Klorátlégzés
A klorátlégzés egyes egysejtűek anaerob sejtlégzési módszere, melynek során a sejtek oxigéntartalmú klórvegyületeket redukálva nyernek oxigént a biológiai oxidációhoz. Az Ideonella dechloratansban a klorát-reduktáz a citokróm c-vel és a sejtlégzéshez szükséges későbbi génekkel együtt íródik át,[1] a Pseudomonas stutzeriben pedig szintrófokkal történik ez a reakció.[2] Feltehetően ezen élőlények klorit-dizmutázt is használnak.[2]
Működés[szerkesztés]
A klór-oxoanionok, a hipoklorit (ClO−), a klorit (ClO−2), a klorát (ClO−3) és a perklorát (ClO−4) a legtöbb élőlény számára mérgezőek, és bár nagyrészt emberi eredetűek,[1] e vegyületeknek természetes forrásai is megtalálhatók a Naprendszerben.[3] Ezeket az ionokat azonban egyes egysejtűek képesek redukálni az alábbi egyenletek szerint:[1]
Az ezeket tartalmazó vegyületek energiaforrások (ClO−4, ClO−3), klórozáskor keletkező intermedierek (HOCl), kémiai fegyverek (HOCl) és oxidatívstressz-források (ClO−3, ClO−2, HOCl).[4] Ezt az oxidált klórt tartalmazó anyagok redukciós potenciálja és az alacsonyabb oxidációs számú klór nagyobb reakciókészsége okozza.
A klór-oxoanionok redukciója során keletkező oxigént az élőlények felhasználják a citokróm cbb3-oxidázban.[4]
A klorát- és a perklorátlégző baktériumok egyaránt sokszínű csoportok, így feltehetően horizontális géntranszferrel lehetett megszerezni a klorát- és a perklorát-metabolizmust.[1] A Cld erősen kloritspecifikus, a klorit mellett csak a hidrogén-peroxid esetén aktív.[4] Mivel a klorit a klórt a klorid (−1) és a perklorát (+7) közti oxidációs számban tartalmazza, a Cld klór-oxidok biomarkereként használható.[4] A baktérium- és archeagénuszok 5%-ában található a klorátlégzéshez szükséges Cld-t kódoló gént tartalmazó faj, és egyes génuszokban e gén nagyon állandó.[4]
Számos disszimilatív perklorát- (DPRB) és klorátbontó baktériumot (DCRB) izoláltak és írtak le.[3] Két enzim jellemző erre az anyagcserére: a perklorát-reduktáz (PcrAB) és a klorit-dizmutáz (Cld). Előbbi a perklorátot és a klorátot klorittá, utóbbi a kloritot kloriddá redukálja.[3] A kloráthasználó anyagcsere a perkloráthasználótól abban tér el, hogy ott a klorát-reduktáz (ClrABC) enzim végzi a redukciót, mely klorátspecifikus, és nem bontja a perklorátot.[3]
Enzimek[szerkesztés]
A Cld fehérjék a Pfam 06778 fehérjecsaládba tartoznak.[4] A szintén ide tartozó nem Cld fehérjék, melyekből a Cld kifejlődött, általában hembioszintézist végző vas-koproporfirin oxidatív dekarboxilázok (HemQ).[4] Ezek a fehérjék kládot alkotnak.[4]
A Cld fehérjék oxigéntartalmú és oxigénmentes környezetben élő egysejtűekben is előfordulnak.[4] 2009-ben az Azospira oryzae GR–1 klorit-dizmutázát EPR-rel vizsgálva kiderült, hogy egy magas spinű vas(III)-jel van az 5 koordinációs számú nyugalmi állapotú enzimben, és 2 alacsony spinű jel van a 6 koordinációs számú enzimben, igazolva, hogy az vas(IV)-tartalmú komplexet használ ClO− anionnal.[5]
Lehetséges használat[szerkesztés]
Az oxidált klórt tartalmazó anyagok, szennyeződések eltávolítására, észlelésére, kemosztátok tisztítására használhatók lehetnek klorátlégző egysejtűek.[6]
Jegyzetek[szerkesztés]
- ↑ a b c d Miriam Hellberg Lindqvist, Thomas Nilsson, Pontus Sundin, Maria Rova (2015. február 14.). „Chlorate reductase is cotranscribed with cytochrome c and other downstream genes in the gene cluster for chlorate respiration of Ideonella dechloratans”. FEMS Microbiology Letters 362 (6). DOI:10.1093/femsle/fnv019. (Hozzáférés: 2023. szeptember 17.)
- ↑ a b Clark, I. C., Youngblut, M., Jacobsen, G., Wetmore, K. M., Deutschbauer, A., Lucas, L., Coates, J. D. (2016). „Symbiotic (per)chlorate respiration”. Environ Microbiol 18, 3342–3354. o. DOI:10.1111/1462-2920.13068. (Hozzáférés: 2023. szeptember 17.)
- ↑ a b c d Matthew D. Youngblut, Ouwei Wang, Tyler P. Barnum, John D. Coates (2016. július 25.). „(Per)chlorate in Biology on Earth and Beyond”. Annual Review of Microbiology, 435–457. o. DOI:10.1146/annurev-micro-102215-095406.
- ↑ a b c d e f g h i Tyler P. Barnum, John D. Coates (2022. október 6.). „Chlorine redox chemistry is widespread in microbiology”. The ISME journal 17, 70–83. o. (Hozzáférés: 2023. szeptember 17.)
- ↑ Daniël C. De Geus, Ellen A. J. Thomassen et al. (2009. március 20.). „Crystal Structure of Chlorite Dismutase, a Detoxifying Enzyme Producing Molecular Oxygen”. Journal of Molecular Biology 387 (1), 192–206. o. DOI:10.1016/j.jmb.2009.01.036. (Hozzáférés: 2023. szeptember 17.)
- ↑ Ouwei Wang, John D. Coates (2017. november 24.). „Biotechnological Applications of Microbial (Per)chlorate Reduction”. Microorganisms 5 (4), 76. o. DOI:10.3390/microorganisms5040076. PMID 29816812. (Hozzáférés: 2023. szeptember 17.)
