Proteom

A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából

A proteom egy genom, sejt, szövet vagy szervezet által adott időben, meghatározott feltételek között kifejezett fehérjék (és peptidek) összessége. A kifejezést különböző biológiai rendszerekre alkalmazták. A celluláris proteom egy adott sejttípusban bizonyos környezeti feltételek mellett (például hormonstimuláció alatt) megtalálható fehérjék összessége. Hasznos lehet egy szervezet teljes proteom-ját tekinteni, ami felfogható a szervezet celluláris proteomjai összességeként. A teljes proteom nagyjából a genom ekvivalense fehérjéket tekintve. A proteom kifejezést használhatják bizonyos sejt alatti biológia rendszerek fehérjéinek összességére is. Például egy vírus fehérjéit nevezhetjük virális proteomnak.

Története[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Marc Wilkins genetikus kutató használta először a „proteom” kifejezést[1] egy 1994-es, Sienában tartott, "2D Electrophoresis: from protein maps to genomes" című szimpóziumon. Nyomtatásban először 1995-ben jelent meg,[2] Wilkins PhD-dolgozatában. Wilkins a kifejezést már az „egy genom által, sejtben, szövetben vagy szervezetben kifejeződő fehérjék összessége” értelemben használta.

Mérete és tartalma[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

A proteom, főleg az eukariótáké, nagyobb méretű a genomnál, ha azt tekintjük, hogy jóval több fehérje van, mint gén. Ennek okai a gének alternatív hasítása (alternatív splicing) és egyes transzláció utáni módosítások, mint a glikolizáció vagy foszforiláció.

A proteom ráadásul még legalább két bonyolultsági szintet tartalmaz a genomhoz képest. Míg a genomot meghatározza a nukleotidok sorrendje, a proteom nem tekinthető egyszerűen a jelen lévő fehérjék aminosav-szekvenciái összegének. A proteom ismerete feltételezi (1) a fehérjeszerkezet ismeretét és (2) a fehérjék közötti funkcionális kölcsönhatások ismeretét.

A proteom vizsgálata[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

A proteomika, a proteom vizsgálatával foglalkozó tudományág fő vizsgálati módszere a fehérjék kétdimenziós gélelektroforézissel történő szétválasztása. Az első dimenzióban a fehérjéket izoelektromos fókuszálással töltésük alapján választják szét. A második dimenzióban a fehérjéket az SDS-PAGE gélelektroforézissel molekulatömegük alapján választják szét. A gélt ezüsttel vagy trifenilmetán alapú Coomassie Brilliant Blue festékkel festik meg a fehérjék láthatóvá tételére. A gélen látható foltok meghatározott helyekre vándorló fehérjéket jeleznek.

A tömegspektrométer nagyban megnövelte a proteomika teljesítőképességét.[3] A peptidtérképezés (peptidujjlenyomat-készítés) során egy fehérjét részlegesen hidrolizálnak, majd a nyert peptidszakaszokat tömegük alapján szekvencia-adatbázisból keresik ki. A tandem tömegspektrometria az egyes peptideket elkülönítve semleges gázban ütközteti, majd a kapott töredék ionokat katalogizálja (prekurzorion-keresés).

Kapcsolódó szócikkek[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Jegyzetek[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

  1. Wilkins, Marc (2009. december 1.). „Proteomics data mining”. Expert review of proteomics, England 6 (6), 599–603. o. DOI:10.1586/epr.09.81. PMID 19929606.  
  2. Wasinger VC, Cordwell SJ, Cerpa-Poljak A, Yan JX, Gooley AA, Wilkins MR, Duncan MW, Harris R, Williams KL, Humphery-Smith I. (1995.). „Progress with gene-product mapping of the Mollicutes: Mycoplasma genitalium”. Electrophoresis 7 (7), 1090–94. o. DOI:10.1002/elps.11501601185. PMID 7498152.  
  3. Altelaar, AF, Munoz, J; Heck, AJ (2013. január 1.). „Next-generation proteomics: towards an integrative view of proteome dynamics.”. Nature reviews. Genetics 14 (1), 35–48. o. PMID 23207911.  

További információk[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]