Enkapszulin

A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
Enkapszulin 6-dekamer, Thermotoga maritima

Az enkapszulinok egy bakteriális szerkezeti fehérjecsalád, amely üreges ikozaéderes 20–42 nm-es[1] nanokompartmenteket alakít ki.[2] Többféle enkapszulinfehérje létezik, az EncA védőburkot képez, az EncB, EncC és EncD magot alakít ki.[2]

Az enkapszulinok a szintetikus biológiában is használatosak. Nehéz egyértelműen igazolni felfedezésüket, mivel a fágfehérjékre hasonlítanak.[3]

Szerkezet[szerkesztés]

Az enkapszulinok 60 ([* 1] szimmetria; példák: Thermotoga maritima, Mycobacterium tuberculosis, Rhodococcus jostii),[4] 180 (; példák: Pyrococcus furiosus, Kuenenia stuttgartiensis, Myxococcus xanthus)[4] vagy 240 (; példa: Quasibacillus thermotolerans)[4] alegységből álló nanokompartmenteket alakítanak ki.[1]

A hexakontamerek 12 pentameregységből állnak, az oktakontahektamerek 20, a tetrakontadiktamerek 30 hexamerrel is rendelkeznek.[5]

Funkció[szerkesztés]

Az enkapszulinok és az enkapszulin nanokompartmentek számos funkciót látnak el: közéjük tartoznak ásványianyag-raktározó, az oxidatív stresszre válaszoló fehérjék, enzimek (például peroxidázok), a másodlagos metabolizmust szolgáló és ferritinszerű fehérjék is.[3] Monomerjei spontán képeznek kapszidot.[3]

A Quasibacillus thermotolerans enkapszulinja több mint 20-szor annyi vasat tud tárolni, mint a ferritinek, így az az egyik leghatékonyabb vastároló módszer a sejtek között.[6]

Az enkapszulin nanokompartmentbe egy betöltőpeptid helyezi a szállítani, raktározni kívánt fehérjét.[4]

Családok[szerkesztés]

Az enkapszulinokat 4 családba sorolják, ezek felfedezésük sorrendjében az 1. (Pfam PF04454), a 2., a 3. (Pfam PF05065, a HK97-vírusokkal azonos Pfam-azonosító) és a 4. (Pfam PF08967). A 3. és 4. családot kísérletileg nem vizsgálták.[7]

Az 1. család elsősorban peroxidázokat vagy ferritinszerű fehérjéket bezáró enkapszulinokat tartalmazza. Ez tartalmazza a legtöbb kísérletileg ismert enkapszulint.[3] A 2. családot a HK97-tel egyesült feltételezett ciklikusnukleotid-kötő domén hiánya vagy léte alapján gyakran felbontják 2A és 2B családra.[7] E család a legnagyobb, tagjai 4 másik enzimtípust (cisztein-deszulfuráz, poliprenil-transzferáz, xilulózkináz és terpéncikláz) is elkülöníthetnek.[3] A 3. család tagjait kódoló gének számos természetes anyag szintéziséért felelős géncsoportokon, a bioszintetikus géncsoportokon belül találhatók, a 4. családéi csonka HK97-szerkezetet tartalmaznak, mely csak az A-doménnel rendelkezik.[3] Nem ismert, hogy képesek-e ezek a többi enkapszulinhoz hasonlóan ikozaéderes szerkezetet felvenni.[3]

Megjegyzések[szerkesztés]

  1. T a háromszögelési szám

Hivatkozások[szerkesztés]

  1. a b Ross J, McIver Z, Lambert T, Piergentili T, Bird JT, Gallagher KJ, James P, Zarazúra-Arvizu E, Horsfall LE, Waldron KJ, Wilson MD, Mackay CL, Baslé A, Clarke DJ, Marles-Wright J (2022. január 28.). „Pore dynamics and asymmetric cargo loading in an encapsulin nanocompartment”. Sci Adv 8 (4), eabj4461. o. DOI:10.1126/sciadv.abj4461. PMID 35080974.  
  2. a b (2014. szeptember 1.) „A virus capsid-like nanocompartment that stores iron and protects bacteria from oxidative stress.”. The EMBO Journal 33 (17), 1896–911. o. DOI:10.15252/embj.201488566. PMID 25024436.  
  3. a b c d e f g Kashif-Khan N, Savva R, Frank S (2024. március 7.). „Mining metagenomics data for novel bacterial nanocompartments”. NAR Genomics & Bioinformatics 6 (1), lqae025. o. DOI:10.1093/nargab/lqae025. (Hozzáférés: 2024. március 11.)  
  4. a b c d Chmelyuk NS, Oda VV, Gabashvili AN, Abakumov MA (2023. február 17.). „Encapsulins: Structure, Properties, and Biotechnological Applications”. Biochemistry 88 (1), 35–49. o. DOI:10.1134/S0006297923010042. PMID 37068871.  
  5. Boyton I, Goodchild SC, Diaz D, Elbourne A, Collins-Praino LE, Care A (2022. január 11.). „Characterizing the Dynamic Disassembly/Reassembly Mechanisms of Encapsulin Protein Nanocages”. ACS Omega 7 (1), 823–836. o. DOI:10.1021/acsomega.1c05472. PMID 35036749. (Hozzáférés: 2024. március 24.)  
  6. Giessen TW, Orlando BJ, Verdegaal AA, Chambers MG, Gardener J, Bell DC, Birrane G, Liao M, Silver PA (2019. július 8.). „Large protein organelles form a new iron sequestration system with high storage capacity”. eLife 8, e46070. o. DOI:10.7554/eLife.46070. PMID 31282860.  
  7. a b Giessen TW (2022. június 21.). „Encapsulins”. Annu Rev Biochem 91, 353–380. o. DOI:10.1146/annurev-biochem-040320-102858. PMID 35303791. (Hozzáférés: 2024. március 24.)