Ugrás a tartalomhoz

Kinezin

Ellenőrzött
A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
A kinezindimer (piros) a mikrotubulusokhoz (kék, zöld) csatlakozik, és azokon mozog.
A mikrotubuluson haladó kinezin

A kinezin az eukarióta sejtekben lévő mozgatóproteinekhez tartozó fehérje. A mikrotubulusok szálai mentén mozognak, és az adenozin-trifoszfát hidrolíziséből nyernek energiát (így ATPázok). A kinezinek aktív mozgása számos sejtfunkciót, például a mitózist, a meiózist és a sejt által szállított anyagok transzportját (például az axonális vagy az intraflagelláris transzport) segíti. A legtöbb kinezin a mikrotubulusok +-vége felé halad, ami a legtöbb sejtben a sejt központjából a periféria felé való transzportot jelent.[1] Ez a transzport az anterográd transzport. Ezzel szemben a dineinek a mikrotubulusok mínusz-vége felé haladnak retrográd transzportban.

Felfedezés

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Az első felfedezett kinezinek mikrotubulus-alapú anterográd sejtbelitranszport-motorok,[2] melyeket 1985-ben fedeztek fel citoplazmatikus mozgásuk alapján polipok óriásaxonjában.[3]

A szupercsalád első tagja, a kinezin-1 4 részből – 2 azonos mozgatóegységből (kinezin-nehézlánc (KHC)) és 2 egyéb egység (kinezin-könnyűlánc (KLC)) – álló gyors axonális organellumtranszport-motor. Ezeket mikrotubulus-affinitáson alapuló tisztítással fedezték fel neuronkivonatokban.[4] 1993-ban felfedeztek egy heterotrimer MT-alapú motort, a kinezin-2-t, mely két eltérő KHC-alapú és egy „KAP” egységből áll, melyet tüskésbőrűpete/embriókivonatból nyertek ki,[5] és a fehérjekomplexek (intraflagelláris transzport) axonémaközi szállításában fontos a ciliogenezis során.[6] Molekuláris genetikai és genomikai megközelítések alapján a kinezinek külön mozgató szupercsaládot alkotnak, melyek az eukarióta sejtek számos sejtbeli mozgási eseményéhez fontosak.[7][8][9][10] Például az emlősgenomok több mint 40 kinezint kódolnak,[11] melyek legalább 14 családba (kinezin-1-től kinezin-14-ig) tartoznak.[12]

Szerkezet

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Teljes szerkezet

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

A kinezinek alakja eltérő, de a kinezin-1 motorja két KHC-ből áll, melyek két KLC-t kötnek, melyek eltérő anyagokra eltérő szerkezetűek.

A kinezin-1 nehéz lánca N-terminális globuláris fejből (mozgatódomén) áll, melyet rövid, rugalmas nyak köt a törzshöz, mely hosszú α-helikális tekercsdomén, és C-terminális farokban ér véget, mely a könnyű láncokkal kölcsönhat. A két KHC-törzs tekerccsé áll össze, mely a dimerizációjukat irányítja. Gyakran a szállított anyag a könnyű láncokhoz köt a tetratrikopeptid-szakasznál, de egyes anyagok a C-terminális doménekhez kötnek.[13]

Kinezin-motordomén

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

A fej a kinezin alapja, aminosavsorrendje a kinezinek közt állandósult. Minden fejen két külön kötőhely van: egy a mikrotubulusnak, egy az ATP-nek. Az ATP-kötés és -hidrolízis és az ADP-felszabadítás megváltoztatják a mikrotubulusok kötőhelyeinek konformációját, ez okozza a mozgását. Számos szerkezeti elem, például a központi β-redő- és az I-es és II-es váltódomén mediálhatja a két kötőhely és a nyakdomén kölcsönhatásait. A két család számos közös szerkezeti elemmel rendelkezik, ilyen például az I-es és II-es váltó.

Mozgó és öngátolt kinezin-1. Előbbiben nincs farokkötés, a kinezin-1 a mikrotubulus mentén haladhat. Utóbbiban a farok IAK része (zöld) a mozgatódoménekhez (sárga, narancs) köt, gátolva a kinezin-1 enzimciklusát.[14] PDB: 2Y65, 2Y5W.
A kinezin-1 öngátlásának részletei. Kiemelve az IAK rész bázikus aminosavjai, melyek a mozgatódomének savas aminosavjaival kölcsönhatnak.[14] PDB: 2Y65.

Bázikus kinezinszabályzás

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

A kinezinek alap-enzimaktivitása gyakran alacsony, és a mikrotubulusok általi aktivációkor nő meg.[15] Továbbá sok kinezin képes öngátlásra a farok- és a mozgatódomén kötésével.[16] Ez további szabályzással, például adaptorok, szállított anyag vagy más mikrotubulus-asszociált fehérjék kötésével szűnhet meg.[17][18][19]

Szállítás

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

A sejtben a kis molekulák, például a gázok és a glükóz oda diffundálnak, ahol kellenek. A sejttestben szintetizált nagy molekulák és a sejtalkotók, például a vezikulumok és a sejtszervecskék, például a mitokondriumok túl nagyok és a citoszol túl sűrű ahhoz, hogy a célba tudjanak diffundálni. A mozgatófehérjék a nagy szállítmányokat a sejten át szállítják a célállomáshoz. A kinezinek a mikrotubulusok mentén egy irányban mozogva szállítják az ilyen anyagokat, lépésenként 1 ATP-molekulát hidrolizálva.[20] 2000-ben feltételezték, hogy ez az, ami minden lépést lehetővé tesz, és a felszabaduló energia mozdítja előre a fejet.[21] Azonban 2006-ban a fej előre történő diffúziójáról és a mikrotubulushoz való, a szállítmányt mozgató kötőerőről számoltak be.[22] Továbbá vírusok, például a HIV is a kinezineket használja a vírusszállításra összeállása után.[23]

A szállított anyagokat in vivo több motor mozgatja.[24][25][26][27]

Mozgásirány

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

A mozgatófehérjék meghatározott irányban haladnak a mikrotubuluson. A mikrotubulusok polárisak, vagyis a fejek csak egy irányban kötnek a mikrotubulushoz, míg az ATP-kötés minden lépésnek meghatározza az irányát nyakkötő-cipzárazás révén.[28]

2000 óta ismert volt, hogy a kinezinek a mikrotubulusok plusz-vége felé mozgatnak anyagokat (anterográd transzport).[29] Azonban 2011-ben felfedezték, hogy az élesztőcsírasejtekben a kinezin-5-családba tartozó Cin8 kinezin a mínusz-vég felé is tud haladni (retrográd transzport). Ez azt jelenti, hogy ezen egyedi élesztőkinezinek képesek két irányba mozogni.[30][31][32] A kinezinről 2011-ig csak csoportban való retrográd mozgás ismert, ahol az antiparallel motorok megkísérelnek elválasztani mikrotubulusokat.[33] E kétirányúságot megfigyelték azonos körülmények közt, ahol a szabad Cin8 a mínusz-, a keresztkötött a plusz-vég felé mozog keresztkötött mikrotubulusokon. Egy ezek sebességét mérő tanulmány szerint sebességük 25–55 nm/s az orsópólusok irányába.[34] Különböző ionos körülmények közt vizsgálva kiderült, hogy a Cin8 sebessége akár 380 nm/s is lehet.[34] Feltehetően az élesztőkinezin-5-mozgatók, például a Cin8 és a Cut7 más Cin8-mozgatókkal való kapcsolódás eredménye, és segít a dinein szerepének betöltésében élesztők esetén, szemben a humán homológgal, a plusz-irányú Eg5-tel.[35] E felfedezés a kinezin-14-család fehérjéiben (például a Drosophila melanogaster NCD, az élesztő KAR3 és az Arabidopsis thaliana ATK5 fehérjéjében) lehetővé teszi az ellentétes irányú mozgást.[36] This is not typical of kinesin, rather, an exception to the normal direction of movement.

A kinezin mozgása

Egy másik mozgatófehérje-típus, a dineineké a mikrotubulus mínusz-vége felé mozog, tehát a sejt központjába (retrográd transzport). Ez például axon terminális részéből a szómába történő szállítást jelent.

Mozgásmechanizmus

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

2023-ban a kinezin mozgásának valós idejű felvételét készítették el mikrotubuluson.[37] „Kéz kéz felett” mechanizmusban a kinezinfejek egymás felett haladnak, így a vezető- és követőfejek szerepe cserélődik.

  • A ciklus a vezetőfej szervetlenfoszfát-kibocsátásával (Pi) kezdődik.
  • A követőfej leválik a mikrotubulusról, és a jobbra tolt kötetlen állapotba fordul.
  • A vezetőfej ATP-t köt, így a nyak hozzáköt, a követőfejet a vezető körül távolabbra mozdítva. A követőfej kötetlen marad.
  • A vezetőfej ATP-je hidrolizálódik.
  • A követőfej ATP-t bocsát ki, és a mikrotubulushoz köt, vezetővé válva.[38][39][40][41][42][43]

Elméleti modellek

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Számos elméleti modell van a molekuláris mozgatófehérjére.[44][45][46] Sok kérdés maradt az elméleti vizsgálatok után – nem ismert a fehérjeszerkezetek, a hőmérséklet-változások szerepe és az energiaátalakítás módja. Így jobb, a molekulaszerkezetet és a kísérleti eredményeket jobban összekapcsoló megközelítések kellenek.

Az egymolekulás dinamika már jól ismert,[47] de e molekulák nagy csapatokban dolgoznak.

Az egymolekulás dinamika a különböző kémiai állapotokon és a mechanikai lépésekről szóló megfigyeléseken alapul.[48] Kis ADP-koncentráció esetén viselkedését a két kemomechanikai ciklus versengése határozza meg, melyek a fékezőerőt határozzák meg. Egy harmadik ciklus válik fontossá nagy ADP-szint mellett.[48] Egyciklusú modellek is ismertek. Seiferth et al. bemutatták, hogy változnak a sebességhez és entrópiatermeléshez hasonló mennyiségek, ha szomszédos állapotok egyesülnek többciklusú modellben, amíg a ciklusszám csökken.[49]

2001-ben kimutatták, hogy a mikrotubulusokon mozgó kinezinek egymással kölcsönhatnak,[50][51] ezek rövid távúak és gyengék (1,6±0,5 KBT). Egy modell figyelembe veszi e kölcsönhatásokat,[47] ahol a dinamikus sebességek a kölcsönhatási energia szerint változnak. on. Pozitív energia esetén a kötéskeletkezési sebesség (q) nő, a kötésbomlási (r) csökken. A be- és kilépési sebességeket is változtatja az energia. A második hely betöltésekor a bemeneti sebesség αq, az utolsó előttiékor a kilépési sebesség βr. Ez az elméleti megközelítés lehetővé teszi a Monte Carlo-szimulációk eredményeinek vizsgálatát, különösen nagyon nagy negatív energia esetén. A normális teljesen aszimmetrikus egyszeri kiviteles folyamat (TASEP) eredményei e modellből számíthatók 0 energia esetén:

Mitózis

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

2005-ben kimutatták, hogy a mikrotubulus-alapú molekulamotorok (beleértve számos kinezint) fontosak a mitózisban. A kinezinek a megfelelő orsóhosszhoz, prometafázis és metafázis során a mikrotubulus-elválasztáshoz, anafázis során a mikrotubulusok mínusz-végeinek depolimerizációjához kellenek. A kinezin-5 az orsóban elválasztja, a kinezin-13 depolimerizálja a mikrotubulusokat.[52]

Kinezin-szupercsalád

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

A humán kinezinek a következő fehérjék, melyek a szabványos nevezéktan szerint 14 családban (kinezin-1–kinezin-14) vannak:[12]

Kinezin-1-könnyűláncok:

Kinezin-2-asszociált protein:

  • KIFAP3 (más néven KAP-1, KAP3)

Jegyzetek

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]
  1. ↑ Berg J, Tymoczko JL, Stryer L (2002). "Kinesin and Dynein Move Along Microtubules". Biochemistry. 5th Edition.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  2. ↑ Vale RD (2003. február). "The molecular motor toolbox for intracellular transport". Cell. 112 (4): 467–80. doi:10.1016/S0092-8674(03)00111-9. PMID 12600311. S2CID 15100327.
  3. ↑ Endow SA, Kull FJ, Liu H (2010. október). "Kinesins at a glance". Journal of Cell Science. 123 (Pt 20): 3420–4. doi:10.1242/jcs.064113. PMC 2951464. PMID 20930137.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  4. ↑ Vale RD, Reese TS, Sheetz MP (1985. augusztus). "Identification of a novel force-generating protein, kinesin, involved in microtubule-based motility". Cell. 42 (1): 39–50. doi:10.1016/S0092-8674(85)80099-4. PMC 2851632. PMID 3926325.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  5. ↑ Cole DG, Chinn SW, Wedaman KP, Hall K, Vuong T, Scholey JM (1993. november). "Novel heterotrimeric kinesin-related protein purified from sea urchin eggs". Nature. 366 (6452): 268–70. Bibcode:1993Natur.366..268C. doi:10.1038/366268a0. PMID 8232586. S2CID 4367715.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  6. ↑ Rosenbaum JL, Witman GB (2002. november). "Intraflagellar transport". Nature Reviews. Molecular Cell Biology. 3 (11): 813–25. doi:10.1038/nrm952. PMID 12415299. S2CID 12130216.
  7. ↑ Yang JT, Laymon RA, Goldstein LS (1989. március). "A three-domain structure of kinesin heavy chain revealed by DNA sequence and microtubule binding analyses". Cell. 56 (5): 879–89. doi:10.1016/0092-8674(89)90692-2. PMID 2522352. S2CID 44318695.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  8. ↑ Aizawa H, Sekine Y, Takemura R, Zhang Z, Nangaku M, Hirokawa N (1992. december). "Kinesin family in murine central nervous system". The Journal of Cell Biology. 119 (5): 1287–96. doi:10.1083/jcb.119.5.1287. PMC 2289715. PMID 1447303.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  9. ↑ Enos AP, Morris NR (1990. március). "Mutation of a gene that encodes a kinesin-like protein blocks nuclear division in A. nidulans". Cell. 60 (6): 1019–27. doi:10.1016/0092-8674(90)90350-N. PMID 2138511. S2CID 27420513.
  10. ↑ Meluh PB, Rose MD (1990. március). "KAR3, a kinesin-related gene required for yeast nuclear fusion". Cell. 60 (6): 1029–41. doi:10.1016/0092-8674(90)90351-E. PMID 2138512. S2CID 19660190.
  11. ↑ Hirokawa N, Noda Y, Tanaka Y, Niwa S (2009. október). "Kinesin superfamily motor proteins and intracellular transport". Nature Reviews. Molecular Cell Biology. 10 (10): 682–96. doi:10.1038/nrm2774. PMID 19773780. S2CID 18129292.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  12. 1 2 Lawrence CJ, Dawe RK, Christie KR, Cleveland DW, Dawson SC, Endow SA, Goldstein LS, Goodson HV, Hirokawa N, Howard J, Malmberg RL, McIntosh JR, Miki H, Mitchison TJ, Okada Y, Reddy AS, Saxton WM, Schliwa M, Scholey JM, Vale RD, Walczak CE, Wordeman L (2004. október). "A standardized kinesin nomenclature". The Journal of Cell Biology. 167 (1): 19–22. doi:10.1083/jcb.200408113. PMC 2041940. PMID 15479732.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  13. ↑ Hirokawa N, Pfister KK, Yorifuji H, Wagner MC, Brady ST, Bloom GS (1989. március). "Submolecular domains of bovine brain kinesin identified by electron microscopy and monoclonal antibody decoration". Cell. 56 (5): 867–78. doi:10.1016/0092-8674(89)90691-0. PMID 2522351. S2CID 731898.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  14. 1 2 Kaan HY, Hackney DD, Kozielski F (2011. augusztus). "The structure of the kinesin-1 motor-tail complex reveals the mechanism of autoinhibition". Science. 333 (6044): 883–5. Bibcode:2011Sci...333..883K. doi:10.1126/science.1204824. PMC 3339660. PMID 21836017.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  15. ↑ Stewart RJ, Thaler JP, Goldstein LS (1993. június). "Direction of microtubule movement is an intrinsic property of the motor domains of kinesin heavy chain and Drosophila ncd protein". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 90 (11): 5209–13. Bibcode:1993PNAS...90.5209S. doi:10.1073/pnas.90.11.5209. PMC 46685. PMID 8506368.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  16. ↑ Verhey KJ, Hammond JW (2009. november). "Traffic control: regulation of kinesin motors". Nature Reviews. Molecular Cell Biology. 10 (11): 765–77. doi:10.1038/nrm2782. PMID 19851335. S2CID 10713993.
  17. ↑ Siddiqui N, Zwetsloot AJ, Bachmann A, Roth D, Hussain H, Brandt J, Kaverina I, Straube A (2019. június). "PTPN21 and Hook3 relieve KIF1C autoinhibition and activate intracellular transport". Nature Communications. 10 (1): 2693. Bibcode:2019NatCo..10.2693S. doi:10.1038/s41467-019-10644-9. PMC 6584639. PMID 31217419.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  18. ↑ Blasius TL, Cai D, Jih GT, Toret CP, Verhey KJ (2007. január). "Two binding partners cooperate to activate the molecular motor Kinesin-1". The Journal of Cell Biology. 176 (1): 11–7. doi:10.1083/jcb.200605099. PMC 2063617. PMID 17200414.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  19. ↑ Hooikaas PJ, Martin M, Mühlethaler T, Kuijntjes GJ, Peeters CA, Katrukha EA, Ferrari L, Stucchi R, Verhagen DG, van Riel WE, Grigoriev I, Altelaar AF, Hoogenraad CC, Rüdiger SG, Steinmetz MO, Kapitein LC, Akhmanova A (2019. április). "MAP7 family proteins regulate kinesin-1 recruitment and activation". The Journal of Cell Biology. 218 (4): 1298–1318. doi:10.1083/jcb.201808065. PMC 6446838. PMID 30770434.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  20. ↑ Schnitzer MJ, Block SM (1997. július). "Kinesin hydrolyses one ATP per 8-nm step". Nature. 388 (6640): 386–90. Bibcode:1997Natur.388..386S. doi:10.1038/41111. PMID 9237757. S2CID 4363000.
  21. ↑ Vale RD, Milligan RA (2000. április). "The way things move: looking under the hood of molecular motor proteins". Science. 288 (5463): 88–95. Bibcode:2000Sci...288...88V. doi:10.1126/science.288.5463.88. PMID 10753125.
  22. ↑ Mather WH, Fox RF (2006. október). "Kinesin's biased stepping mechanism: amplification of neck linker zippering". Biophysical Journal. 91 (7): 2416–26. Bibcode:2006BpJ....91.2416M. doi:10.1529/biophysj.106.087049. PMC 1562392. PMID 16844749.
  23. ↑ Gaudin R, de Alencar BC, Jouve M, Bèrre S, Le Bouder E, Schindler M, Varthaman A, Gobert FX, Benaroch P (2012. október). "Critical role for the kinesin KIF3A in the HIV life cycle in primary human macrophages". The Journal of Cell Biology. 199 (3): 467–79. doi:10.1083/jcb.201201144. PMC 3483138. PMID 23091068.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  24. ↑ Gross SP, Vershinin M, Shubeita GT (2007. június). "Cargo transport: two motors are sometimes better than one". Current Biology. 17 (12): R478–86. doi:10.1016/j.cub.2007.04.025. PMID 17580082. S2CID 8791125.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  25. ↑ Hancock WO (2008. augusztus). "Intracellular transport: kinesins working together". Current Biology. 18 (16): R715–7. doi:10.1016/j.cub.2008.07.068. PMID 18727910. S2CID 7540556.
  26. ↑ Kunwar A, Vershinin M, Xu J, Gross SP (2008. augusztus). "Stepping, strain gating, and an unexpected force-velocity curve for multiple-motor-based transport". Current Biology. 18 (16): 1173–83. doi:10.1016/j.cub.2008.07.027. PMC 3385514. PMID 18701289.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  27. ↑ Klumpp S, Lipowsky R (2005. november). "Cooperative cargo transport by several molecular motors". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 102 (48): 17284–9. arXiv:q-bio/0512011. Bibcode:2005PNAS..10217284K. doi:10.1073/pnas.0507363102. PMC 1283533. PMID 16287974.
  28. ↑ Rice S, Lin AW, Safer D, Hart CL, Naber N, Carragher BO, Cain SM, Pechatnikova E, Wilson-Kubalek EM, Whittaker M, Pate E, Cooke R, Taylor EW, Milligan RA, Vale RD (1999. december). "A structural change in the kinesin motor protein that drives motility". Nature. 402 (6763): 778–84. Bibcode:1999Natur.402..778R. doi:10.1038/45483. PMID 10617199. S2CID 573909.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  29. ↑ Lodish, Harvey; Berk, Arnold; Zipursky, S. Lawrence; Matsudaira, Paul; Baltimore, David; Darnell, James (2000). "Kinesin, Dynein, and Intracellular Transport". {{cite journal}}: Cite journal requires |journal= (súgó)
  30. ↑ Roostalu J, Hentrich C, Bieling P, Telley IA, Schiebel E, Surrey T (2011. április). "Directional switching of the kinesin Cin8 through motor coupling". Science. 332 (6025): 94–9. Bibcode:2011Sci...332...94R. doi:10.1126/science.1199945. PMID 21350123. S2CID 90739364.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  31. ↑ Fallesen T, Roostalu J, Duellberg C, Pruessner G, Surrey T (2017. november). "Ensembles of Bidirectional Kinesin Cin8 Produce Additive Forces in Both Directions of Movement". Biophysical Journal. 113 (9): 2055–2067. Bibcode:2017BpJ...113.2055F. doi:10.1016/j.bpj.2017.09.006. PMC 5685778. PMID 29117528.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  32. ↑ Edamatsu M (2014. március). "Bidirectional motility of the fission yeast kinesin-5, Cut7". Biochemical and Biophysical Research Communications. 446 (1): 231–4. doi:10.1016/j.bbrc.2014.02.106. PMID 24589736.
  33. ↑ Roostalu J, Hentrich C, Bieling P, Telley IA, Schiebel E, Surrey T (2011. április). "Directional switching of the kinesin Cin8 through motor coupling". Science. 332 (6025): 94–9. Bibcode:2011Sci...332...94R. doi:10.1126/science.1199945. PMID 21350123. S2CID 90739364.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  34. 1 2 Gerson-Gurwitz A, Thiede C, Movshovich N, Fridman V, Podolskaya M, Danieli T, Lakämper S, Klopfenstein DR, Schmidt CF, Gheber L (2011. november). "Directionality of individual kinesin-5 Cin8 motors is modulated by loop 8, ionic strength and microtubule geometry". The EMBO Journal. 30 (24): 4942–54. doi:10.1038/emboj.2011.403. PMC 3243633. PMID 22101328.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  35. ↑ Valentine MT, Fordyce PM, Block SM (2006. december). "Eg5 steps it up!". Cell Division. 1 (1): 31. doi:10.1186/1747-1028-1-31. PMC 1716758. PMID 17173688.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  36. ↑ Ambrose JC, Li W, Marcus A, Ma H, Cyr R (2005. április). "A minus-end-directed kinesin with plus-end tracking protein activity is involved in spindle morphogenesis". Molecular Biology of the Cell. 16 (4): 1584–92. doi:10.1091/mbc.e04-10-0935. PMC 1073643. PMID 15659646.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  37. ↑ Fei, Jinyu; Zhou, Ruobu (2023. március 10.). "Watching biomolecules stride in real time". Science. 379 (6636): 986–987. doi:10.1126/science.adg8451. PMC 10318587. PMID 36893224.
  38. ↑ Deguchi, Takahiro (2023. március 10.). "Direct observation of motor protein stepping in living cells using MINFLUX". Science. 379 (6636): 1010–1015. doi:10.1126/science.ade2676. PMC 7614483. PMID 36893247.
  39. ↑ Wolff, Jan; Scheiderer, Lukas; Engelhardt, Tobias; Engelhardt, Johann; Matthias, Jessica; Hell, Stefan (2023. március 10.). "MINFLUX dissects the unimpeded walking of kinesin-1". Science. 379 (6636): 1004–1010. doi:10.1126/science.ade2650. PMID 36893244. S2CID 251162014.
  40. ↑ Yildiz A, Tomishige M, Vale RD, Selvin PR (2004. január). "Kinesin walks hand-over-hand". Science. 303 (5658): 676–8. Bibcode:2004Sci...303..676Y. doi:10.1126/science.1093753. PMID 14684828. S2CID 30529199.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  41. ↑ Asbury CL (2005. február). "Kinesin: world's tiniest biped". Current Opinion in Cell Biology. 17 (1): 89–97. doi:10.1016/j.ceb.2004.12.002. PMID 15661524.
  42. ↑ Sindelar CV, Downing KH (2010. március). "An atomic-level mechanism for activation of the kinesin molecular motors". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 107 (9): 4111–6. Bibcode:2010PNAS..107.4111S. doi:10.1073/pnas.0911208107. PMC 2840164. PMID 20160108.
  43. ↑ Lay Summary (2010. február 18.). "Life's smallest motor, cargo carrier of the cells, moves like a seesaw". PhysOrg.com. Hozzáférés: 2013. május 31..
  44. ↑ Atzberger PJ, Peskin CS (2006. január). "A Brownian Dynamics model of kinesin in three dimensions incorporating the force-extension profile of the coiled-coil cargo tether". Bulletin of Mathematical Biology. 68 (1): 131–60. arXiv:0910.5753. doi:10.1007/s11538-005-9003-6. PMID 16794924. S2CID 13534734.
  45. ↑ Peskin CS, Oster G (1995. április). "Coordinated hydrolysis explains the mechanical behavior of kinesin". Biophysical Journal. 68 (4 Suppl): 202S–210S, discussion 210S–211S. PMC 1281917. PMID 7787069.
  46. ↑ Mogilner A, Fisher AJ, Baskin RJ (2001. július). "Structural changes in the neck linker of kinesin explain the load dependence of the motor's mechanical cycle". Journal of Theoretical Biology. 211 (2): 143–57. Bibcode:2001JThBi.211..143M. doi:10.1006/jtbi.2001.2336. PMID 11419956.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  47. 1 2 Celis-Garza D, Teimouri H, Kolomeisky AB (2015). "Correlations and symmetry of interactions influence collective dynamics of molecular motors". Journal of Statistical Mechanics: Theory and Experiment. 2015 (4): P04013. arXiv:bibcode=2015JSMTE..04..013C 1503.00633 bibcode=2015JSMTE..04..013C. doi:10.1088/1742-5468/2015/04/p04013. S2CID 14002728. {{cite journal}}: Check |arxiv= value (súgó); Missing pipe in: |arxiv= (súgó)CS1 karbantartás: oldalszám helyett cikk száma (link) CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  48. 1 2 Liepelt, Steffen; Lipowsky, Reinhard (2007. június 20.). "Kinesin's Network of Chemomechanical Motor Cycles". Physical Review Letters. 98 (25): 258102. Bibcode:2007PhRvL..98y8102L. doi:10.1103/PhysRevLett.98.258102. PMID 17678059.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: oldalszám helyett cikk száma (link)
  49. ↑ Seiferth, David; Sollich, Peter; Klumpp, Stefan (2020. december 29.). "Coarse graining of biochemical systems described by discrete stochastic dynamics". Physical Review E. 102 (6): 062149. arXiv:2102.13394. Bibcode:2020PhRvE.102f2149S. doi:10.1103/PhysRevE.102.062149. PMID 33466014. S2CID 231652939.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: oldalszám helyett cikk száma (link)
  50. ↑ Seitz A, Surrey T (2006. január). "Processive movement of single kinesins on crowded microtubules visualized using quantum dots". The EMBO Journal. 25 (2): 267–77. doi:10.1038/sj.emboj.7600937. PMC 1383520. PMID 16407972.
  51. ↑ Vilfan A, Frey E, Schwabl F, Thormählen M, Song YH, Mandelkow E (2001. október). "Dynamics and cooperativity of microtubule decoration by the motor protein kinesin". Journal of Molecular Biology. 312 (5): 1011–26. doi:10.1006/jmbi.2001.5020. PMID 11580246.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  52. ↑ Goshima G, Vale RD (2005. augusztus). "Cell cycle-dependent dynamics and regulation of mitotic kinesins in Drosophila S2 cells". Molecular Biology of the Cell. 16 (8): 3896–907. doi:10.1091/mbc.E05-02-0118. PMC 1182325. PMID 15958489.

Fordítás

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Ez a szócikk részben vagy egészben a Kinesin című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

További információk

[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]
A lap eredeti címe: „https://hu.wikipedia.org/w/index.php?title=Kinezin&oldid=29119219”