Kadherin-2

A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
Kadherin-2
Azonosítók
JelCDH2, CD325, CDHN, CDw325, NCAD, ACOGS, ARVD14
OMIM114020
RefSeqNM_001792
UniProtP19022
Egyéb adatok
Lokusz18. krom. q12.1

A kadherin-2, más néven idegkadherin (N-kadherin) a CDH2 gén által kódolt fehérje.[1][2][3] Nevezik differenciációs csoport 325-nek (CD325) is. A kadherin-2 több szövetben is expresszált, a sejtadhéziót mediáló transzmembrán fehérje. A szívizomban a kadherin-2 fontos az adherens kapcsolatokban az Eberth-vonalakban, melyek a szomszédos kardiomiocitákat kötik össze mechanikailag és elektromosan. Expressziójának és integritásának megváltozása jelentkezik számos betegség, például a humán dilatatív kardiomiopátia esetén is. Változatai is tünetes idegfejlődési rendellenességeket okoznak.[4]

Szerkezete[szerkesztés]

A kadherin-2 99,7 kDa-os, 906 aminosavból álló fehérje.[5] A kadherin szupercsaládba tartozó kadherin-2 klasszikus kadherin, 5 sejten kívüli kadherinismétlődésből, egy transzmembrán doménből és egy erősen állandósult citoplazmatikus farokból áll. A kadherin-2 más kadherinekhez hasonlóan a szomszédos sejt kadherin-2-jével antipárhuzamosan kölcsönhat, lineáris, adhezív „cipzárat” létrehozva a sejtek közt.[6]

Funkció[szerkesztés]

A kadherin-2, idegi funkciója miatt eredeti nevén idegkadherin fontos a neuronokban, és később kiderült, hogy fontos a szívizomban és a rákáttétképzésben. A kadherin-2 transzmembrán, homofil glikoprotein a kalciumdependens sejtadhéziós molekulák családjából. Ezek ektodoménjei mediálják a szomszédos sejtek közti homofil kölcsönhatásokat, a C-terminális citoplazmatikus farkak mediálják az aktin sejtvázzal kölcsönható kateninek kötését.[7][8][9]

A fejlődésben[szerkesztés]

A kadherin-2 a fejlődésben kalciumdependens sejtadhéziós glikoprotein szerepe miatt fontos. A gasztruláció alatt aktív, és szükséges a bal-jobb aszimmetria kialakításához.[10]

A kadherin-2-t az embrió implantációja utánexpresszálja, legnagyobb mennyiségben a mezodermában, ahol ez felnőttkorig folytatódik.[11] A kadherin-2 mutációja a fejlődés során leginkább a szív sejtadhéziójában hat, ekkor a szívizomsejtek disszociálnak, a szívcsőfejlődés hibás.[12] A kadherin-2 a gerincesszívben fontos az epitél sejtek trabecularis és kompakt myocardialis sejtekké válásában.[13] Egy további tanulmány kimutatta, hogy a domináns negatív kadherin-2-mutánst expresszáló miociták jelentős eltéréseket mutattak eloszlásukban és endocardium felé való vándorlásukban, rendellenes trabeculakeletkezést okozva a myocardiumban.[14][15]

A szívizomban[szerkesztés]

A szívizomban a kadherin-2 az Eberth-vonalaknál található, melyek a szomszédos kardiomiociták kapcsolatát könnyítő sejtközi kapcsolatokat biztosítanak. Ezekben háromféle kapcsolat van, ezek az adherens kapcsolat, a dezmoszóma és a réskapcsolat;[16] a kadherin-2 az adherens kapcsolatok fontos, a sejtadhéziót és az erőátvitelt a szarkolemmán át lehetővé tevő része.[17] A kateninekkel komplexet alkotó kadherin-2 az Eberth-vonalak funkciójának fő szabályzója.[18] A kadherin-2 a sejtkapcsolatoknál a réskapcsolat megjelenése előtt jelenik meg,[19][20] és fontos a normál miofibrillogenezishez.[21] Az ektodomén nagymértékű deléciójával rendelkező kadherin-2 expressziója gátolja az felnőtt ventricularis szívizomsejtek endogén kadherin-2-jét, a szomszédos sejtekben megszűnt a sejtkontaktus és a réskapcsolat is.[22]

Transzgenezist használó egérmodellekkel meghatározták az N-kadherin funkcióját a szívizomban. A megváltozott N- vagy E-kadherint expresszáló egerek feltehetően az Eberth-vonalak hibás funkciója miatt dilatatív kardiomiopátiás fenotípusúak.[23] Ezt igazolta, hogy az N-kadherin-abláció szívspecifikus tamoxifeninducibilis Cre N-kadherin-transzgénnel hibás Eberth-vonalakat, dilatatív kardiomiopátiát, hibás szívfunkciót, rövidebb szarkomert, vastagabb Z-vonalat, kisebb konnexin-43-szintet és izomtensio-csökkenést okozott. A transzgénexpresszió után 2 hónappal az egerek általában spontán ventricularis tachikardia miatt meghaltak.[24] Az N-kadherin-knockoutok további elemzése kimutatta, hogy az aritmia az ioncsatorna-átrendeződés és a Kv1.5 csatorna hibás funkciója miatt gyakori. Ezek hosszú akciós potenciált, a befelé rektifikáló káliumcsatorna kisebb sűrűségét és kisebb Kv1.5-, KCNE2- és kortaktinexpressziót, továbbá a szarkolemmánál hibás aktin sejtvázat mutattak.[25]

Neuronokban[szerkesztés]

A neuronokban egyes központi idegrendszeri kémiai szinapszisokban a preszinaptikus-posztszinaptikus adhéziót legalább részben mediálja a kadherin-22.[26] Az N-kadherinek a kateninekkel kölcsönhatnak, fontos szerepet játszva a tanulásban és a memóriában. Az N-kadherin hiánya ezenkívül figyelemhiányos hiperaktivitást és romló szinapszisműködést okoz emberben.[27]

Rákáttétképzésben[szerkesztés]

A kadherin-2 gyakori a ráksejtekben, és a transzendotél migrációhoz ad mechanizmust. Ha egy ráksejt egy ér endotél sejtjéhez kötődik, az erősíti az src-kináz-utat, mely a kadherin-2-höz és a CDH1-hez kötött β-katenineket foszforilál. Ez a két szomszédos endotél sejt közti kapcsolat gyengülését okozza, lehetővé téve a ráksejt átjutását.[28]

Klinikai jelentőség[szerkesztés]

A CDH2-variánsok idegfejlődési rendellenességet okoznak, melyet tünetei a kérgestestben, az axonokban, a szívben, a szemben és a nemi szervekben jelentkeznek.[4]

Egy, az obszesszív-kompulzív zavar és a Tourette-szindróma genetikai okait vizsgáló tanulmány szerint míg a CDH2-variánsok önmagukban valószínűleg nem betegségokozók, a hasonló sejtadhéziós gének közt vizsgálva kockázatosak lehetnek.[29] Ennek egyértelmű eldöntéséhez további, több emberrel folytatott vizsgálatok szükségesek.

A humán dilatatív kardiomiopátiában kimutatták, hogy a kadherin-2-expresszió nagyobb és rendezetlen, így feltehetően a kadherin-2 szívbetegségekben való rendezetlensége okozhatja az átalakulást.[30]

Kölcsönhatások[szerkesztés]

A kadherin-2 az alábbi fehérjékkel kölcsönhat:

Jegyzetek[szerkesztés]

  1. ↑ UniProt. www.uniprot.org . (Hozzáférés: 2022. augusztus 26.)
  2. ↑ Walsh FS, Barton CH, Putt W, Moore SE, Kelsell D, Spurr N, Goodfellow PN (1990. szeptember 1.). „N-cadherin gene maps to human chromosome 18 and is not linked to the E-cadherin gene”. Journal of Neurochemistry 55 (3), 805–12. o. DOI:10.1111/j.1471-4159.1990.tb04563.x. PMID 2384753.  
  3. ↑ Reid RA, Hemperly JJ (1990. október 1.). „Human N-cadherin: nucleotide and deduced amino acid sequence”. Nucleic Acids Research 18 (19), 5896. o. DOI:10.1093/nar/18.19.5896. PMID 2216790.  
  4. ↑ a b Accogli A, Calabretta S, St-Onge J, Boudrahem-Addour N, Dionne-Laporte A, Joset P, Azzarello-Burri S, Rauch A, Krier J, Fieg E, Pallais JC, McConkie-Rosell A, McDonald M, Freedman SF, Rivière JB, Lafond-Lapalme J, Simpson BN, Hopkin RJ, Trimouille A, Van-Gils J, Begtrup A, McWalter K, Delphine H, Keren B, Genevieve D, Argilli E, Sherr EH, Severino M, Rouleau GA, Yam PT, Charron F, Srour M (2019. október 1.). „De Novo Pathogenic Variants in N-cadherin Cause a Syndromic Neurodevelopmental Disorder with Corpus Collosum, Axon, Cardiac, Ocular, and Genital Defects”. American Journal of Human Genetics 105 (4), 854–868. o. DOI:10.1016/j.ajhg.2019.09.005. PMID 31585109.  
  5. ↑ Protein sequence of human CDH2 (Uniprot ID: P19022). Cardiac Organellar Protein Atlas Knowledgebase (COPaKB) . [2015. szeptember 24-i dátummal az eredetiből archiválva]. (Hozzáférés: 2015. július 20.)
  6. ↑ Shapiro L, Fannon AM, Kwong PD, Thompson A, Lehmann MS, Grübel G, Legrand JF, Als-Nielsen J, Colman DR, Hendrickson WA (1995. március 1.). „Structural basis of cell-cell adhesion by cadherins”. Nature 374 (6520), 327–37. o. DOI:10.1038/374327a0. PMID 7885471.  
  7. ↑ Buxton RS, Magee AI (1992. június 1.). „Structure and interactions of desmosomal and other cadherins”. Seminars in Cell Biology 3 (3), 157–67. o. DOI:10.1016/s1043-4682(10)80012-1. PMID 1623205.  
  8. ↑ Takeichi M (1990). „Cadherins: a molecular family important in selective cell-cell adhesion”. Annual Review of Biochemistry 59, 237–52. o. DOI:10.1146/annurev.bi.59.070190.001321. PMID 2197976.  
  9. ↑ Ozawa M, Baribault H, Kemler R (1989. június 1.). „The cytoplasmic domain of the cell adhesion molecule uvomorulin associates with three independent proteins structurally related in different species”. The EMBO Journal 8 (6), 1711–7. o. DOI:10.1002/j.1460-2075.1989.tb03563.x. PMID 2788574.  
  10. ↑ García-Castro MI, Vielmetter E, Bronner-Fraser M (2000. május 1.). „N-Cadherin, a cell adhesion molecule involved in establishment of embryonic left-right asymmetry”. Science 288 (5468), 1047–51. o. DOI:10.1126/science.288.5468.1047. PMID 10807574.  
  11. ↑ Angst BD, Khan LU, Severs NJ, Whitely K, Rothery S, Thompson RP, Magee AI, Gourdie RG (1997. január 1.). „Dissociated spatial patterning of gap junctions and cell adhesion junctions during postnatal differentiation of ventricular myocardium”. Circulation Research 80 (1), 88–94. o. DOI:10.1161/01.res.80.1.88. PMID 8978327.  
  12. ↑ Radice GL, Rayburn H, Matsunami H, Knudsen KA, Takeichi M, Hynes RO (1997. január 1.). „Developmental defects in mouse embryos lacking N-cadherin”. Developmental Biology 181 (1), 64–78. o. DOI:10.1006/dbio.1996.8443. PMID 9015265.  
  13. ↑ Kostetskii I, Moore R, Kemler R, Radice GL (2001. június 1.). „Differential adhesion leads to segregation and exclusion of N-cadherin-deficient cells in chimeric embryos”. Developmental Biology 234 (1), 72–9. o. DOI:10.1006/dbio.2001.0250. PMID 11356020.  
  14. ↑ Linask KK, Knudsen KA, Gui YH (1997. május 1.). „N-cadherin-catenin interaction: necessary component of cardiac cell compartmentalization during early vertebrate heart development”. Developmental Biology 185 (2), 148–64. o. DOI:10.1006/dbio.1997.8570. PMID 9187080.  
  15. ↑ Ong LL, Kim N, Mima T, Cohen-Gould L, Mikawa T (1998. január 1.). „Trabecular myocytes of the embryonic heart require N-cadherin for migratory unit identity”. Developmental Biology 193 (1), 1–9. o. DOI:10.1006/dbio.1997.8775. PMID 9466883.  
  16. ↑ Peters NS, Severs NJ, Rothery SM, Lincoln C, Yacoub MH, Green CR (1994. augusztus 1.). „Spatiotemporal relation between gap junctions and fascia adherens junctions during postnatal development of human ventricular myocardium”. Circulation 90 (2), 713–25. o. DOI:10.1161/01.cir.90.2.713. PMID 8044940.  
  17. ↑ Forbes MS, Sperelakis N (1985). „Intercalated discs of mammalian heart: a review of structure and function”. Tissue & Cell 17 (5), 605–48. o. DOI:10.1016/0040-8166(85)90001-1. PMID 3904080.  
  18. ↑ Vite A, Radice GL (2014. június 1.). „N-cadherin/catenin complex as a master regulator of intercalated disc function”. Cell Communication & Adhesion 21 (3), 169–79. o. DOI:10.3109/15419061.2014.908853. PMID 24766605.  
  19. ↑ Zuppinger C, Schaub MC, Eppenberger HM (2000. április 1.). „Dynamics of early contact formation in cultured adult rat cardiomyocytes studied by N-cadherin fused to green fluorescent protein”. Journal of Molecular and Cellular Cardiology 32 (4), 539–55. o. DOI:10.1006/jmcc.1999.1086. PMID 10756112.  
  20. ↑ Dou JP, Jiao B, Sheng JJ, Yu ZB (2014. október 1.). „Dynamic assembly of intercalated disc during postnatal development in the rat myocardium”. Sheng Li Xue Bao 66 (5), 569–74. o. PMID 25332002.  
  21. ↑ Goncharova EJ, Kam Z, Geiger B (1992. január 1.). „The involvement of adherens junction components in myofibrillogenesis in cultured cardiac myocytes”. Development 114 (1), 173–83. o. DOI:10.1242/dev.114.1.173. PMID 1576958.  
  22. ↑ Hertig CM, Eppenberger-Eberhardt M, Koch S, Eppenberger HM (1996. január 1.). „N-cadherin in adult rat cardiomyocytes in culture. I. Functional role of N-cadherin and impairment of cell-cell contact by a truncated N-cadherin mutant”. Journal of Cell Science 109 (Pt 1) (1), 1–10. o. DOI:10.1242/jcs.109.1.1. PMID 8834785.  
  23. ↑ Ferreira-Cornwell MC, Luo Y, Narula N, Lenox JM, Lieberman M, Radice GL (2002. április 1.). „Remodeling the intercalated disc leads to cardiomyopathy in mice misexpressing cadherins in the heart”. Journal of Cell Science 115 (Pt 8), 1623–34. o. DOI:10.1242/jcs.115.8.1623. PMID 11950881.  
  24. ↑ Kostetskii I, Li J, Xiong Y, Zhou R, Ferrari VA, Patel VV, Molkentin JD, Radice GL (2005. február 1.). „Induced deletion of the N-cadherin gene in the heart leads to dissolution of the intercalated disc structure”. Circulation Research 96 (3), 346–54. o. DOI:10.1161/01.RES.0000156274.72390.2c. PMID 15662031.  
  25. ↑ Cheng L, Yung A, Covarrubias M, Radice GL (2011. június 1.). „Cortactin is required for N-cadherin regulation of Kv1.5 channel function”. The Journal of Biological Chemistry 286 (23), 20478–89. o. DOI:10.1074/jbc.m111.218560. PMID 21507952.  
  26. ↑ Entrez Gene: CDH2 cadherin 2, type 1, N-cadherin (neuronal)
  27. ↑ Halperin D, Stavsky A, Kadir R, Drabkin M, Wormser O, Yogev Y (2021. október 1.). „CDH2 mutation affecting N-cadherin function causes attention-deficit hyperactivity disorder in humans and mice”. Nature Communications 6187 (12), 625–30. o. DOI:10.1038/s41467-021-26426-1. PMID 34702855.  
  28. ↑ Ramis-Conde I, Chaplain MA, Anderson AR, Drasdo D (2009. március 1.). „Multi-scale modelling of cancer cell intravasation: the role of cadherins in metastasis”. Physical Biology 6 (1), 016008. o. DOI:10.1088/1478-3975/6/1/016008. PMID 19321920.  
  29. ↑ Moya PR, Dodman NH, Timpano KR, Rubenstein LM, Rana Z, Fried RL, Reichardt LF, Heiman GA, Tischfield JA, King RA, Galdzicka M, Ginns EI, Wendland JR (2013. augusztus 1.). „Rare missense neuronal cadherin gene (CDH2) variants in specific obsessive-compulsive disorder and Tourette disorder phenotypes”. European Journal of Human Genetics 21 (8), 850–4. o. DOI:10.1038/ejhg.2012.245. PMID 23321619.  
  30. ↑ Tsipis A, Athanassiadou AM, Athanassiadou P, Kavantzas N, Agrogiannis G, Patsouris E (2010. szeptember 1.). „Apoptosis-related factors p53, bcl-2 and the defects of force transmission in dilated cardiomyopathy”. Pathology, Research and Practice 206 (9), 625–30. o. DOI:10.1016/j.prp.2010.05.007. PMID 20591580.  
  31. ↑ a b c d e Straub BK, Boda J, Kuhn C, Schnoelzer M, Korf U, Kempf T, Spring H, Hatzfeld M, Franke WW (2003. december 1.). „A novel cell-cell junction system: the cortex adhaerens mosaic of lens fiber cells”. Journal of Cell Science 116 (Pt 24), 4985–95. o. DOI:10.1242/jcs.00815. PMID 14625392.  
  32. ↑ a b c Wahl JK, Kim YJ, Cullen JM, Johnson KR, Wheelock MJ (2003. május 1.). „N-cadherin-catenin complexes form prior to cleavage of the proregion and transport to the plasma membrane”. The Journal of Biological Chemistry 278 (19), 17269–76. o. DOI:10.1074/jbc.M211452200. PMID 12604612.  
  33. ↑ Izawa I, Nishizawa M, Ohtakara K, Inagaki M (2002. február 1.). „Densin-180 interacts with delta-catenin/neural plakophilin-related armadillo repeat protein at synapses”. The Journal of Biological Chemistry 277 (7), 5345–50. o. DOI:10.1074/jbc.M110052200. PMID 11729199.  
  34. ↑ Brady-Kalnay SM, Rimm DL, Tonks NK (1995. augusztus 1.). „Receptor protein tyrosine phosphatase PTPmu associates with cadherins and catenins in vivo”. The Journal of Cell Biology 130 (4), 977–86. o. DOI:10.1083/jcb.130.4.977. PMID 7642713.  
  35. ↑ Brady-Kalnay SM, Mourton T, Nixon JP, Pietz GE, Kinch M, Chen H, Brackenbury R, Rimm DL, Del Vecchio RL, Tonks NK (1998. április 1.). „Dynamic interaction of PTPmu with multiple cadherins in vivo”. The Journal of Cell Biology 141 (1), 287–96. o. DOI:10.1083/jcb.141.1.287. PMID 9531566.  
  36. ↑ Besco JA, Hooft van Huijsduijnen R, Frostholm A, Rotter A (2006. október 1.). „Intracellular substrates of brain-enriched receptor protein tyrosine phosphatase rho (RPTPrho/PTPRT)”. Brain Research 1116 (1), 50–7. o. DOI:10.1016/j.brainres.2006.07.122. PMID 16973135.  
  37. ↑ Sacco PA, McGranahan TM, Wheelock MJ, Johnson KR (1995. augusztus 1.). „Identification of plakoglobin domains required for association with N-cadherin and alpha-catenin”. The Journal of Biological Chemistry 270 (34), 20201–6. o. DOI:10.1074/jbc.270.34.20201. PMID 7650039.  
  38. ↑ Sinn HW, Balsamo J, Lilien J, Lin JJ (2002. szeptember 1.). „Localization of the novel Xin protein to the adherens junction complex in cardiac and skeletal muscle during development”. Developmental Dynamics 225 (1), 1–13. o. DOI:10.1002/dvdy.10131. PMID 12203715.  
  39. ↑ Schroen B, Leenders JJ, van Erk A, Bertrand AT, van Loon M, van Leeuwen RE, Kubben N, Duisters RF, Schellings MW, Janssen BJ, Debets JJ, Schwake M, Høydal MA, Heymans S, Saftig P, Pinto YM (2007. május 1.). „Lysosomal integral membrane protein 2 is a novel component of the cardiac intercalated disc and vital for load-induced cardiac myocyte hypertrophy”. The Journal of Experimental Medicine 204 (5), 1227–35. o. DOI:10.1084/jem.20070145. PMID 17485520.  

Fordítás[szerkesztés]

Ez a szócikk részben vagy egészben a Cadherin-2 című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

További információk[szerkesztés]

  • Doherty P, Smith P, Walsh FS (1997). „Shared cell adhesion molecule (CAM) homology domains point to CAMs signalling via FGF receptors”. Perspectives on Developmental Neurobiology 4 (2–3), 157–68. o. PMID 9168198.  
  • Makrigiannakis A, Coukos G, Blaschuk O, Coutifaris C (2000). „Follicular atresia and luteolysis. Evidence of a role for N-cadherin”. Annals of the New York Academy of Sciences 900 (1), 46–55. o. DOI:10.1111/j.1749-6632.2000.tb06215.x. PMID 10818391.  
  • Hazan RB, Qiao R, Keren R, Badano I, Suyama K (2004. április 1.). „Cadherin switch in tumor progression”. Annals of the New York Academy of Sciences 1014 (1), 155–63. o. DOI:10.1196/annals.1294.016. PMID 15153430.  
  • Cavallaro U (2004. december 1.). „N-cadherin as an invasion promoter: a novel target for antitumor therapy?”. Current Opinion in Investigational Drugs 5 (12), 1274–8. o. PMID 15648948.  
  • Salomon D, Ayalon O, Patel-King R, Hynes RO, Geiger B (1992. május 1.). „Extrajunctional distribution of N-cadherin in cultured human endothelial cells”. Journal of Cell Science 102 (Pt 1) (1), 7–17. o. DOI:10.1242/jcs.102.1.7. PMID 1500442.  
  • Knudsen KA, Wheelock MJ (1992. augusztus 1.). „Plakoglobin, or an 83-kD homologue distinct from beta-catenin, interacts with E-cadherin and N-cadherin”. The Journal of Cell Biology 118 (3), 671–9. o. DOI:10.1083/jcb.118.3.671. PMID 1639850.  
  • Reid RA, Hemperly JJ (1990. október 1.). „Human N-cadherin: nucleotide and deduced amino acid sequence”. Nucleic Acids Research 18 (19), 5896. o. DOI:10.1093/nar/18.19.5896. PMID 2216790.  
  • Walsh FS, Barton CH, Putt W, Moore SE, Kelsell D, Spurr N, Goodfellow PN (1990. szeptember 1.). „N-cadherin gene maps to human chromosome 18 and is not linked to the E-cadherin gene”. Journal of Neurochemistry 55 (3), 805–12. o. DOI:10.1111/j.1471-4159.1990.tb04563.x. PMID 2384753.  
  • Selig S, Bruno S, Scharf JM, Wang CH, Vitale E, Gilliam TC, Kunkel LM (1995. április 1.). „Expressed cadherin pseudogenes are localized to the critical region of the spinal muscular atrophy gene”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 92 (9), 3702–6. o. DOI:10.1073/pnas.92.9.3702. PMID 7731968.  
  • Wallis J, Fox MF, Walsh FS (1994. július 1.). „Structure of the human N-cadherin gene: YAC analysis and fine chromosomal mapping to 18q11.2”. Genomics 22 (1), 172–9. o. DOI:10.1006/geno.1994.1358. PMID 7959764.  
  • Andersson AM, Edvardsen K, Skakkebaek NE (1994. augusztus 1.). „Expression and localization of N- and E-cadherin in the human testis and epididymis”. International Journal of Andrology 17 (4), 174–80. o. DOI:10.1111/j.1365-2605.1994.tb01239.x. PMID 7995652.  
  • Matsuyoshi N, Imamura S (1997. június 1.). „Multiple cadherins are expressed in human fibroblasts”. Biochemical and Biophysical Research Communications 235 (2), 355–8. o. DOI:10.1006/bbrc.1997.6707. PMID 9199196.  
  • Navarro P, Ruco L, Dejana E (1998. március 1.). „Differential localization of VE- and N-cadherins in human endothelial cells: VE-cadherin competes with N-cadherin for junctional localization”. The Journal of Cell Biology 140 (6), 1475–84. o. DOI:10.1083/jcb.140.6.1475. PMID 9508779.  
  • Gaidar YA, Lepekhin EA, Sheichetova GA, Witt M (1998. február 1.). „Distribution of N-cadherin and NCAM in neurons and endocrine cells of the human embryonic and fetal gastroenteropancreatic system”. Acta Histochemica 100 (1), 83–97. o. DOI:10.1016/s0065-1281(98)80008-1. PMID 9542583.  
  • Kremmidiotis G, Baker E, Crawford J, Eyre HJ, Nahmias J, Callen DF (1998. május 1.). „Localization of human cadherin genes to chromosome regions exhibiting cancer-related loss of heterozygosity”. Genomics 49 (3), 467–71. o. DOI:10.1006/geno.1998.5281. PMID 9615235.  
  • Lu Q, Paredes M, Medina M, Zhou J, Cavallo R, Peifer M, Orecchio L, Kosik KS (1999. február 1.). „delta-catenin, an adhesive junction-associated protein which promotes cell scattering”. The Journal of Cell Biology 144 (3), 519–32. o. DOI:10.1083/jcb.144.3.519. PMID 9971746.  
  • Shan WS, Tanaka H, Phillips GR, Arndt K, Yoshida M, Colman DR, Shapiro L (2000. február 1.). „Functional cis-heterodimers of N- and R-cadherins”. The Journal of Cell Biology 148 (3), 579–90. o. DOI:10.1083/jcb.148.3.579. PMID 10662782.  
  • Husi H, Ward MA, Choudhary JS, Blackstock WP, Grant SG (2000. július 1.). „Proteomic analysis of NMDA receptor-adhesion protein signaling complexes”. Nature Neuroscience 3 (7), 661–9. o. DOI:10.1038/76615. PMID 10862698.  
  • CDH2+protein,+human a U.S. National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH) honlapján
A lap eredeti címe: „https://hu.wikipedia.org/w/index.php?title=Kadherin-2&oldid=26812721”