Ugrás a tartalomhoz

„Moezin” változatai közötti eltérés

A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
Laptörténet interaktív böngészése
[ellenőrzött változat][ellenőrzött változat]
← Régebbi szerkesztésÚjabb szerkesztés →
Tartalom törölve Tartalom hozzáadva
VizuálisWikiszöveges
bőv.
15. sor: 15. sor:
Az ERM család tagjai a merlinnel és a talinnal 85% N-terminális hasonlóságot mutatnak, és mindegyik a 4.1 sáv szupercsaládba tartozik.<ref name="Iontcheva 2004">{{cite journal|author=Iontcheva I, Amar S, Zawawi KH, Kantarci A, van Dyke TE|title=Role for Moesin in Lipopolysaccharide-Stimulated Signal Transduction|journal= Infect Immun|year=2004|month=április|volume=72|issue=4|pp=2312–2320|doi=10.1128/IAI.72.4.2312-2320.2004|pmc= 375212|pmid=15039356|editor=O'Brien AD|accessdate=2023-12-16}}</ref>
Az ERM család tagjai a merlinnel és a talinnal 85% N-terminális hasonlóságot mutatnak, és mindegyik a 4.1 sáv szupercsaládba tartozik.<ref name="Iontcheva 2004">{{cite journal|author=Iontcheva I, Amar S, Zawawi KH, Kantarci A, van Dyke TE|title=Role for Moesin in Lipopolysaccharide-Stimulated Signal Transduction|journal= Infect Immun|year=2004|month=április|volume=72|issue=4|pp=2312–2320|doi=10.1128/IAI.72.4.2312-2320.2004|pmc= 375212|pmid=15039356|editor=O'Brien AD|accessdate=2023-12-16}}</ref>
==Funkciója==
==Funkciója==
A moezin fontos a lipopoliszacharid-stimulált [[sejtkommunikáció]]ban és gyulladásban. A homozigóta MSN-knockout egerekben szubkután LPS-injekció után harmadakkora a gyulladás mértéke.<ref name="Iontcheva 2004"/>
A moezin fontos a [[lipopoliszacharidok]] stimulálta [[sejtkommunikáció]]ban és gyulladásban, valamint a makrofágok lipopoliszacharidra adott válaszában.<ref name="Zawawi 2010">{{cite journal|author=Zawawi KH, Kantarci A, Schulze-Späte U, Fujita T, Batista EL, Amar S, van Dyke TE|title=Moesin-induced signaling in response to lipopolysaccharide in macrophages|journal=J Periodontal Res|year=2010|month=október|volume=45|issue=5|pp=589–601|publisher=Wiley|accessdate=2023-12-17| pmc=4502922|pmid=20546116|doi=10.1111/j.1600-0765.2010.01271.x}}</ref> Homozigóta MSN-knockout egerekben szubkután LPS-injekció után harmadakkora a gyulladás mértéke.<ref name="Iontcheva 2004"/>


A moezin fontos a sejtmembrán és az aktinalapú sejtváz összekapcsolásához, hasonlóan az ezrinhez és a radixinhez. E fehérjék a sejtalak változásaival összekapcsolt eseményekben is részt vesznek, ilyenek például a sejtadhézió és -kommunikáció.<ref name="Iontcheva 2004"/> Ezt a [[foszfatidilinozitol-4,5-biszfoszfát]] (PIP<sub>2</sub>) autoinhibíciós Lys253/254- és Lys262/263-kötése teszi lehetővé.<ref name="Ben-Aissa 2012">{{cite journal|author=Ben-Aissa K, Patino-Lopez G, Belkina NV, Maniti O, Rosales T, Hao J-J, Kruhlak MJ, Knutson JR, Picart C, Shaw S|title=Activation of Moesin, a Protein That Links Actin Cytoskeleton to the Plasma Membrane, Occurs by Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP2) Binding Sequentially to Two Sites and Releasing an Autoinhibitory Linker|journal=J Biol Chem|date=2012-03-20|volume=287|issue=20|pp= 16311–16323|doi=10.1074/jbc.M111.304881|pmc=3351316|pmid=22433855}}</ref> A dinamikusan szabályzott ERM-aktiváció olyan folyamatokhoz szükséges, mint például a [[mitózis]], a vérlemezke-aktiváció és (''Drosophila'' esetén) a szárnylemezfejlődés.<ref name="Ben-Aissa 2012"/> A PIP2 az ERM-proteinek konformációs aktivációját befolyásolja, mely lehetővé teszi kapcsolódásukat a CD44-hez.<ref name="Ben-Aissa 2012"/> Továbbá egy C-terminális treonin foszforilációja is hozzájárul az aktivációhoz, ez azonban az aktív állapotot stabilizálja.<ref name="Ben-Aissa 2012"/>
Fontos a moezin a sejtmembrán és az aktinalapú sejtváz összekapcsolásához, hasonlóan az ezrinhez és a radixinhez. E fehérjék a sejtalak változásaival összekapcsolt eseményekben is részt vesznek, ilyenek például a sejtadhézió és -kommunikáció.<ref name="Iontcheva 2004"/>


A moezin egy 2010-es kutatás szerint fontos a bőröregedés lassításában, ugyanis expressziójának csökkenése gyorsítja a humán bőrmikroerek endotél sejtjeinek (HDMEC) öregedését.<ref name="Lee 2010">{{cite journal|author=Lee JH, Yoo JH, Oh SH, Lee KY, Lee KH|title=Knockdown of Moesin Expression Accelerates Cellular Senescence of Human Dermal Microvascular Endothelial Cells|journal=Yonsei Med J|year=2010|month=május|volume=51|issue=3|pp=438–447|doi=10.3349/ymj.2010.51.3.438| publisher=Yonsei University College of Medicine}}</ref> Ezenkívül a moezin expressziójának csökkenése lassítja a sejtproliferációt is.<ref name="Lee 2010"/>
A moezin egy 2010-es kutatás szerint fontos a bőröregedés lassításában, ugyanis expressziójának csökkenése gyorsítja a humán bőrmikroerek endotél sejtjeinek (HDMEC) öregedését.<ref name="Lee 2010">{{cite journal|author=Lee JH, Yoo JH, Oh SH, Lee KY, Lee KH|title=Knockdown of Moesin Expression Accelerates Cellular Senescence of Human Dermal Microvascular Endothelial Cells|journal=Yonsei Med J|year=2010|month=május|volume=51|issue=3|pp=438–447|doi=10.3349/ymj.2010.51.3.438| publisher=Yonsei University College of Medicine}}</ref> Ezenkívül a moezin expressziójának csökkenése lassítja a sejtproliferációt is.<ref name="Lee 2010"/>
33. sor: 33. sor:
===Glioblastoma multiforme===
===Glioblastoma multiforme===
[[Glioblastoma multiforme]] (GBM) esetén a sejtek [[hialuronán]]indukált vándorlását szabályozhatja a moezin.<ref name="DeSouza 2013">{{cite journal|author=DeSouza LV, Matta A, Karim Z, Mukherjee J, Wang XS, Krakovska A, Zadeh G, Guha A, Siu KWM|title=Role of moesin in hyaluronan induced cell migration in glioblastoma multiforme|journal=Mol Cancer|date=2013-07-15|doi=10.1186/1476-4598-12-74|pmc=3718631|pmid=23855374|accessdate=2023-12-16}}</ref> A hialuronán fontos [[glükózaminoglikán]] a tumor-mikrokörnyezetekben, receptorával, a [[CD44]]-gyel együtt alkotott komplexe számos tumorban okozhatja a sejtek behatolását, vándorlását és kemoterápiának való ellenállását.<ref name="DeSouza 2013"/>
[[Glioblastoma multiforme]] (GBM) esetén a sejtek [[hialuronán]]indukált vándorlását szabályozhatja a moezin.<ref name="DeSouza 2013">{{cite journal|author=DeSouza LV, Matta A, Karim Z, Mukherjee J, Wang XS, Krakovska A, Zadeh G, Guha A, Siu KWM|title=Role of moesin in hyaluronan induced cell migration in glioblastoma multiforme|journal=Mol Cancer|date=2013-07-15|doi=10.1186/1476-4598-12-74|pmc=3718631|pmid=23855374|accessdate=2023-12-16}}</ref> A hialuronán fontos [[glükózaminoglikán]] a tumor-mikrokörnyezetekben, receptorával, a [[CD44]]-gyel együtt alkotott komplexe számos tumorban okozhatja a sejtek behatolását, vándorlását és kemoterápiának való ellenállását.<ref name="DeSouza 2013"/>
===Laphámsejtes szájüregrák===
Egy 2018-as tanulmány szerint a laphámsejtes szájüregrák sejtjeinek moezinexpressziója segíthet előrejelezni a rák előrehaladását.<ref name="Barros 2018">{{cite journal|author=Barros FBA, Garcia NG, Nonogaki S, Carvalho AL, Soares FA, Kowalski LP, Oliveira DT|title=Moesin expression by tumor cells is an unfavorable prognostic biomarker for oral cancer|journal=BMC Cancer|volume=18|date=2018-01-08|doi= 10.1186/s12885-017-3914-0|pmid=29310601|pmc=5759236|accessdate=2023-12-17}}</ref> A kutatásban csak a moezin mutatott statisztikailag szignifikáns különbséget.<ref name="Barros 2018"/>
==Kölcsönhatások==
==Kölcsönhatások==
A moezin az alábbi fehérjékkel lép kölcsönhatásba:
A moezin az alábbi fehérjékkel lép kölcsönhatásba:

A lap 2023. december 17., 14:37-kori változata

Moezin
Azonosítók
JelMSN
Entrez4478
RefSeqNM_002444
UniProtP26038
Egyéb adatok
LokuszX krom. q12

A moezin az MSN gén által kódolt fehérje.[1][2]

A moezin (membránszervező kiterjesztő tüskefehérje) az ERM fehérjecsalád tagja az ezrinhez és a radixinhoz hasonlóan. Ezek a sejtmembránok és az aktinalapú sejtvázak összekötői.[3]

A moezin filopódiumokban és a sejtfelismerésben, -kommunikációban és -mozgásban fontos más membrános kiemelkedésekben található.[3]

Szerkezete

Az ERM család tagjai a merlinnel és a talinnal 85% N-terminális hasonlóságot mutatnak, és mindegyik a 4.1 sáv szupercsaládba tartozik.[4]

Funkciója

A moezin fontos a lipopoliszacharidok stimulálta sejtkommunikációban és gyulladásban, valamint a makrofágok lipopoliszacharidra adott válaszában.[5] Homozigóta MSN-knockout egerekben szubkután LPS-injekció után harmadakkora a gyulladás mértéke.[4]

A moezin fontos a sejtmembrán és az aktinalapú sejtváz összekapcsolásához, hasonlóan az ezrinhez és a radixinhez. E fehérjék a sejtalak változásaival összekapcsolt eseményekben is részt vesznek, ilyenek például a sejtadhézió és -kommunikáció.[4] Ezt a foszfatidilinozitol-4,5-biszfoszfát (PIP2) autoinhibíciós Lys253/254- és Lys262/263-kötése teszi lehetővé.[6] A dinamikusan szabályzott ERM-aktiváció olyan folyamatokhoz szükséges, mint például a mitózis, a vérlemezke-aktiváció és (Drosophila esetén) a szárnylemezfejlődés.[6] A PIP2 az ERM-proteinek konformációs aktivációját befolyásolja, mely lehetővé teszi kapcsolódásukat a CD44-hez.[6] Továbbá egy C-terminális treonin foszforilációja is hozzájárul az aktivációhoz, ez azonban az aktív állapotot stabilizálja.[6]

A moezin egy 2010-es kutatás szerint fontos a bőröregedés lassításában, ugyanis expressziójának csökkenése gyorsítja a humán bőrmikroerek endotél sejtjeinek (HDMEC) öregedését.[7] Ezenkívül a moezin expressziójának csökkenése lassítja a sejtproliferációt is.[7]

Klinikai jelentősége

Krónikus veseelégtelenség

A moezin szerepet játszhat a vesefibrózisban, a krónikus veseelégtelenség utolsó szakaszában. 2014-ben kínai kutatók patkányokon kimutatták, hogy a TGF-β1 növeli a moezint és az α-SMA-t, és csökkenti az E-kadherint.[8] Bár már 2010-ben kimutatták, hogy a moezinfoszforiláció fontos lehet a TGF-β1-indukált humán tubuláris epitélsejt-károsodásban, de csak 2014-ben vizsgálták ennek molekuláris hátterét.[8] A moezin foszforilációja és az Erk 1/2-től függ, ezt a TGF-β aktiválja.[8]

A köldökvéna endotél sejtjeinek angiogenezise

A köldökvéna endotél sejtjeinek (HUVEC) előrehaladott glikációs végtermékek (AGE) miatti angiogenezisében fontos lehet a moezin Thr558-jának a foszforilációja, ez az F-aktin átrendeződését, stresszrost keletkezését, a sejtközi kötés zavarát okozza, az endotél gát diszfunkcióját okozva és növelve az érpermeabilitást.[9]

A RhoA-aktivitás adenovírus általi vagy a ROCK-aktiváció Y27632-vel való gátlása csökkenti az AGE-indukált moezinfoszforilációt, így a HUVEC-angiogenezist. Ez alapján a Thr558-foszforiláció mediálja az endotél angiogenezist.[9]

A moezin-siRNS-transzfekció csökkenti a moezin expresszióját, a HUVEC-csőképződést és a sebgyógyulást az életképesség csökkenése nélkül, így feltehetően a moezin fontos az angiogenezis során létrejövő sejtmozgásban.[9]

Glioblastoma multiforme

Glioblastoma multiforme (GBM) esetén a sejtek hialuronánindukált vándorlását szabályozhatja a moezin.[10] A hialuronán fontos glükózaminoglikán a tumor-mikrokörnyezetekben, receptorával, a CD44-gyel együtt alkotott komplexe számos tumorban okozhatja a sejtek behatolását, vándorlását és kemoterápiának való ellenállását.[10]

Laphámsejtes szájüregrák

Egy 2018-as tanulmány szerint a laphámsejtes szájüregrák sejtjeinek moezinexpressziója segíthet előrejelezni a rák előrehaladását.[11] A kutatásban csak a moezin mutatott statisztikailag szignifikáns különbséget.[11]

Kölcsönhatások

A moezin az alábbi fehérjékkel lép kölcsönhatásba:

Jegyzetek

  1. ↑ Lankes WT, Furthmayr H (1991. október 1.). „Moesin: a member of the protein 4.1-talin-ezrin family of proteins”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88 (19), 8297–301. o. DOI:10.1073/pnas.88.19.8297. PMID 1924289.  
  2. ↑ Amieva MR, Furthmayr H (1995. szeptember 1.). „Subcellular localization of moesin in dynamic filopodia, retraction fibers, and other structures involved in substrate exploration, attachment, and cell-cell contacts”. Exp. Cell Res. 219 (1), 180–96. o. DOI:10.1006/excr.1995.1218. PMID 7628534.  
  3. ↑ a b Entrez Gene: MSN moesin
  4. ↑ a b c Iontcheva I, Amar S, Zawawi KH, Kantarci A, van Dyke TE (2004. április). „Role for Moesin in Lipopolysaccharide-Stimulated Signal Transduction”. Infect Immun 72 (4), 2312–2320. o. DOI:10.1128/IAI.72.4.2312-2320.2004. PMID 15039356. (Hozzáférés: 2023. december 16.)  
  5. ↑ Zawawi KH, Kantarci A, Schulze-Späte U, Fujita T, Batista EL, Amar S, van Dyke TE (2010. október). „Moesin-induced signaling in response to lipopolysaccharide in macrophages”. J Periodontal Res 45 (5), 589–601. o, Kiadó: Wiley. DOI:10.1111/j.1600-0765.2010.01271.x. PMID 20546116. (Hozzáférés: 2023. december 17.)  
  6. ↑ a b c d Ben-Aissa K, Patino-Lopez G, Belkina NV, Maniti O, Rosales T, Hao J-J, Kruhlak MJ, Knutson JR, Picart C, Shaw S (2012. március 20.). „Activation of Moesin, a Protein That Links Actin Cytoskeleton to the Plasma Membrane, Occurs by Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP2) Binding Sequentially to Two Sites and Releasing an Autoinhibitory Linker”. J Biol Chem 287 (20), 16311–16323. o. DOI:10.1074/jbc.M111.304881. PMID 22433855.  
  7. ↑ a b Lee JH, Yoo JH, Oh SH, Lee KY, Lee KH (2010. május). „Knockdown of Moesin Expression Accelerates Cellular Senescence of Human Dermal Microvascular Endothelial Cells”. Yonsei Med J 51 (3), 438–447. o, Kiadó: Yonsei University College of Medicine. DOI:10.3349/ymj.2010.51.3.438.  
  8. ↑ a b c Chen Y-X, Zhang W, Wang W-M, Yu X-L, Wang Y-M, Zhang M-J, Chen N (2014. november 18.). „Role of moesin in renal fibrosis”. PLoS ONE 9 (11), e112936. o. DOI:10.1371/journal.pone.0112936. PMID 25406076. (Hozzáférés: 2023. december 16.)  
  9. ↑ a b c Wang Q, Fan A, Yuan Y, Chen L, Guo X, Huang X, Huang Q (2016. március 9.). „Role of Moesin in Advanced Glycation End Products-Induced Angiogenesis of Human Umbilical Vein Endothelial Cells”. Sci Rep 6, 22749. o. DOI:10.1038/srep22749. PMID 26956714. (Hozzáférés: 2023. december 16.)  
  10. ↑ a b DeSouza LV, Matta A, Karim Z, Mukherjee J, Wang XS, Krakovska A, Zadeh G, Guha A, Siu KWM (2013. július 15.). „Role of moesin in hyaluronan induced cell migration in glioblastoma multiforme”. Mol Cancer. DOI:10.1186/1476-4598-12-74. PMID 23855374. (Hozzáférés: 2023. december 16.)  
  11. ↑ a b Barros FBA, Garcia NG, Nonogaki S, Carvalho AL, Soares FA, Kowalski LP, Oliveira DT (2018. január 8.). „Moesin expression by tumor cells is an unfavorable prognostic biomarker for oral cancer”. BMC Cancer 18. DOI:10.1186/s12885-017-3914-0. PMID 29310601. (Hozzáférés: 2023. december 17.)  
  12. ↑ Serrador JM, Nieto M, Alonso-Lebrero JL, del Pozo MA, Calvo J, Furthmayr H, Schwartz-Albiez R, Lozano F, González-Amaro R, Sánchez-Mateos P, Sánchez-Madrid F (1998. június 1.). „CD43 interacts with moesin and ezrin and regulates its redistribution to the uropods of T lymphocytes at the cell-cell contacts”. Blood 91 (12), 4632–44. o. DOI:10.1182/blood.V91.12.4632. PMID 9616160.  
  13. ↑ Yonemura S, Hirao M, Doi Y, Takahashi N, Kondo T, Tsukita S, Tsukita S (1998. február 1.). „Ezrin/radixin/moesin (ERM) proteins bind to a positively charged amino acid cluster in the juxta-membrane cytoplasmic domain of CD44, CD43, and ICAM-2”. J. Cell Biol. 140 (4), 885–95. o. DOI:10.1083/jcb.140.4.885. PMID 9472040.  
  14. ↑ Serrador JM, Alonso-Lebrero JL, del Pozo MA, Furthmayr H, Schwartz-Albiez R, Calvo J, Lozano F, Sánchez-Madrid F (1997. szeptember 1.). „Moesin interacts with the cytoplasmic region of intercellular adhesion molecule-3 and is redistributed to the uropod of T lymphocytes during cell polarization”. J. Cell Biol. 138 (6), 1409–23. o. DOI:10.1083/jcb.138.6.1409. PMID 9298994.  
  15. ↑ Serrador JM, Vicente-Manzanares M, Calvo J, Barreiro O, Montoya MC, Schwartz-Albiez R, Furthmayr H, Lozano F, Sánchez-Madrid F (2002. március 1.). „A novel serine-rich motif in the intercellular adhesion molecule 3 is critical for its ezrin/radixin/moesin-directed subcellular targeting”. J. Biol. Chem. 277 (12), 10400–9. o. DOI:10.1074/jbc.M110694200. PMID 11784723.  
  16. ↑ a b Wientjes FB, Reeves EP, Soskic V, Furthmayr H, Segal AW (2001. november 1.). „The NADPH oxidase components p47(phox) and p40(phox) bind to moesin through their PX domain”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 289 (2), 382–8. o. DOI:10.1006/bbrc.2001.5982. PMID 11716484.  
  17. ↑ Barreiro O, Yanez-Mo M, Serrador JM, Montoya MC, Vicente-Manzanares M, Tejedor R, Furthmayr H, Sanchez-Madrid F (2002. június 1.). „Dynamic interaction of VCAM-1 and ICAM-1 with moesin and ezrin in a novel endothelial docking structure for adherent leukocytes”. J. Cell Biol. 157 (7), 1233–45. o. DOI:10.1083/jcb.200112126. PMID 12082081.  
  18. ↑ Gajate C, Mollinedo F (2005. március 1.). „Cytoskeleton-mediated death receptor and ligand concentration in lipid rafts forms apoptosis-promoting clusters in cancer chemotherapy”. J. Biol. Chem. 280 (12), 11641–7. o. DOI:10.1074/jbc.M411781200. PMID 15659383.  
  19. ↑ Gary R, Bretscher A (1995. augusztus 1.). „Ezrin self-association involves binding of an N-terminal domain to a normally masked C-terminal domain that includes the F-actin binding site”. Mol. Biol. Cell 6 (8), 1061–75. o. DOI:10.1091/mbc.6.8.1061. PMID 7579708.  
  20. ↑ Gary R, Bretscher A (1993. november 1.). „Heterotypic and homotypic associations between ezrin and moesin, two putative membrane-cytoskeletal linking proteins”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90 (22), 10846–50. o. DOI:10.1073/pnas.90.22.10846. PMID 8248180.  
  21. ↑ Dusonchet J, Li H, Guillily M, Liu M, Stafa K, Troletti CD, Boon JY, Saha S, Glauser L, Mamais A, Citro A, Youmans KL, Liu LQ, Schneider BL, Aebischer P, Yue Z, Bandopadhyay R, Glicksman MA, Moore DJ, Collins JJ, Wolozini B (2014. szeptember 15.). „A Parkinson's disease gene regulatory network identifies the signaling protein RGS2 as a modulator of LRRK2 activity and neuronal toxicity”. Hum Mol Genet 23 (18), 4887–4905. o. DOI:10.1093/hmg.ddu202. PMID 24794857. (Hozzáférés: 2023. december 16.)  

Fordítás

Ez a szócikk részben vagy egészben a Moesin című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

Források

  • Tsukita S, Yonemura S (1997). „ERM (ezrin/radixin/moesin) family: from cytoskeleton to signal transduction”. Curr. Opin. Cell Biol. 9 (1), 70–5. o. DOI:10.1016/S0955-0674(97)80154-8. PMID 9013673.  
  • Vaheri A, Carpén O, Heiska L, Helander TS, Jääskeläinen J, Majander-Nordenswan P, Sainio M, Timonen T, Turunen O (1997). „The ezrin protein family: membrane-cytoskeleton interactions and disease associations”. Curr. Opin. Cell Biol. 9 (5), 659–66. o. DOI:10.1016/S0955-0674(97)80119-6. PMID 9330869.  
  • Matarrese P, Malorni W (2005). „Human immunodeficiency virus (HIV)-1 proteins and cytoskeleton: partners in viral life and host cell death”. Cell Death Differ. 12 Suppl 1, 932–41. o. DOI:10.1038/sj.cdd.4401582. PMID 15818415.  
  • Gary R, Bretscher A (1995). „Ezrin self-association involves binding of an N-terminal domain to a normally masked C-terminal domain that includes the F-actin binding site”. Mol. Biol. Cell 6 (8), 1061–75. o. DOI:10.1091/mbc.6.8.1061. PMID 7579708.  
  • Schwartz-Albiez R, Merling A, Spring H, Möller P, Koretz K (1995). „Differential expression of the microspike-associated protein moesin in human tissues”. Eur. J. Cell Biol. 67 (3), 189–98. o. PMID 7588875.  
  • Schneider-Schaulies J, Dunster LM, Schwartz-Albiez R, Krohne G, ter Meulen V (1995). „Physical association of moesin and CD46 as a receptor complex for measles virus”. J. Virol. 69 (4), 2248–56. o. DOI:10.1128/JVI.69.4.2248-2256.1995. PMID 7884872.  
  • Wilgenbus KK, Hsieh CL, Lankes WT, Milatovich A, Francke U, Furthmayr H (1994). „Structure and localization on the X chromosome of the gene coding for the human filopodial protein moesin (MSN)”. Genomics 19 (2), 326–33. o. DOI:10.1006/geno.1994.1065. PMID 8188263.  
  • Gary R, Bretscher A (1993). „Heterotypic and homotypic associations between ezrin and moesin, two putative membrane-cytoskeletal linking proteins”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90 (22), 10846–50. o. DOI:10.1073/pnas.90.22.10846. PMID 8248180.  
  • Dunster LM, Schneider-Schaulies J, Löffler S, Lankes W, Schwartz-Albiez R, Lottspeich F, ter Meulen V (1994). „Moesin: a cell membrane protein linked with susceptibility to measles virus infection”. Virology 198 (1), 265–74. o. DOI:10.1006/viro.1994.1029. PMID 8259662.  
  • Nakamura F, Amieva MR, Furthmayr H (1995). „Phosphorylation of threonine 558 in the carboxyl-terminal actin-binding domain of moesin by thrombin activation of human platelets”. J. Biol. Chem. 270 (52), 31377–85. o. DOI:10.1074/jbc.270.52.31377. PMID 8537411.  
  • Ott DE, Coren LV, Kane BP, Busch LK, Johnson DG, Sowder RC, Chertova EN, Arthur LO, Henderson LE (1996). „Cytoskeletal proteins inside human immunodeficiency virus type 1 virions”. J. Virol. 70 (11), 7734–43. o. DOI:10.1128/JVI.70.11.7734-7743.1996. PMID 8892894.  
  • Hecker C, Weise C, Schneider-Schaulies J, Holmes HC, ter Meulen V (1997). „Specific binding of HIV-1 envelope protein gp120 to the structural membrane proteins ezrin and moesin”. Virus Res. 49 (2), 215–23. o. DOI:10.1016/S0168-1702(97)00039-7. PMID 9213396.  
  • Serrador JM, Alonso-Lebrero JL, del Pozo MA, Furthmayr H, Schwartz-Albiez R, Calvo J, Lozano F, Sánchez-Madrid F (1997). „Moesin interacts with the cytoplasmic region of intercellular adhesion molecule-3 and is redistributed to the uropod of T lymphocytes during cell polarization”. J. Cell Biol. 138 (6), 1409–23. o. DOI:10.1083/jcb.138.6.1409. PMID 9298994.  
  • Reczek D, Berryman M, Bretscher A (1997). „Identification of EBP50: A PDZ-containing phosphoprotein that associates with members of the ezrin-radixin-moesin family”. J. Cell Biol. 139 (1), 169–79. o. DOI:10.1083/jcb.139.1.169. PMID 9314537.  
  • Murthy A, Gonzalez-Agosti C, Cordero E, Pinney D, Candia C, Solomon F, Gusella J, Ramesh V (1998). „NHE-RF, a regulatory cofactor for Na(+)-H+ exchange, is a common interactor for merlin and ERM (MERM) proteins”. J. Biol. Chem. 273 (3), 1273–6. o. DOI:10.1074/jbc.273.3.1273. PMID 9430655.  
  • Yonemura S, Hirao M, Doi Y, Takahashi N, Kondo T, Tsukita S, Tsukita S (1998). „Ezrin/radixin/moesin (ERM) proteins bind to a positively charged amino acid cluster in the juxta-membrane cytoplasmic domain of CD44, CD43, and ICAM-2”. J. Cell Biol. 140 (4), 885–95. o. DOI:10.1083/jcb.140.4.885. PMID 9472040.  
A lap eredeti címe: „https://hu.wikipedia.org/w/index.php?title=Moezin&oldid=26698514”