Fehérjeszintézis

A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából

A fehérjeszintézis (transzláció) során képződnek azok az aminosavakból álló, lineáris, tehát nem elágazó molekulák, amelyeket gyűjtő néven fehérjéknek nevezünk.

A fehérjéket felépítő aminosavakat peptidkötés rögzíti egymáshoz, amelyeket a riboszóma nevű molekula-komplex alakít ki a sejt citoplazmájában. Az aminosavakból összeálló, proteineknek nevezett molekulák alkotják izomzatunk erőt kifejtő részét, és a tükörtojás sütés során kifehérédő karimáját is. A "fehérje" szó elnevezést pont az utóbbi megfigyelés alapján kapta e molekulatípus. A szervezetben lejátszódó reakciók túlnyomó többségét enzimek katalizálják (eltekintve a ribozimoktól), amelyek szintén fehérjék.

A sejt DNS állományában, bázispár-kombinációk formájában tárolt információ tulajdonképpen a 20 féle aminosav valamelyikét kódolja, 3 bázispáros szavakban (tripletekben). Egy-egy gén egy egy fehérje tervrajzát tartalmazza. A transzkripció során ez a leírás egy közti molekula (mRNS) formájában mobilizálódik és a genomból a fehérje szintézist végző riboszómákhoz kerül, amelyek az mRNS-t tervrajzként használva legyártják a fehérjéket, az aminosavakat egyenként egymás mögé kapcsolva. A transzkripció helye a sejt DNS állományához kötött eukarióták, vagy valódi sejtmagosok esetén a sejtmag, míg prokarióták, vagy sejtmagnélküliek esetén a citoplazma.

  • Az mRNS bázissorrendjének lefordítása a riboszómán történik.
  • A sejtplazmában minden tRNS bázishármasával kapcsolódó része az antikodon.
  • Az olvasás mindig a lánckezdő metionintól (AUG) kezdődik és a stoppjelig tart, amelyhez nem kapcsolódik aminosav.
  • A létrejövő polipeptidlánc a Golgi-készülékben éri el végleges szerkezetét, például úgy, hogy kisebb-nagyobb szénhidrát-láncok kapcsolódnak hozzá.

Szakaszai[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Transzkripció (átírás)[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Az RNS-szintézist az RNS polimeráz nevű enzim katalizálja. A szintézis kezdetén a DNS kettős hélix szerkezete felnyílik. Az RNS polimeráz a DNS ún. értelmes szálához kapcsolódik és megkezdi annak átírását. Ez az átírás a bázispárképzés szabályainak megfelelően történik, tehát az adeninnel szemben mindig uracil, a timinnel szemben mindig adenin, az citozinnal szemben mindig guanin és a guaninnal szemben pedig mindig citozin épül be. A bázisok beépítéséhez egy ATP energia szükséges. A szintézis végén az RNS molekula leválik a DNS-ről és visszaáll a kettős hélix szerkezet. Ezután, eukarióták esetén, az mRNS a sejtmaghártya pórusain át a citoplazmába transzportálódik, míg prokariótáknál már a transzkripció alatt úgynevezett riboszómák kapcsolódnak az mRNShez és megkezdik a fehérjék előállítását. Egy-egy mRNS-hez egyszerre több riboszóma is kapcsolódhat, meggyorsítva a folyamatot, ezeket a képződményeket poliriboszómáknak nevezzük.

Aminosavak aktiválása[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Az aminosavak aktiválása energiaigényes, a szükséges mennyiséget ATP hidrolízise fedezi. Az aminosavak aminosav aktiváló enzimhez kapcsolódnak, ez az enzim lép kapcsolatba a tRNS molekulával, végül az aminosav kapcsolódik a tRNS aminosavkötő helyére.

Transzláció (fordítás)[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

A riboszóma kisebbik alegysége kapcsolódik az mRNS 5' végéhez, majd ezután kapcsolódik a riboszóma nagyobbik alegysége is. A transzláció során a riboszóma (multienzim-komplex) határozza meg a szintézisben résztvevő molekulák térbeli elrendeződését, együtt tartja az mRNS-t és a növekvő polipeptidláncot és folyamatosan továbblép az mRNS-en a szintézis előrehaladásával. A transzláció apparátusa a polipeptid képzésekor a mRNS-en 5'-3' irányban halad. Minden egyes aminosavnak 3-3 nukleotidból álló kodonja sorakozik egymás után a mRNS-en, amelyek a tRNS-eken található 3-3 komplementer nukleotidból álló antikodonnal párosodnak. A transzláció első lépéseként az első aminosavat (a lánckezdő metionint) szállító tRNS kapcsolódik a riboszóma P (peptidkötő) helyéhez, a következő aminosavat szállító tRNS pedig az A (aminosavkötő) helyéhez. A P-helyen lévő metionin (majd később a polipeptid) és A-helyre szállított aminosav között ATP-energia felhasználásával és enzimek segítségével peptidkötés alakul ki, ezután a kialakított peptidszakasz továbbítódik a peptidkötőhelyre, a beépült aminosavat szállító tRNS szabadon leválik, a riboszóma továbblép az mRNS-en. A megfelelő kodon felismerése után az aminoacil-tRNS-ek egymás után kapcsolódnak a riboszómához, adják le az aminosavakat és így hosszabbítják a polipeptid láncot. A növekvő polipeptid lánc a riboszóma kis alegységéhez kapcsolódik. A polipeptid lánc szintézisének végét az úgynevezett "stop" kodonok határozzák meg. Három lánczáró kodon létezik: UAA, UGA, UAG. A terminációs kodonhoz egy release-faktor kapcsolódik, a peptidil-transzferáz képessé válik a P-helyen lévő utolsó tRNS és aminosav közötti kötés hidrolízisére, ezután a tRNS és a polipeptid távozik, majd megszűnik a riboszóma és az mRNS közötti kapcsolat, végül a riboszóma alegységeire hidrolizál.

Posztszintetikus módosítások[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

A polipeptidlánc a szintézis lezárultával további, posztszintetikus vagy poszttranszlációs módosításokon megy keresztül:

  • Kialakul a fehérje másodlagos szerkezete,
  • Az első (metionin) vagy első néhány aminosavat enzimek eltávolíthatják, vagy a láncot elvághatják
  • Különböző cukoregységek lehasítására és újabbak hozzáépítésére kerülhet sor (glukoziláció).
  • Különböző funkciós csoportok kapcsolódhatnak a lánchoz, vagy foszfátok, lipidek, szénhidrátok.