Ösztrogénreceptor β

A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
Ösztrogénreceptor β
Azonosítók
JelESR2, ESRB, ESTRB, Erb, NR3Ar
Entrez2100
OMIM601663
RefSeqNM_001040275
UniProtQ92731
PDB4J26
Egyéb adatok
Lokusz14. krom. q23.2–23.3

Az ösztrogénreceptor β (ERβ), más néven NR3A2 (magi receptor 3. alcsalád, A csoport, 2. tag) egyike a két fő ösztrogénreceptor-típusnak.[1] Az ERβ-t az ESR2 gén kódolja.[2]

Funkció[szerkesztés]

Az ERβ az ösztrogénreceptorok családjának és a magireceptor-transzkripciós faktorok szupercsaládjának tagja. A gén terméke N-terminális DNS-kötő domént és C-terminális ligandumkötő domént tartalmaz, és megtalálható a sejtmagban, a citoplazmában és a mitokondriumokban. A 17-β-ösztradiolhoz, ösztriolhoz vagy hasonló ligandumokhoz kötve a kódolt fehérje homodimert vagy az ösztrogénreceptor α-val együtt heterodimert alkot, mely bizonyos DNS-részletekkel kölcsönhat a transzkripció aktiválásához. Egyes izoformák dominánsan inhibeálják más ösztrogénreceptorok aktivitását. Több alternatív splicinggal keletkező transzkriptum ismert, de egyesek viselkedése teljes hosszukban nem teljesen ismert.[3]

Az ERβ gátolhatja a sejtproliferációt, szaporítószövetben az ERα-val ellentétes hatása lehet.[4] Az ERβ fontos lehet ezenkívül a tüdő adaptív funkciójában is terhesség alatt.[5]

Az ERβ fontos tumorszupresszor, és fontos számos ráktípus, például a prosztata- és a petefészekrákban.[6][7]

Tejmirigyek[szerkesztés]

Az ERβ-knockout egerek normál tejmirigyfejlődést mutatnak, és képesek a megfelelő szoptatásra.[8][9][10] A felnőtt egerek tejmirigyei az azonos korú vad típusúakéitól megkülönböztethetetlenek.[8] Ez az ERα-knockouttal ellentétes, ahol a tejmirigyfejlődés teljes hiánya jelentkezik az ivarérettség körül.[8][10] A szelektív ERβ-agonista ERB-041 petefészek nélküli nem ivarérett nőstény patkányoknak beadva nem mutat megfigyelhető hatást a tejmirigyekben, vagyis az ERβ nem mammotróf.[11][10][12]

Bár a tejmirigyek fejlődéséhez nem szükséges ERβ, érintett lehet a terminális differenciációban a terhesség során, és a mellepitélium elrendeződésében és differenciációjában is szükséges lehet.[13][14] Idős nőstény ERβ-knockout egerekben emlőciszta alakul ki, mely posztmenopauzás masztopátiához hasonlít, ez vad típusú egérben nem alakul ki.[9] Azonban ERβ-knockout egerekben nemcsak az ERβ-jelzés hiányzik, hanem a progeszteronkitettség is a corpora lutea hiányos kialakulása miatt.[9][13] Ez a korábbi eredmények és a tejmirigy-ERβ-jelzés összekapcsolását nehezíti.[9][13]

A diarilpropionitril (DPN) szelektív ERβ-agonizmusa a propilpirazoltriol (PPT) szelektív ERα-agonizmusának proliferatív hatásait csökkenti petefészek nélküli postmenopausalis nőstény patkányokban.[15][16] Ugyanígy az ERβ túlexpressziója lentivírus-fertőzés hatására csökkenti az emlőproliferációt.[16] Az ERα-jelzés hatásai jellemzően proliferatívak a normál mell és a mellrák sejtvonalaiban, míg az ERβ hatásai általában antiproliferatívak.[13] Azonban bizonyos sejtvonalakban az ERβ proliferatív hatásokkal rendelkezik.[13]

Az ERα- és ERβ-expresszió a tejmirigyekben a menstruációs ciklus során változik, és petefészek nélküli patkányban is megfigyelték.[16] Míg a tejmirigy ERα-expressziója rhesusmakákókban az ösztradiolszint növekedésekor csökken, az ERβ-é nem.[17] A tejmirigyekben az ERα és az ERβ expressziója az élet során is változik nőstény egerekben.[18] A tejmirigy ERα-expressziója magasabb, ERβ-expressziója alacsonyabb fiatalabb, az ERα-expresszió alacsonyabb, az ERβ-expresszió magasabb idősebb, valamint életképes embriójú nőstényekben.[18] Az emlőproliferáció és az ösztrogénszenzitivitás magasabb fiatal, mint idős vagy életképes embriójú nőstényekben, különösen a tejmirigyfejlődés során.[18]

Szöveti eloszlás[szerkesztés]

Az ERβ-t számos szövet, például a méh,[19] a monociták, a szöveti makrofágok, a vastagbél, a tüdő epitél sejtjei, a prosztataepitélium és ezek malignus párjai is. Ezenkívül ERβ található az agyban neuroncsoportonként eltérő koncentrációban.[20][21] A normál mellepitélium erősen expresszál ERβ-t, ez csökken a rák előrehaladtával.[22] Minden mellrákaltípus expresszál ERβ-t.[23] Az ERβ-expresszióval kapcsolatos vita gátolta annak tanulmányozását, de erősen szenzitív monoklonális antitesteket hoztak létre és ellenőriztek ezek megoldására.[24]

ERβ-eltérések[szerkesztés]

Az ERβ-funkció számos cardiovascularis célponthoz, például az ATP-kötő kazettatranszporter A1-hez (ABCA1) és az apolipoprotein A1-hez (ApoA-1) kapcsolódik. A polimorfizmus befolyásolhatja az ERβ-funkciót, és postmenopausalis nőkben más választ okozhat hormonpótló terápia esetén.[25] ERβ-val kapcsolatos gének expressziója összefügghet az autizmus-spektrumzavarral.[26]

Betegségek[szerkesztés]

Cardiovascularis betegség[szerkesztés]

Az ERβ-mutációk befolyásolhatják a szív legnagyobb részét alkotó kardiomiocitákat, növelve a cardiovascularis betegség (CVD) kockázatát. A pre- és postmenopausalis nők CVD-prevalenciája eltér, ennek oka az ösztrogénszint. Atámoa ERβ-receptor van a génexpresszió és az egészség szabályzásához, de a 17βE2 természetes ösztrogén kötése specifikusan javítja a szívmetabolizmust. A szív sok energiát használ ATP-ként a megfelelő vérkeringés és a fiziológiai szükségletek fenntartásához, és a 17βE2 a myocardialis ATP-szintek és a légzési funkciók javításával segít.[27]

Ezenkívül a 17βE2 befolyásolhatja a myocardialis jelzőutakat és stimulálhatja a miocita-regenerációt, gátolva azok halálát. Az ERβ-jelzőút fontos a vasodilatióban és az arterialis dilatióban is, hozzájárulva az egészséges pulzushoz és a vérnyomáscsökkenéshez. Ez növelheti a miociták egészségéhez fontos endotél funkciót és artériás perfúziót. Így a jelzőutak ERβ-mutáció okozta megváltozása fiziológiás stressz miatti miocitahalált okoznak. Bár az ERα szerepe jelentősebb a regenerációban miociták halála után, az ERβ segíthet az endotél progenitorsejtek aktivációjának és a későbbi szívműködés növelésével.[28]

Alzheimer-kór[szerkesztés]

A genetikai ERβ-eltérés nemtől és kortól függ, és az ERβ-polimorfizmus gyorsíthatja az agy öregedését, a kognitív hanyatlást és az AD tüneteinek megjelenését. A CVD-hez hasonlóan a postmenopausalis nők hajlama Alzheimer-kórra nagyobb az ösztrogénszint-csökkenés miatt, mely befolyásolja a hippocampus öregedését, a neuronok túlélését és regeneratióját, valamint az amiloid-anyagcserét. Az ERβ-mRNS erősen expresszálódik a hippocampusban. Ez növeli a neuronok túlélését, és segít a neurodegeneratív betegségek, például az AD ellen. Az AD-t összefüggésbe hozták az amiloid-béta (Aβ) növekedésével. Bár megfelelő koncentrációja az egészséges működéshez szükséges, a túl nagy kognitív hanyatlást okoz. Így az ERβ az Aβ szintjét a β-amiloid-prekurzor kezelésével befolyásolja. Az ERβ erősíti az inzulinbontó enzimet (IDE), segítve a β-amiloid bomlását, ha növekszik a szintje. Azonban AD esetén az ERβ-hiány csökkenti a bomlást, növelve a plakkok számát.[29]

Ezenkívül az ERβ fontos az APOE szabályzásában, mely a sejtek közt lipideket újraosztó AD-kockázatitényező. Az APOE-expressziót a hippocampusban a 17βE2 specifikusan szabályozza, befolyásolva a tanulást és a memóriát AD esetén. Így az ERβ-célzott ösztrogénterápia megakadályozhatja az AD-t a menopauza előtt vagy kezdetekor. Az ERα–ERβ kölcsönhatások antagonisztikus műveleteket okozhatnak, így egy ERβ-célzott módszer növelheti a terápiás idegi válaszokat az ERα-tól függetlenül. Az ERβ férfiakban és nőkben is használható a plakk-képződés szabályzásához.[30]

Neuroprotektív hatás[szerkesztés]

Szinaptikus erősség és plaszticitás[szerkesztés]

Az ERβ-szintek meghatározhatják idegszerkezeti változtatásokkal a szinaptikus erősséget és a neuroplaszticitást. Az endogén ösztrogén szintjének változása megváltoztatja a hippocampus dendritszerkezetét, ez érinti az idegi jelzést és a plaszticitást. Az alacsonyabb ösztrogénszint csökkenti a dendritek számát, nem megfelelő jelzést okozva és gátolva az agyi plaszticitást. Azonban 17βE2-kezeléssel ez visszafordítható, lehetővé téve a hippocampus szerkezetének módosítását. A dendritszerkezet és a hosszútávú potenciáció (LTP) közti kapcsolat révén az ERβ erősítheti az LTP-t, növelve a szinaptikus erősséget. Ezenkívül a 17βE2 elősegíti a neurogenezist a hippocampusban, a szubventrikuláris zónában és a fogas gyrusban. Az ERβ a progenitor sejtek proliferációját növeli az új neuronok létrehozásához, ez tovább növelhető később 17βE2-kezeléssel.[31][32]

Ligandumok[szerkesztés]

Agonisták[szerkesztés]

Nem szelektív[szerkesztés]

Szelektív[szerkesztés]

Az ERβ ERα-nál nagyobb affinitású agonistái például:

Antagonistái[szerkesztés]

Nem szelektív[szerkesztés]

Szelektív[szerkesztés]

Az ERβ ERα-nál nagyobb affinitású antagonistái például:

Kölcsönhatások[szerkesztés]

Az ösztrogénreceptor β az alábbiakkal lép kölcsönhatásba:

Jegyzetek[szerkesztés]

  1. ↑ Kuiper GG, Enmark E, Pelto-Huikko M, Nilsson S, Gustafsson JA (1996. június 1.). „Cloning of a novel receptor expressed in rat prostate and ovary”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 93 (12), 5925–5930. o. DOI:10.1073/pnas.93.12.5925. PMID 8650195.  
  2. ↑ Mosselman S, Polman J, Dijkema R (1996. augusztus 1.). „ER beta: identification and characterization of a novel human estrogen receptor”. FEBS Letters 392 (1), 49–53. o. DOI:10.1016/0014-5793(96)00782-X. PMID 8769313.  
  3. ↑ Entrez Gene: ESR2 estrogen receptor 2 (ER beta)
  4. ↑ Weihua Z, Saji S, Mäkinen S, Cheng G, Jensen EV, Warner M, Gustafsson JA (2000. május 1.). „Estrogen receptor (ER) beta, a modulator of ERalpha in the uterus”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 97 (11), 5936–5941. o. DOI:10.1073/pnas.97.11.5936. PMID 10823946.  
  5. ↑ Carey MA, Card JW, Voltz JW, Germolec DR, Korach KS, Zeldin DC (2007. augusztus 1.). „The impact of sex and sex hormones on lung physiology and disease: lessons from animal studies”. American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology 293 (2), L272–L278. o. DOI:10.1152/ajplung.00174.2007. PMID 17575008.  
  6. ↑ Stettner M, Kaulfuss S, Burfeind P, Schweyer S, Strauss A, Ringert RH, Thelen P (2007. október 1.). „The relevance of estrogen receptor-beta expression to the antiproliferative effects observed with histone deacetylase inhibitors and phytoestrogens in prostate cancer treatment”. Molecular Cancer Therapeutics 6 (10), 2626–2633. o. DOI:10.1158/1535-7163.MCT-07-0197. PMID 17913855.  
  7. ↑ Kyriakidis I, Papaioannidou P (2016. június 1.). „Estrogen receptor beta and ovarian cancer: a key to pathogenesis and response to therapy”. Archives of Gynecology and Obstetrics 293 (6), 1161–1168. o. DOI:10.1007/s00404-016-4027-8. PMID 26861465.  
  8. ↑ a b c Couse JF, Korach KS (1999. június 1.). „Estrogen receptor null mice: what have we learned and where will they lead us?”. Endocrine Reviews 20 (3), 358–417. o. DOI:10.1210/edrv.20.3.0370. PMID 10368776.  
  9. ↑ a b c d Gustafsson JA, Warner M (2000. november 1.). „Estrogen receptor beta in the breast: role in estrogen responsiveness and development of breast cancer”. The Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology 74 (5), 245–248. o. DOI:10.1016/S0960-0760(00)00130-8. PMID 11162931.  
  10. ↑ a b c Nilsson S, Gustafsson JÅ. Estrogen Receptors: Their Actions and Functional Roles in Health and Disease, Nuclear Receptors, 91–141. o.. DOI: 10.1007/978-90-481-3303-1_5 (2010). ISBN 978-90-481-3302-4 
  11. ↑ Nilsson S, Gustafsson JÅ (2011. január 1.). „Estrogen receptors: therapies targeted to receptor subtypes”. Clinical Pharmacology and Therapeutics 89 (1), 44–55. o. DOI:10.1038/clpt.2010.226. PMID 21124311.  
  12. ↑ Harris HA, Albert LM, Leathurby Y, Malamas MS, Mewshaw RE, Miller CP, Kharode YP, Marzolf J, Komm BS, Winneker RC, Frail DE, Henderson RA, Zhu Y, Keith JC (2003. október 1.). „Evaluation of an estrogen receptor-beta agonist in animal models of human disease”. Endocrinology 144 (10), 4241–4249. o. DOI:10.1210/en.2003-0550. PMID 14500559.  
  13. ↑ a b c d e Thomas C, Gustafsson JÅ (2019). „Estrogen Receptor β and Breast Cancer”. Cancer Drug Discovery and Development, 309–342. o. DOI:10.1007/978-3-319-99350-8_12. ISSN 2196-9906.  
  14. ↑ Dey P, Barros RP, Warner M, Ström A, Gustafsson JÅ (2013. december 1.). „Insight into the mechanisms of action of estrogen receptor β in the breast, prostate, colon, and CNS”. Journal of Molecular Endocrinology 51 (3), T61–T74. o. DOI:10.1530/JME-13-0150. PMID 24031087.  
  15. ↑ Song X, Pan ZZ (2012. május 1.). „Estrogen receptor-beta agonist diarylpropionitrile counteracts the estrogenic activity of estrogen receptor-alpha agonist propylpyrazole-triol in the mammary gland of ovariectomized Sprague Dawley rats”. The Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology 130 (1–2), 26–35. o. DOI:10.1016/j.jsbmb.2011.12.018. PMID 22266284.  
  16. ↑ a b c Song X (2014), Estrogen Receptor Beta Is A Negative Regulator Of Mammary Cell Proliferation, <https://scholarworks.uvm.edu/graddis/259>
  17. ↑ Cheng G, Li Y, Omoto Y, Wang Y, Berg T, Nord M, Vihko P, Warner M, Piao YS, Gustafsson JA (2005. január 1.). „Differential regulation of estrogen receptor (ER)alpha and ERbeta in primate mammary gland”. The Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism 90 (1), 435–444. o. DOI:10.1210/jc.2004-0861. PMID 15507513.  
  18. ↑ a b c Dall GV, Hawthorne S, Seyed-Razavi Y, Vieusseux J, Wu W, Gustafsson JA, Byrne D, Murphy L, Risbridger GP, Britt KL (2018. június 1.). „Estrogen receptor subtypes dictate the proliferative nature of the mammary gland”. The Journal of Endocrinology 237 (3), 323–336. o. DOI:10.1530/JOE-17-0582. PMID 29636363.  
  19. ↑ Hapangama DK, Kamal AM, Bulmer JN (2015. március 1.). „Estrogen receptor β: the guardian of the endometrium”. Human Reproduction Update 21 (2), 174–193. o. DOI:10.1093/humupd/dmu053. PMID 25305176.  
  20. ↑ Couse JF, Lindzey J, Grandien K, Gustafsson JA, Korach KS (1997. november 1.). „Tissue distribution and quantitative analysis of estrogen receptor-alpha (ERalpha) and estrogen receptor-beta (ERbeta) messenger ribonucleic acid in the wild-type and ERalpha-knockout mouse”. Endocrinology 138 (11), 4613–4621. o. DOI:10.1210/endo.138.11.5496. PMID 9348186.  
  21. ↑ Koehler KF, Helguero LA, Haldosén LA, Warner M, Gustafsson JA (2005. május 1.). „Reflections on the discovery and significance of estrogen receptor beta”. Endocrine Reviews 26 (3), 465–478. o. DOI:10.1210/er.2004-0027. PMID 15857973.  
  22. ↑ Leygue E, Dotzlaw H, Watson PH, Murphy LC (1998. augusztus 1.). „Altered estrogen receptor alpha and beta messenger RNA expression during human breast tumorigenesis”. Cancer Research 58 (15), 3197–3201. o. PMID 9699641.  
  23. ↑ Reese JM, Suman VJ, Subramaniam M, Wu X, Negron V, Gingery A, Pitel KS, Shah SS, Cunliffe HE, McCullough AE, Pockaj BA, Couch FJ, Olson JE, Reynolds C, Lingle WL, Spelsberg TC, Goetz MP, Ingle JN, Hawse JR (2014. október 1.). „ERβ1: characterization, prognosis, and evaluation of treatment strategies in ERα-positive and -negative breast cancer”. BMC Cancer 14 (749), 749. o. DOI:10.1186/1471-2407-14-749. PMID 25288324.  
  24. ↑ Hawse JR, Carter JM, Aspros KG, Bruinsma ES, Koepplin JW, Negron V, Subramaniam M, Ingle JN, Rech KL, Goetz MP (2020. január 1.). „Optimized immunohistochemical detection of estrogen receptor beta using two validated monoclonal antibodies confirms its expression in normal and malignant breast tissues”. Breast Cancer Research and Treatment 179 (1), 241–249. o. DOI:10.1007/s10549-019-05441-3. PMID 31571071.  
  25. ↑ Darabi M, Ani M, Panjehpour M, Rabbani M, Movahedian A, Zarean E (2011. január–február). „Effect of estrogen receptor β A1730G polymorphism on ABCA1 gene expression response to postmenopausal hormone replacement therapy”. Genetic Testing and Molecular Biomarkers 15 (1–2), 11–15. o. DOI:10.1089/gtmb.2010.0106. PMID 21117950.  
  26. ↑ Crider A, Thakkar R, Ahmed AO, Pillai A (2014. szeptember 9.). „Dysregulation of estrogen receptor beta (ERβ), aromatase (CYP19A1), and ER co-activators in the middle frontal gyrus of autism spectrum disorder subjects”. Molecular Autism 5 (1), 46. o. DOI:10.1186/2040-2392-5-46. PMID 25221668.  
  27. ↑ Luo T, Kim JK (2016. augusztus 1.). „The Role of Estrogen and Estrogen Receptors on Cardiomyocytes: An Overview”. The Canadian Journal of Cardiology 32 (8), 1017–1025. o. DOI:10.1016/j.cjca.2015.10.021. PMID 26860777.  
  28. ↑ Muka T, Vargas KG, Jaspers L, Wen KX, Dhana K, Vitezova A, Nano J, Brahimaj A, Colpani V, Bano A, Kraja B, Zaciragic A, Bramer WM, van Dijk GM, Kavousi M, Franco OH (2016. április 1.). „Estrogen receptor β actions in the female cardiovascular system: A systematic review of animal and human studies”. Maturitas 86, 28–43. o. DOI:10.1016/j.maturitas.2016.01.009. PMID 26921926.  
  29. ↑ Li R, Cui J, Shen Y (2014. május 1.). „Brain sex matters: estrogen in cognition and Alzheimer's disease”. Molecular and Cellular Endocrinology 389 (1–2), 13–21. o. DOI:10.1016/j.mce.2013.12.018. PMID 24418360.  
  30. ↑ Zhao L, Woody SK, Chhibber A (2015. november 1.). „Estrogen receptor β in Alzheimer's disease: From mechanisms to therapeutics”. Ageing Research Reviews 24 (Pt B), 178–190. o. DOI:10.1016/j.arr.2015.08.001. PMID 26307455.  
  31. ↑ Engler-Chiurazzi EB, Brown CM, Povroznik JM, Simpkins JW (2017. október 1.). „Estrogens as neuroprotectants: Estrogenic actions in the context of cognitive aging and brain injury”. Progress in Neurobiology 157, 188–211. o. DOI:10.1016/j.pneurobio.2015.12.008. PMID 26891883.  
  32. ↑ Vargas KG, Milic J, Zaciragic A, Wen KX, Jaspers L, Nano J, Dhana K, Bramer WM, Kraja B, van Beeck E, Ikram MA, Muka T, Franco OH (2016. november 1.). „The functions of estrogen receptor beta in the female brain: A systematic review”. Maturitas 93, 41–57. o. DOI:10.1016/j.maturitas.2016.05.014. PMID 27338976.  
  33. ↑ Maria Kristina Parr (2014). „Estrogen receptor beta is involved in skeletal muscle hypertrophy induced by the phytoecdysteroid ecdysterone”. Molecular Nutrition & Food Research 58 (9), 1861–1872. o. DOI:10.1002/mnfr.201300806. PMID 24974955.  
  34. ↑ a b c d e f Hajirahimkhan A, Dietz BM, Bolton JL (2013. május 1.). „Botanical modulation of menopausal symptoms: mechanisms of action?”. Planta Medica 79 (7), 538–553. o. DOI:10.1055/s-0032-1328187. PMID 23408273.  
  35. ↑ Minutolo F, Bertini S, Granchi C, Marchitiello T, Prota G, Rapposelli S, Tuccinardi T, Martinelli A, Gunther JR, Carlson KE, Katzenellenbogen JA, Macchia M (2009. február 1.). „Structural evolutions of salicylaldoximes as selective agonists for estrogen receptor beta”. Journal of Medicinal Chemistry 52 (3), 858–867. o. DOI:10.1021/jm801458t. PMID 19128016.  
  36. ↑ Barkhem T, Carlsson B, Nilsson Y, Enmark E, Gustafsson J, Nilsson S (1998. július 1.). „Differential response of estrogen receptor alpha and estrogen receptor beta to partial estrogen agonists/antagonists”. Molecular Pharmacology 54 (1), 105–112. o. DOI:10.1124/mol.54.1.105. PMID 9658195.  
  37. ↑ Nakamura Y, Felizola SJ, Kurotaki Y, Fujishima F, McNamara KM, Suzuki T, Arai Y, Sasano H (2013. május 1.). „Cyclin D1 (CCND1) expression is involved in estrogen receptor beta (ERβ) in human prostate cancer”. The Prostate 73 (6), 590–595. o. DOI:10.1002/pros.22599. PMID 23060014.  
  38. ↑ Ogawa S, Inoue S, Watanabe T, Hiroi H, Orimo A, Hosoi T, Ouchi Y, Muramatsu M (1998. február 1.). „The complete primary structure of human estrogen receptor beta (hER beta) and its heterodimerization with ER alpha in vivo and in vitro”. Biochemical and Biophysical Research Communications 243 (1), 122–126. o. DOI:10.1006/bbrc.1997.7893. PMID 9473491.  
  39. ↑ a b Poelzl G, Kasai Y, Mochizuki N, Shaul PW, Brown M, Mendelsohn ME (2000. március 1.). „Specific association of estrogen receptor beta with the cell cycle spindle assembly checkpoint protein, MAD2”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 97 (6), 2836–2839. o. DOI:10.1073/pnas.050580997. PMID 10706629.  
  40. ↑ Wong CW, Komm B, Cheskis BJ (2001. június 1.). „Structure-function evaluation of ER alpha and beta interplay with SRC family coactivators. ER selective ligands”. Biochemistry 40 (23), 6756–6765. o. DOI:10.1021/bi010379h. PMID 11389589.  
  41. ↑ Leo C, Li H, Chen JD (2000. február 1.). „Differential mechanisms of nuclear receptor regulation by receptor-associated coactivator 3”. The Journal of Biological Chemistry 275 (8), 5976–5982. o. DOI:10.1074/jbc.275.8.5976. PMID 10681591.  
  42. ↑ Lee SK, Jung SY, Kim YS, Na SY, Lee YC, Lee JW (2001. február 1.). „Two distinct nuclear receptor-interaction domains and CREB-binding protein-dependent transactivation function of activating signal cointegrator-2”. Molecular Endocrinology 15 (2), 241–254. o. DOI:10.1210/mend.15.2.0595. PMID 11158331.  
  43. ↑ Ko L, Cardona GR, Iwasaki T, Bramlett KS, Burris TP, Chin WW (2002. január 1.). „Ser-884 adjacent to the LXXLL motif of coactivator TRBP defines selectivity for ERs and TRs”. Molecular Endocrinology 16 (1), 128–140. o. DOI:10.1210/mend.16.1.0755. PMID 11773444.  
  44. ↑ Jung DJ, Na SY, Na DS, Lee JW (2002. január 1.). „Molecular cloning and characterization of CAPER, a novel coactivator of activating protein-1 and estrogen receptors”. The Journal of Biological Chemistry 277 (2), 1229–1234. o. DOI:10.1074/jbc.M110417200. PMID 11704680.  
  45. ↑ Migliaccio A, Castoria G, Di Domenico M, de Falco A, Bilancio A, Lombardi M, Barone MV, Ametrano D, Zannini MS, Abbondanza C, Auricchio F (2000. október 1.). „Steroid-induced androgen receptor-oestradiol receptor beta-Src complex triggers prostate cancer cell proliferation”. The EMBO Journal 19 (20), 5406–5417. o. DOI:10.1093/emboj/19.20.5406. PMID 11032808.  
  46. ↑ Slentz-Kesler K, Moore JT, Lombard M, Zhang J, Hollingsworth R, Weiner MP (2000. október 1.). „Identification of the human Mnk2 gene (MKNK2) through protein interaction with estrogen receptor beta”. Genomics 69 (1), 63–71. o. DOI:10.1006/geno.2000.6299. PMID 11013076.  

Fordítás[szerkesztés]

Ez a szócikk részben vagy egészben az Estrogen receptor beta című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

Források[szerkesztés]

  • Pettersson K, Gustafsson JA (2001). „Role of estrogen receptor beta in estrogen action”. Annual Review of Physiology 63, 165–192. o. DOI:10.1146/annurev.physiol.63.1.165. PMID 11181953.  
  • Warner M, Saji S, Gustafsson JA (2000. július 1.). „The normal and malignant mammary gland: a fresh look with ER beta onboard”. Journal of Mammary Gland Biology and Neoplasia 5 (3), 289–294. o. DOI:10.1023/A:1009598828267. PMID 14973391.  
  • Saxon LK, Turner CH (2005. február 1.). „Estrogen receptor beta: the antimechanostat?”. Bone 36 (2), 185–192. o. DOI:10.1016/j.bone.2004.08.003. PMID 15780944.  
  • Halachmi S, Marden E, Martin G, MacKay H, Abbondanza C, Brown M (1994. június 1.). „Estrogen receptor-associated proteins: possible mediators of hormone-induced transcription”. Science 264 (5164), 1455–1458. o. DOI:10.1126/science.8197458. PMID 8197458.  
  • Schwabe JW, Chapman L, Finch JT, Rhodes D (1993. november 1.). „The crystal structure of the estrogen receptor DNA-binding domain bound to DNA: how receptors discriminate between their response elements”. Cell 75 (3), 567–578. o. DOI:10.1016/0092-8674(93)90390-C. PMID 8221895.  
  • Chen H, Lin RJ, Schiltz RL, Chakravarti D, Nash A, Nagy L, Privalsky ML, Nakatani Y, Evans RM (1997. augusztus 1.). „Nuclear receptor coactivator ACTR is a novel histone acetyltransferase and forms a multimeric activation complex with P/CAF and CBP/p300”. Cell 90 (3), 569–580. o. DOI:10.1016/S0092-8674(00)80516-4. PMID 9267036.  
  • Pace P, Taylor J, Suntharalingam S, Coombes RC, Ali S (1997. október 1.). „Human estrogen receptor beta binds DNA in a manner similar to and dimerizes with estrogen receptor alpha”. The Journal of Biological Chemistry 272 (41), 25832–25838. o. DOI:10.1074/jbc.272.41.25832. PMID 9325313.  
  • Brandenberger AW, Tee MK, Lee JY, Chao V, Jaffe RB (1997. október 1.). „Tissue distribution of estrogen receptors alpha (ER-alpha) and beta (ER-beta) mRNA in the midgestational human fetus”. The Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism 82 (10), 3509–3512. o. DOI:10.1210/jcem.82.10.4400. PMID 9329394.  
  • Enmark E, Pelto-Huikko M, Grandien K, Lagercrantz S, Lagercrantz J, Fried G, Nordenskjöld M, Gustafsson JA (1997. december 1.). „Human estrogen receptor beta-gene structure, chromosomal localization, and expression pattern”. The Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism 82 (12), 4258–4265. o. DOI:10.1210/jcem.82.12.4470. PMID 9398750.  
  • Vladusic EA, Hornby AE, Guerra-Vladusic FK, Lupu R (1998. január 1.). „Expression of estrogen receptor beta messenger RNA variant in breast cancer”. Cancer Research 58 (2), 210–214. o. PMID 9443393.  
  • Ogawa S, Inoue S, Watanabe T, Hiroi H, Orimo A, Hosoi T, Ouchi Y, Muramatsu M (1998. február 1.). „The complete primary structure of human estrogen receptor beta (hER beta) and its heterodimerization with ER alpha in vivo and in vitro”. Biochemical and Biophysical Research Communications 243 (1), 122–126. o. DOI:10.1006/bbrc.1997.7893. PMID 9473491.  
  • Alves SE, Lopez V, McEwen BS, Weiland NG (1998. március 1.). „Differential colocalization of estrogen receptor beta (ERbeta) with oxytocin and vasopressin in the paraventricular and supraoptic nuclei of the female rat brain: an immunocytochemical study”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 95 (6), 3281–3286. o. DOI:10.1073/pnas.95.6.3281. PMID 9501254.  
  • Brandenberger AW, Tee MK, Jaffe RB (1998. március 1.). „Estrogen receptor alpha (ER-alpha) and beta (ER-beta) mRNAs in normal ovary, ovarian serous cystadenocarcinoma and ovarian cancer cell lines: down-regulation of ER-beta in neoplastic tissues”. The Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism 83 (3), 1025–1028. o. DOI:10.1210/jcem.83.3.4788. PMID 9506768.  
  • Moore JT, McKee DD, Slentz-Kesler K, Moore LB, Jones SA, Horne EL, Su JL, Kliewer SA, Lehmann JM, Willson TM (1998. június 1.). „Cloning and characterization of human estrogen receptor beta isoforms”. Biochemical and Biophysical Research Communications 247 (1), 75–78. o. DOI:10.1006/bbrc.1998.8738. PMID 9636657.  
  • Ogawa S, Inoue S, Watanabe T, Orimo A, Hosoi T, Ouchi Y, Muramatsu M (1998. augusztus 1.). „Molecular cloning and characterization of human estrogen receptor betacx: a potential inhibitor ofestrogen action in human”. Nucleic Acids Research 26 (15), 3505–3512. o. DOI:10.1093/nar/26.15.3505. PMID 9671811.  
  • Lu B, Leygue E, Dotzlaw H, Murphy LJ, Murphy LC, Watson PH (1998. március 1.). „Estrogen receptor-beta mRNA variants in human and murine tissues”. Molecular and Cellular Endocrinology 138 (1–2), 199–203. o. DOI:10.1016/S0303-7207(98)00050-1. PMID 9685228.  
  • Seol W, Hanstein B, Brown M, Moore DD (1998. október 1.). „Inhibition of estrogen receptor action by the orphan receptor SHP (short heterodimer partner)”. Molecular Endocrinology 12 (10), 1551–1557. o. DOI:10.1210/mend.12.10.0184. PMID 9773978.  
  • Hanstein B, Liu H, Yancisin MC, Brown M (1999. január 1.). „Functional analysis of a novel estrogen receptor-beta isoform”. Molecular Endocrinology 13 (1), 129–137. o. DOI:10.1210/mend.13.1.0234. PMID 9892018.  
  • Vidal O, Kindblom LG, Ohlsson C (1999. június 1.). „Expression and localization of estrogen receptor-beta in murine and human bone”. Journal of Bone and Mineral Research 14 (6), 923–929. o. DOI:10.1359/jbmr.1999.14.6.923. PMID 10352100.  

További információk[szerkesztés]

A lap eredeti címe: „https://hu.wikipedia.org/w/index.php?title=Ösztrogénreceptor_β&oldid=26812684”