„Prolin” változatai közötti eltérés
| [ellenőrzött változat] | [ellenőrzött változat] |
Tartalom törölve Tartalom hozzáadva
a Bot: következő hozzáadása: no:Prolin |
a Bot: következő hozzáadása: ar:برولين; kozmetikai változtatások |
||
| 1. sor: | 1. sor: | ||
{{NatOrganicBox |
{{NatOrganicBox |
||
| image= [[ |
| image= [[Fájl:(S)-Proline.png|180px|Skeletal formula of proline]]<br />[[Fájl:L-proline-3D-sticks.png|160px|Ball-and-stick model of the proline molecule]] |
||
| name=''(S)''-Pyrrolidine-2- |
| name=''(S)''-Pyrrolidine-2- carboxylic acid |
||
| PubChem = 614 |
| PubChem = 614 |
||
| CAS = 147-85-3 |
| CAS = 147-85-3 |
||
| 13. sor: | 13. sor: | ||
Ez az egyetlen olyan fehérjealkotó aminosav, ahol az α-aminocsoprt szekunder amin. |
Ez az egyetlen olyan fehérjealkotó aminosav, ahol az α-aminocsoprt szekunder amin. |
||
==Kémia== |
== Kémia == |
||
Az oldallánc gyűrűs szerkezete a diéderes szöget kb. -75°-re rögzíti, ami különleges konformációs merevséget kölcsönöz a prolinnak a többi aminosavhoz képest. A fehérje hajtogatódás (folding) során a prolin kevesebb konformációs entrópiát veszít és valószínűleg ezért fordul elő gyakrabban a termofil organizmusok fehérjéiben. |
Az oldallánc gyűrűs szerkezete a diéderes szöget kb. -75°-re rögzíti, ami különleges konformációs merevséget kölcsönöz a prolinnak a többi aminosavhoz képest. A fehérje hajtogatódás (folding) során a prolin kevesebb konformációs entrópiát veszít és valószínűleg ezért fordul elő gyakrabban a termofil organizmusok fehérjéiben. |
||
| 20. sor: | 20. sor: | ||
Mivel a prolinnak nincs hidrogénje az amidcsoporton, nem viselkedhet hidrogénkötésekben donorként csak akceptorként. |
Mivel a prolinnak nincs hidrogénje az amidcsoporton, nem viselkedhet hidrogénkötésekben donorként csak akceptorként. |
||
==Külső hivatkozások== |
== Külső hivatkozások == |
||
* [http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/reaction/AminoAcid/Pro.html Proline biosynthesis] |
* [http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/reaction/AminoAcid/Pro.html Proline biosynthesis] |
||
* [http://www.compchemwiki.org/index.php?title=Proline Computational Chemistry Wiki] |
* [http://www.compchemwiki.org/index.php?title=Proline Computational Chemistry Wiki] |
||
| 28. sor: | 28. sor: | ||
{{források}} |
{{források}} |
||
==Hivatkozások == |
== Hivatkozások == |
||
* Balbach J, Schmid FX. (2000). Proline isomerization and its catalysis in protein folding. In ''Mechanisms of Protein Folding'' 2nd ed. Editor RH Pain. Oxford University Press. |
* Balbach J, Schmid FX. (2000). Proline isomerization and its catalysis in protein folding. In ''Mechanisms of Protein Folding'' 2nd ed. Editor RH Pain. Oxford University Press. |
||
* For a thorough scientific overview of disorders of proline and hydroxyproline metabolism, one can consult chapter 81 of OMMBID [[Charles Scriver]], Beaudet, A.L., Valle, D., Sly, W.S., Vogelstein, B., Childs, B., Kinzler, K.W. (Accessed 2007). [http://www.ommbid.com The Online Metabolic and Molecular Bases of Inherited Disease]. New York: McGraw-Hill. - Summaries of 255 chapters, full text through many universities. There is also the [http://books.mcgraw-hill.com/medical/ommbid/blog/ OMMBID blog]. |
* For a thorough scientific overview of disorders of proline and hydroxyproline metabolism, one can consult chapter 81 of OMMBID [[Charles Scriver]], Beaudet, A.L., Valle, D., Sly, W.S., Vogelstein, B., Childs, B., Kinzler, K.W. (Accessed 2007). [http://www.ommbid.com The Online Metabolic and Molecular Bases of Inherited Disease]. New York: McGraw-Hill. - Summaries of 255 chapters, full text through many universities. There is also the [http://books.mcgraw-hill.com/medical/ommbid/blog/ OMMBID blog]. |
||
| 37. sor: | 37. sor: | ||
[[en:Proline]] |
[[en:Proline]] |
||
[[ar:برولين]] |
|||
[[bn:প্রোলিন]] |
[[bn:প্রোলিন]] |
||
[[ca:Prolina]] |
[[ca:Prolina]] |
||
A lap 2010. július 13., 21:36-kori változata
Prolin (INN: proline) (Pro vagy P) egy α-aminosav, egyike a 20 fehérjealkotó aminosavnak. Kodonjai a CCU, CCC, CCA és a CCG. Nem esszenciális aminosav, ami azt jelenti, hogy az emberi szervezet képes szintetizálni. Ez az egyetlen olyan fehérjealkotó aminosav, ahol az α-aminocsoprt szekunder amin.
Kémia
Az oldallánc gyűrűs szerkezete a diéderes szöget kb. -75°-re rögzíti, ami különleges konformációs merevséget kölcsönöz a prolinnak a többi aminosavhoz képest. A fehérje hajtogatódás (folding) során a prolin kevesebb konformációs entrópiát veszít és valószínűleg ezért fordul elő gyakrabban a termofil organizmusok fehérjéiben.
A prolin általában a szabályos másodlagos fehérjeszerkezeti elemek közötti elválasztó helyeken áll (alfa hélixek és béta lemezek között). Mivel a prolinnak nincs hidrogénje az amidcsoporton, nem viselkedhet hidrogénkötésekben donorként csak akceptorként.
Külső hivatkozások
Jegyzetek
Hivatkozások
- Balbach J, Schmid FX. (2000). Proline isomerization and its catalysis in protein folding. In Mechanisms of Protein Folding 2nd ed. Editor RH Pain. Oxford University Press.
- For a thorough scientific overview of disorders of proline and hydroxyproline metabolism, one can consult chapter 81 of OMMBID Charles Scriver, Beaudet, A.L., Valle, D., Sly, W.S., Vogelstein, B., Childs, B., Kinzler, K.W. (Accessed 2007). The Online Metabolic and Molecular Bases of Inherited Disease. New York: McGraw-Hill. - Summaries of 255 chapters, full text through many universities. There is also the OMMBID blog.