám antibiotikumok]]
- ↑ (1969. június 1.) „Effect of beta-lactamase location in Escherichia coli on penicillin synergy”. Applied Microbiology 17 (6), 783–6. o. DOI:10.1128/AEM.17.6.783-786.1969. PMID 4894721.
- ↑ Rotondo (2017. október 1.). „Inhibitors of metallo-β-lactamases” (angol nyelven). Current Opinion in Microbiology 39, 96–105. o. DOI:10.1016/j.mib.2017.10.026.