Enzim szubsztrát

A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
Az enzimek aktív centrumának működése az indukált illeszkedés modelnek megfelelően

Az enzim által katalizált reakció kiindulási vegyületét szubsztrátnak nevezik. Az enzim a biokémiai reakcióban ezen a molekulán fejti ki a hatását, megváltoztatva annak szerkezetét. Az enzim és szubsztrát közötti kapcsolatot gyenge, reverzibilis kölcsönhatások (elektrosztatikus kötések, H-hidak, hidrofób kölcsönhatások) biztosítják.[1]

Michaelis-Menten kinetika[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Enzimatikus reakció sebességének ábrázolása a szubsztrát koncentrációjának függvényében

A biokémia legismertebb enzimkinetikai modellje szerint az enzimatikus reakció sebessége egyetlen szubsztrát esetén a szubsztrát koncentrációjának függvénye:

 v = \frac{d [P]}{d t} = \frac{ V_\max {[S]}}{K_m + [S]}.

ahol V_\max az a maximális sebesség, amely maximális szubsztrátkoncentrációnál jön létre. Ez gyakorlatilag szubsztrátra nézve telített oldatnak felel meg. A Michaelis konstans K_m az a szubsztrátkoncentráció, amelynél a reakció sebessége a V_\max fele. Ha az enzimreakció sebességét a szubsztrát-koncentráció függvényében meghatározzuk és az eredményeket a koordináta-rendszerben ábrázoljuk, akkor egy hiperbolát kapunk.

Kulcs-zár modell[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

Az enzim aktív centruma, azaz a szubsztrátkötő hely a kapcsolat létrejötte előtt is már megfelel a szubsztrát alakjának, készen áll a szubsztrát fogadásához. A kapcsolódás során az enzim geometriája nem változik.

Indukált illeszkedés[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]

A szubsztrát és a szubsztrátkötő hely közötti kölcsönhatás formálja ki a kapcsolat létrejöttéhez szükséges optimális szerkezetet, azaz a kapcsolódás során megváltozik az enzim geometriája.

Források[szerkesztés | forrásszöveg szerkesztése]